Bonjour, une question m'a traversé l'esprit en regardant mon cours de bio.
Comment se fait-il que dans une protéine, exemple la myoglobine, il y ait plusieurs hélices alpha, ici 8 exactement, et non une seule?
Pourquoi la myoglobine n'est elle pas constituée d'une seule hélice?
C'est au niveau de sa fonction en faite, si tu n'as qu'une seule hélice, ta protéine sera "plane" ou en tout cas ressemblera à une corde et n'aura pas la même fonction.
Dans le cas de la myoglobine, ce repliment en 8 hélices permet de mettre en place un "environnement" pour son activité.
Prenon un autre exemple, les lipophorines qui sont des protéines de transport d'acide gras chez les insectes. C'est aussi constitué d'hélices qui forment un "tonneau" créant un environnement hydrophobes propice aux acides gras. Si cette protéine était constitué que d'une seule hélice, elle n'aurait pas eu cette fonction.
Donc c'est vraiment d'un point de vue fonctionnel si les protéines sont arrangées ainsi ;-D
Ok pour la question fonctionnel, mais comment physiquement, peut on avoir plusieurs hélices? Il me semble que c'est du à la variabilité dans les hélices, car si elles n'ont pas la même forme alors il y a des variances dans celles ci, c'est donc une histoire de radicaux mais je ne me souviens plus laquelle!
Les hélices sont les mêmes "morphologiquement", c'est les acides aminées qui les compose qui sont différents, n'oublie pas que les radicaux sont positionné à l'extérieur de l'hélice pour éviter tout encombrement stérique et que les hélices sont formé par des liaisons peptidiques stabilisé par des liaisons hydrogènes et/ou dissulfure ;-D
Seulement, encore pour une histoire de fonction, on a des coudes (avec proline) qui permette de "réorienté" l'enchainement d'acides aminés. Les hélices sont différentes seulement dans leur longueurs et leur composition d'AA mais on a les mêmes angles phi et psi (enfin il me semble)
Bonjour,Envoyé par mydoudouitsk
C'est lié à la structure primaire qui présente 8 domaines composés d'a.a. favorables à la formation d'hélice alpha. Ces domaines, dans la structure primaire sont successifs mais séparés par des a.a. qui n'entrent pas dans la formation de la structure secondaire. On a donc 8 hélices bien distinctes.
En fait VilCrocrotte tu expliques que c'est une question de fonction mais je ne suis pas tout à fait d'accord avec toi : ce n'est pas la fonction qui donne sa forme à la protéine, mais plutôt sa séquence primaire, qui ensuite déterminera sa fonction ...
Une protéine possède donc plusieurs structures :
- La structure primaire, qui représente l'ordre des acides aminés
- La structure secondaire, qui représente l'organisation de cette chaine d'acides aminés, en hélice alpha ou en feuillet bêta par exemple
- La structure tertiaire et la structure quaternaire ...
Chaque acide aminé a des propriétés différentes, a cause de son groupement "R". Une chaine d'acides aminés, en fonction de leur groupement, peuvent donc avoir tendance à former des domaines différents comme des hélices alpha, présentes par exemple dans l'hémoglobine.
Cependant, il arrive que certains acides aminés, et c'est le cas pour la proline, cassent l'hélice mais que plus loin dans la chaine celle-ci soit reformée...
La structure tertiaire, qui représente l'organisation tridimensionnelle de la protéine, peut donc être organisée en plusieurs domaine, et se retrouver avec des hélices alpha, des domaines beta ou même des structures désorganisées (sans aucune "forme" précise), et tout cela en même temps.
J'espère que ce message aura été utile !
Bonjour
Regarde ce lien: http://www.rcsb.org/pdb/explore/expl...ructureId=3NML
sur la droite tu as une structure avec plusieurs helices alpha (de couleur differentes) ca te permettra de visualiser ce que ca donne.
YOyo
