[Biochimie] Etude des protéines par spectrométrie de masse
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Etude des protéines par spectrométrie de masse



  1. #1
    alicetlse

    Etude des protéines par spectrométrie de masse


    ------

    Bonjour à tous, j'ai un problème de compréhension avec la spectrométrie de masse, j'ai compris qu'il y a plusieurs types de source d'ionisation et plusieurs types d'analyseur qui peuvent être couplés entre eux de multiple manières. Mais je ne comprend pas quel est l'intérêt d'utiliser plutôt l'une ou l'autre (particulièrement ESI ou MALDI) de ces sources d'ionisation sachant qu'au final on aura un spectre m/z. Quelqu'un pour m'éclairer ?
    Merci d'avance.
    Et bon dimanche !

    -----

  2. #2
    gg31100

    Re : Etude des protéines par spectrométrie de masse

    Bonjour, et désolé pour la réponse tardive,

    Déjà il faut savoir qu'une analyseur est souvent associé à une source d'ionisation particulière. Par exemple une source ESI sera couplée à un analyseur type trappe d'ions, orbitrap, quadripole et parfois TOF. La source MALDI sera plutôt associée à un analyseur à temps de vol (TOF).
    En fait, suivant l'étude que l'on veut faire, on va devoir utiliser tel ou tel analyseur et c'est surtout ça qui va nous indiquer quelle source d'ionisation utiliser. Si on veut étudier un mélange complexe pour faire une étude d'interactôme par exemple, il sera préférable d'utiliser un analyseur orbitrap (un analyseur très résolutif) qui est toujours couplé à une source d'ionisation ESI. De plus, la source ESI est facilement couplée à une chromatographie liquide qui va entrainer la séparation des peptides avant l'entrée dans le spectro. Il est bien sur possible de le faire avec un appareil MALDI-TOF mais ca prendra beaucoup plus de temps puisqu'il faudra faire des gels à 2 dimensions par exemple pour séparer au maximum nos protéines puis faire l'extraction de chaque spot, reduction alkylation et digestion qu'on dépose sur la plaque MALDI (aujourd'hui la robotisation fait qu'il est possible de coupler une chromatographie liquide au MALDI). De plus l'analyseur TOF associé au MALDI est moins résolutif que l'analyseur orbitrap associé à l'ESI.
    Après, chaque source d'ion à ses avantages et ses inconvénients : le MALDI par exemple génère le plus souvent des ions monochargés mais est tolérant à la contamination par les sels. A l'inverse l'ESI n'est pas tolérant à la contamination mais génèrera des ions multichargés.
    Aujourd'hui l'appareil de choix pour des études d'interactome comporte une source ESI. En revanche, les appareils constitués de la source MALDI recommencent à évoluer avec de nouvelles générations d'appareils qui permettent de faire des analyses comme de l'imagerie (MALDI-imaging) qui n'est pour le moment pas faisable avec une source ESI. La source MALDI peut être utilisé sinon pour le séquençage, vérifier l'identité d'une protéine produite....

    En espérant avoir répondu à la question,

    Bonne fête

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