Bonjour,

J'ai des petites questions concernant les acides aminés, pouvez vous m'aider ?

Une petite question, quel est l'acide aminé
- qui possède un groupement alpha substitué aminé ?
- joue un rôle important dans le maintien de la structure des protéines pr la capacité de sa chaîne latérale à établir des liaisons covalentes réversibles par oxydoréduction ?




Voici deux petptides , 1 et 2 :

1; Val - Leu - Met - Tyr - Phe - Gly - Leu - Ala - Trp - Gly
2; Ala- Val - Glu - Ala - Leu - Arg - Ile - Val - Glu - Ser

Lequel de ces deux peptides présente la plus forte probabilité d'adopter une conformation en hélice alpha ?
Je sais que le proline, glycine et les résidus adjacents portant la même charge ne favorise pas le formation de l'hélice alpha. Or ici, pour le peptide 1 il y a deux glycines et le peptides 2 il y a deux glutamate.
Du coup je ne sais pas lequel peut adopter une conformation en hélice alpha.

Quels sont les conséquence à l'urée de ces peptides ?
Je ne sais pas à soi sert l'urée.

Le peptide 2 possède des propriétés amphiphiles. Pourquoi ?
Amphiphile c'est une molécule qui présente une partie hydrophile et hydrophobe mais dans ce contexte je ne sais pas si on doit prendre en considération le peptide en entier, ou chaque acide aminé. Parce que dans se peptide il y a Ala, Val, Leu, Ile, qui sont apolaires et Ser qui est polaire, mais du coup je ne vois pas en quoi c'est amphiphile.

Ces peptides sont ils phosphorylables ?
Pour moi, Tyr, Ser et Thr sont phophorilables donc ces peptides le sont.

C'est beaucoup de questions (mais j'ai un contrôle demain), je vous remercie si vous pouvez m'éclairer.

Bonne journée