(exo-prépa)hydrophobicité et protéine membranaire

[gaelleld]

bonjour à tous!

on me demande: quelle est la conséquence structurale pour une protéine membranaire dont la séquence comporte des zones hydrophobes.

Je sais que les protéines membranaires sont pour beaucoup constituées d'hélice-alpha. Mais quelle est la relation entre hélice alpha et hydrophobicité?
Je sais aussi que les zones hydrophobes vont permettre des laisons a l'interieur de la bicouche lipidique.

En fait je ne sais pas dans quel sens prendre le probleme...Je pense que je ne suis pas loin mais je n'arrive pas a formuler de réponse concise...

merci a mes futur(e)s sauveurs...

[Yoyo]

Salut

Les régions transmembranaires sont des régions hydrophobes par excellence! et elles s'organisent justement en hélice alpha.

YOyo

[gaelleld]

ok
Mais est ce que c'est l'espace inter membranaire qui favorise la formation d'helice alpha ou est ce que c'est la structure primaire de la protéine et son caractere hydrophobe qui conditionne la formation d'helice alpha....c'est un peu l'histoire de l'oeuf ou la poule!


je ne pense pas que dire que la conséquence de l'hydrophobicité d'une protéine transmembranaire est la formation d'hélice alpha soit une bonne réponse....s'en est plutot la cause...non?

[Leki]

Non effectivement l'helice alpha est une structure secondaire de la proteine, elle n'est pas dut a l'hydrophobicité mais a l'enchainement de certain acide aminé spécifique
L'hydrophobicité est une conséquence de la structure en hélice alpha.

[MaliciaR]

Non effectivement l'helice alpha est une structure secondaire de la proteine, elle n'est pas dut a l'hydrophobicité mais a l'enchainement de certain acide aminé spécifique
L'hydrophobicité est une conséquence de la structure en hélice alpha.

Ok, mais si tu dis que ce sont certains acides aminés qui permettent la formation de l'hélice, tu seras aussi d'accord que ces certains aides aminés ne vont pas se retrouver n'importe où
Puis, si tu dis que l'hydrophobicité est une conséquence de la structure en hélice alpha, cela signifiera que tout endroit où une protéine a une hélice alpha sera hydrophobe...

Donc?

[gaelleld]

donc...la question (initiale) est mal posée....

[Leki]

Et bien oui toute les hélices alpha prennent un caractère hydrophobe, puisque les chaînons carbonés des acides aminés de l'hélice sont rejeté a l'extérieur.

(sauf grossière erreur de ma part mais je ne crois pas)

[MaliciaR]

Et bien oui toute les hélices alpha prennent un caractère hydrophobe, puisque les chaînons carbonés des acides aminés de l'hélice sont rejeté a l'extérieur.

(sauf grossière erreur de ma part mais je ne crois pas)

Je voudrais bien que tu m'expliques comment ca se fait que les helices sont tres souvent constituees par les residus MALEK (Met, Ala, Leu, Glu et Lys) Et pourquoi d'autres residus tels la Ser, la Thr et la Gly n'en forment que tres peu (allez, on comprend pour la Pro).

[Leki]

Ca viens (il me semble) de la plus grande capacité de ces acides aminés a donner des liaisons hydrogène qui stabilise l'hélice.
Mais ca demande confirmation.

[MaliciaR]

Et alors je voudrais que tu m'expliques aussi comment tu introduis des residus charges dans un endroit hydrophobe. Ah oui, aussi, que tu m'expliques l'hydrophobicite obligatoire qui te parait si undiscutable pour les structures en helices alpha d'homopolymeres du genre poly-Lys...

[Leki]

Un seul chaînons hydrophile ne fera pas perdre a l'hélice son caractère globalement très hydrophobe
Il ne peut pas y avoir de nombreux résidus chargé a la suite dans une hélice alpha sans quoi elle est déstabilisée par les interactions entre les diferentes charges.
Il est donc assez peut concevable d'avoir un un poly lys qui s'organise en chaine alpha.

En y repensant c'est vrai que j'ai tendance a ne penser qu'aux grandes hélice alpha qui sont hydrophobe. Après ont peut facilement imaginer que de plus petites hélices (3 -6 aa) ne le soient pas.
Mais il me semble que du fait que l'hélice est stabilisé par des liaisons H, elle ne peut naturellement se replier que dans un milieu hydrophobe.
Mais il reste que je ne suis pas expert en matière de repliement de protéines

[MaliciaR]

Un seul chaînons hydrophile ne fera pas perdre a l'hélice son caractère globalement très hydrophobe

Je n'ai pas compris pourquoi tu parles de chainon hydrophile...
Lorsque je precisais la nature des residus participant la formation d'une helice alpha, je ne parlais pas d'exception. Il y a un truc qu'on appelle propensite... Et c'est de ca dont je parlais...

