bonjour
voila je rencontre un probleme :
je souhaiterai, si possible , que l'on m'explique pourquoi la toxine Bt est dégradée suite a l'exposition solaire
en effet , je n'ai pas trouvé de réponse satisfaisante sur les différents sites que j'ai pu visiter
merci d'avance
Bonjour et bienvenue sur Futura,
Sans connaitre vraiment la toxine Bt, je suppose que, comme la plupart des molécules instables à la lumière, celle-ci possède des électrons sur des orbitales Pi délocalisées. En d'autres termes, par effet monomère, les électrons sur les orbitales Pi (ceux constituant une des deux liaisons d'une double liaison covalente) peuvent se déplacer d'une liaison covalente à une autre. Ce déplacement contribue à l'instabilité de la molécule puisqu'il augmente la réactivité chimique de la molécule. Un photon est capable d'exciter un électron et d'induire ce déplacement. Ainsi, après excitation par des photons, la molécule concerné (toxine Bt) pourrait réagir avec d'autres molécules pour former de nouveaux produits : la toxine n'existerait donc plus en soit. C'est une hypothèse, mais si tu as le temps de joindre une image de la structure de cette toxine, on pourra juger de sa pertinence.
Greg
je vous remercie pour votre réponse rapide et pour le moins complete.
j'ai également fait des recherche afin de trouver des images de cette molécule et n'en n'ayant pas trouvé de satisfaisante, je poste tout de meme une image d'une cellule de meme type ( je ne sais pas si cela est utile )
Salut,
Euh ... la toxine Bt est une protéine ...Envoyé par LXR
Et ce serait semble-t-il certains tryptophanes de cette protéine qui sont dégradés par les ultraviolets.
Salut
Il faut savoir que la toxine Bt est une des rares protéines a etre tellement produite dans la bactérie, qu'elle forme in vivo des cristaux!
http://msucares.com/pubs/techbulleti...s/tb218f25.jpg
Pour sa "fragilité" aux rayons solaires (probablement aux UV) je ne sais pas.
Yoyo
Et les tryptophanes possèdent des double liaisons dans deux cycles donc des électrons Pi délocalisés...
Salut,
Euh ... la toxine Bt est une protéine ...
Et ce serait semble-t-il certains tryptophanes de cette protéine qui sont dégradés par les ultraviolets.Je ne vois donc pas où tu appuies la différence avec ce que j'ai dis plus haut.
Greg
Lol oui mais je te donne entièrement raison de ce côté-là.
Y a juste que côté structure on aurait été léger pour juger de la pertinence de ton hypothèse. ^^
C'est pas faux en effet! Cette protéine possède une proportion de tryptophane plus élevée que d'autres protéines ou les tryptophanes sont plus exposés à la surface de la protéine pour qu'ils soient plus sensibles à la lumière?Ce n'est pas une question facile mais peut-être que ta source le dit.
Greg
Eh bien ma source c'est la plus sûre, PubMed.Parce que je n'ai pas trouvé grand chose sur le net ...
Mais il y a plusieurs problèmes :
1. Je n'ai pas accès à tous les articles qui traitent du sujet.
2. Le mécanisme exact n'est pas encore très bien connu il me semble.
3. Je n'ai malheureusement pas trop le temps de me pencher là-dessus en ce moment car j'ai beaucoup de boulot ...
En revanche, c'est un sujet que je trouve très intéressant ces petits cristaux.
D'après ce que j'ai regardé, il y a quelque chose comme 7 tryptophanes dans la protéine, ce qui est beaucoup. Et plusieurs (la plupart ?) sont impliqués dans l'interaction avec les récepteurs de l'insecte qui sera tué.
J'ai aussi retenu que les tryptophanes sont plus sujets à la dégradation dans la protéine présente dans le cristal que dans la protéine soluble. Et il y aurait également des phénylalanines qui seraient dégradées ... Mais les études que j'ai vues ont été réalisées par spectroscopie Raman que je ne maîtrise pas du tout ...
Voilà pour les infos !
J'espère au moins que ça te suffit jules39 ?!
L'histoire des cristaux est intéressante en effet. Cette toxine n'est-elle pas utilisée pour des stratégies insecticides chez des OGM comme le maïs? Dans ce cas, la production de la toxine n'est peut-être pas aussi forte que chez la bactérie, l'organisme n'étant pas le même, le promoteur contrôlant son expression ainsi que les régulations traductionnelles n'étant pas forcément les même...Donc ceci est à considérer si on parle de l'inactivation de la toxine chez un OGM.
Merci Zellus pour ces explications fort intéressantes.
Greg
Oui le maïs Bt doit être le plus connu des OGM je dirais même. Mais je ne connais pas du tout le niveau d'expression de la protéine dans le maïs ... Sinon, la protéine est également utilisée telle quelle et vaporisée sur des plantes.
Et il y a des recherches en cours pour améliorer la résistance de la protéine vis à vis des UV, mais aussi pour contrer la résistance des insectes ravageurs.
De rien.Merci Zellus pour ces explications fort intéressantes.
eh bien tout d'abord , je vous remercie pour ces précisions qui me seront de la plus grande utilité.
ensuite certains d'entre vous se posait des questions sur le mais transgénique de type Bt et l'utilisation de la toxine Bt en dispersion.
Alors, la toxine Bt est utilisée en agriculuture biologique afin de lutter , principalement , contre la pyrale du mais.Elle est pulvérisée sur les plans lors de différentes périodes de l'année.
En ce qui concerne le mais Bt, il a la capacité de synthétiser la protéine de la toxine Bt.Sa capacité a reproduire la toxine est si importante que les protéine détruite par le soleil (donc dans les feuilles principalement)sont immédiatement remplacées.
merci encore
julien
