[Biochimie] ATP synthase,unités : unités F1 ?
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ATP synthase,unités : unités F1 ?



  1. #1
    invite8c232f24

    ATP synthase,unités : unités F1 ?


    ------

    Bonjour, Je suis étudiant en Bac2 médecine à l'ULG.

    J'ai un peu de mal avec le fonctionnement de l'atp synthase en Bioch.

    Concernant le fonctionnement de l'unité F1 : au niveau du site actif des sous-unités Béta, comment est-il possible qu'il n'y ai pas d'investissement d'énergie quand on passe de l'état L à l'état T ? Je comprend pas comment ça se fait qu'on passe d'un ADP + Pi faiblement lié ( état L) à de l'ATP fortement lié sans investissement d'énergie ?

    Je comprend que ce soit la rotation (donc on fourni de l'énergie à ce moment) de la sous-unités gamma qui permette de rompre cette liaisons par changement de conformation de la sous unité T (B donc à l'etat T avec l'atp fortement liés) mais bon pour les autres changement de conformation (o à t) et pour la formation de l'ATP fortment liés


    J'espère que je n'ai pas trop mal formulé ma question, je suis un peu fatigué car les examens approches et j'ai loupé quelques cours


    Merci

    -----

  2. #2
    invite2fb83916

    Re : ATP synthase,unités : unités F1 ?




    Comme vous le savez certainement, il y a un fort gradient de proton au niveau des membranes abritant les ATPsynthases.
    Les protons suivent le gradient en traversant la membrane au niveau de F0. C'est ce passage de protons qui permet la rotation de cette sous - unité. En fait il y a un changement de conformation des sous unités F1 permis par la neutralisation de leurs asparagines ceci grace aux protons qui passent a travers F0.
    C'est l'energie du gradient qui est transformée en énergie "mécanique".

    Vous parliez des conformations des sous unités beta: Elles passent de la conformation lache L, à la conformation T (tendue), à la conformation ouverte O.
    - La conformation L a une affinité importante pour l'ADP et le Pi.
    - La conformation T permet la formation de l'ATP par la réaction ADP +Pi
    - En coformation O le site actif se détend libérant l'ATP.



    Citation Envoyé par cloud2158
    Concernant le fonctionnement de l'unité F1 : au niveau du site actif des sous-unités Béta, comment est-il possible qu'il n'y ai pas d'investissement d'énergie quand on passe de l'état L à l'état T ? Je comprend pas comment ça se fait qu'on passe d'un ADP + Pi faiblement lié ( état L) à de l'ATP fortement lié sans investissement d'énergie ?
    En fait, c'est la forme irrégulière de la tige (sous-unité gamma) qui provoque, en tournant, le changement séquentiel de conformation des sous-unités beta. C'est pour ça qu'à chaque instant, les 3 sous-unités catalytiques sont dans un état différent (L,T ou O).
    Après l'entrée des protons, un système de protonation/déprotonation des sous unités constituant F0 se met en place. Cela permet la sortie du proton de l'autre coté, dans le stroma.
    Toutes ces réactions provoquent la rotation de la couronne et de la tige gamma et c'est cette rotation qui est à l'origine de déformations cycliques des sous unités catalytiques beta, et des changements de conformations et d'affinité qui conduisent à la synthèse de l'ATP.




    J'espère avoir été un minimum claire. Si ce n'est pas le cas n'hésitez pas à poser d'autres questions!
    Bonne journée!

  3. #3
    invite8c232f24

    Re : ATP synthase,unités : unités F1 ?

    Oui, c'est ce que j'avait compris au début mais après j'ai lu ceci dans mon syllabus : "Un point essentiel à considérer pour comprendre
    comment l’enzyme fonctionne, est que quand l’ADP +
    Pi sont attachés fermement à l’enzyme, il n’y a pas
    besoin d’énergie pour synthétiser l’ATP
    ."

    Or si la sous-unité gamma tourne et permet les changements de conformations des sous-unité béta qui induisent la formation et la libération d'ATP (rupture liens fort de l'état T à l'état 0 ) donc si elle permet tout les changments de conformations de la sous-unité béta (des états L à T, de O à T du site actif). Ne pourrait-ont pas dire qu'il faut de l'énergie pour synthétisé à partir d'ADP + Pi de l'ATP ? ( celui qui est liés au site actif etat T pas sous sa forme libre). Cette énergie étant issue à la base des électrons qui crées un gradient de H+ grâce aux complexes membranaires.

  4. #4
    invite2fb83916

    Re : ATP synthase,unités : unités F1 ?

    Je ne suis pas certaine d'avoir saisi ce que vous demandez...
    En effet, l'énergie osmotique (du gradient de proton) est convertie en énergie mécanique. Et c'est cette énergie qui est utilisée pour créer de l'ATP (molécule d'énergie chimique). Comment? En permettant les changements de conformation des sites catalytiques grace à la rotation de la tige.
    L'énergie donnée par le gradient de proton permet les changements de conformation et indirectement le rapprochement de l'ADP et du Pi, permettant ainsi la formation de l'ATP.

  5. A voir en vidéo sur Futura
  6. #5
    invite8c232f24

    Re : ATP synthase,unités : unités F1 ?

    Citation Envoyé par Celenya Voir le message
    Je ne suis pas certaine d'avoir saisi ce que vous demandez...
    En effet, l'énergie osmotique (du gradient de proton) est convertie en énergie mécanique. Et c'est cette énergie qui est utilisée pour créer de l'ATP (molécule d'énergie chimique). Comment? En permettant les changements de conformation des sites catalytiques grace à la rotation de la tige.
    L'énergie donnée par le gradient de proton permet les changements de conformation et indirectement le rapprochement de l'ADP et du Pi, permettant ainsi la formation de l'ATP.
    Merci pour vos réponses

    En fait, ce qui me dérangeait dans les syllabus c'est cette phrase : "il n’y a pas besoin d’énergie pour synthétiser l’ATP."

    Peut-être est-ce une erreur du cour ou peut-être ai-je mal compris ce que mon professeur voulait dire.

    Je suis désolé si je n'ai pas été claire

    Et je vous remercie encore de m'avoir consacré du temps.

  7. #6
    invite2fb83916

    Re : ATP synthase,unités : unités F1 ?

    Ne soyez jamais désolé de poser des questions!
    De rien pour le temps, c'est un plaisir!
    Bonne fin de journée!

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