Il ne peut pas y avoir de nombreux résidus chargé a la suite dans une hélice alpha sans quoi elle est déstabilisée par les interactions entre les diferentes charges.
Il est donc assez peut concevable d'avoir un un poly lys qui s'organise en chaine alpha.

Beh pourtant, ca existe. On parle de helix-coil transition.

En y repensant c'est vrai que j'ai tendance a ne penser qu'aux grandes hélice alpha qui sont hydrophobe. Après ont peut facilement imaginer que de plus petites hélices (3 -6 aa) ne le soient pas.
Mais il me semble que du fait que l'hélice est stabilisé par des liaisons H, elle ne peut naturellement se replier que dans un milieu hydrophobe.

Et les feuillets beta, ils sont stabilises par quelles liaisons...?
Sinon, si tu prends l'exemple de l'hemoglobine ou de la myoglobine, tu verras qu'elles sont largement constituees par des helices alpha. Ca ne les fait pas strictement hydrophobes pour autant...

Mais il reste que je ne suis pas expert en matière de repliement de protéines

Ce n'est pas un probleme Ce que etait problematique dans tes reponses (en tout cas, pour moi) c'etait ta certitude d'affirmer des choses comme ne souffrant d'aucune exception

[Leki]

Beh pourtant, ca existe. On parle de helix-coil transition

Connaissait pas

'hemoglobine ou de la myoglobine

Oui mais tres loin d'être hydrophile, c'est pourquoi les globines en générale forme des colloïdes en solution dans l'eau.
De plus ces protéine forment des poche hydrophobe pour l'hème jsutement par les regions hydrophobe des hélices :-d

Hum je répondais surtout sur les protéines membranaires puisque c'est sur ca que portait ta question initiale, et c'est ca que je connais
Méa culpa si j'ai donné l'impression de croire avoir la science infuse

[Pemphigus]

Simplement, pour une protéine membranaire, trois possibilités de structures secondaires :

- Un feuillet beta hydrophobe qui est rare chez les eucaryotes mais possible et très représenté chez les procaryotes. Il est défavorable sur le plan thermodynamique car il présente des possibilités donneur et receveur de liaisons Hydrogène qui ne sont pas toutes réalisées en intrafeuillet bref. Il est surtout antiparallèle. Bref ... Rare dans notre corps !

- L'hélice alpha amphiphile qui est possible et assez répandue chez les eucaryotes. On a deux faces hydrophobes qui établissent des liaisons hydrophobes (Van der Waals) avec les Acides Gras des Phospholipides (=PL) de la membrane et deux faces hydrophiles qui sont en regard l'une et l'autre. Ce modèle décrit surtout des canaux ioniques car les deux faces hydrophiles ménagent un espace dans la membrane qui peut accueillir H20 et donc des ions solvatés dans un volume d'eau.

- L'hélice alpha hydrophobe ou amphipatique qui est largement majoritaire (90 à 95 % des protéines membranaires). C'est la forme la plus stable thermodynamiquement et la plus favorable, elle ne possède plus de possibilités donneur ou receveur de liaisons H car elles sont toutes établies en intrachaine. Elle est constituée d'acides aminés hydrophobes (aliphatiques ou aromatiques) : majoritairement Leucine (10%) et Isoleucine (Aa hydrophobe par excellence). Les chaines latérales de ces Aa sont tournées vers l'extérieur de la chaine et établissent des liaisons hydrophobes avec les PL de la membrane (en fait les chaines carbonées des AG pour être précis). On retrouve 3.6 Aa par tour d'hélice et le pas de l'hélice mesure 5.4 Angstrom (=5.4.10^-10m). On a sur cette hélice des Aa hydrophobes mais aussi des Aa hydrophiles aux extrémités pour éviter les mouvements verticaux "bloquant" ainsi l'hélice dans la membrane. CEtte hélice est polaire. Elle présente des angles Phi et Psy particuliers selon les hélices alpha. Le glutamate à ph=7 empèche la formation d'une hélice alpha ... blablabla

Voila, j'espère t'avoir éclairé et surtout j'espère que ce n'est pas trop tard.