Bonjour,
Je voudrais savoir comment on peut constituer une proteine sans Ribosomes.
Merci
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Bonjour,
Je voudrais savoir comment on peut constituer une proteine sans Ribosomes.
Merci
Salut, par curiosité, quelle est ta source pour la question ?
Bonjour,
On peut les synthétiser chimiquement mais les méthodes actuelles ne permettent d'obtenir que des protéines de petites tailles (moins de 20 kDa généralement).
Un problème avec cette technique est qu'on n'est pas sûr d'obtenir un bon repliement de la protéine synthétisée.
Je ne comprends pas ta question. Elle n'as aucun sense. Les réferences ont des sources, les question non. Mis à part si tu t'attends à une réponse du genre "des nombreuses liaisons entre les synapses des neurones de mon cerveau".
Bref tu n'as pas l'air d'avoir la réponse I0S_6. Autrement tu l'aurais bombardé avec fierté. Merci quand même et bonne journée.
Merci Zellus mais c'est inévitablement une synthèse chimique... Avec les ribosomes aussi d'ailleure c'est une synthpse purement chimique. Quel est le principe de cette technique.
Bien sûr que ça implique la chimie même avec les ribosomes. Quand je dis "chimiquement", j'entends par là "artificiellement". Et dans ta question de départ je ne savais pas si tu parlais d'une synthèse par les humains ou par les cellules. Car il y a aussi une synthèse non ribosomique de peptides réalisée par d'autres enzymes.Envoyé par LopgorMerci Zellus mais c'est inévitablement une synthèse chimique... Avec les ribosomes aussi d'ailleure c'est une synthpse purement chimique. Quel est le principe de cette technique.
Bref, en laboratoire, les peptides sont réalisés par assemblage un à un des acides aminés : c'est la synthèse en phase solide (la synthèse peut également se dérouler en phase liquide mais c'est une méthode moins utilisée).
On peut produire des protéines jusqu'à 200 acides aminés ensuite en attachant plusieurs peptides entre eux par ligation chimique native.
Je ne comprends pas ta question. Elle n'as aucun sense. Les réferences ont des sources, les question non. Mis à part si tu t'attends à une réponse du genre "des nombreuses liaisons entre les synapses des neurones de mon cerveau".
Bref tu n'as pas l'air d'avoir la réponse I0S_6. Autrement tu l'aurais bombardé avec fierté. Merci quand même et bonne journée.
Euuuuuuuuuuuuh......... Pardon ?
Je cherchais tout simplement à savoir si ta question venais d'un article que tu as lu et peut-être pas bien compris (dans ce cas j'aurais pu rebondir sur l'article pour mieux t'expliquer). Ou si tu t'étais posé la question autrement. L'approche pour répondre est différente dans les deux cas.
Vu ta réponse pleine de dédain, je n'aurais même pas envie de te répondre. Mais je ne vais pas me rabaisser à ça.
Autrement, pour la synthèse chimique il existe la technique de Merrifield, qui a reçu le prix Nobel en 1984 pour ça d'ailleurs.
Voici un lien vers un article qui parle de la méthode : http://en.wikipedia.org/wiki/Peptide_synthesis
Si tu n'aimes pas l'anglais tu peux taper "Méthode de Merrifield" dans Google, tu trouveras des choses.
Pour les détails Zellus a répondu.
PS : Ne jamais juger sans connaître, fait gaffe, ça peut t'apporter des emmerdes de brûler les étapes.
Bonjour,
I0S_6 vous avez raison. Pardonez mon manque de tacte. Mes propos étaient d'une tonalité beaucoup trop hautaine. Merci pour l'information.
Zellus je vous remercie pour ces précisions. Autrement la question concerne toutes les formes de synthèse. Artificiels, dans les cellules et même naturelles sans cellules.
J'ai une autre question. Pouvez vous me dire si les proteines synthetisé artificiellement ont des proprietes specifiques et surtout dans quelle genre ?
Oui, les protéines synthétisées par le vivant sont homochirales, ce qui n'est pas le cas pour les protéines synthétisées artificiellement.
Les acides aminés dans les protéines des organismes vivants modernes sont lévogyres (L) ou "gauches" (par opposition à dextrogyres ou "droites"). Pourquoi toutes les protéines actuelles sont faites avec des acides aminés L ? Simplement parce que le site actif en trois dimensions du ribosome ne reconnaît que les acides aminés L. S'il devait traiter des acides aminés D, il ne les reconnaîtrait pas.
En effet, le site actif en 3D est comme un gant : il ne peut reconnaître qu'une des deux formes. Il est très probable que dans les peptides ou les protéines qui existaient avant les protéines modernes, il y ait eu des proto-protéines avec des acides aminés D. Peut-être, pourquoi pas, existait-il certains organismes avec des énantiomères inversés par rapport au vivant actuel. Cependant, ces derniers auraient disparus, ceux étant restés (descendants du LUCA) sont issus d'un organisme ou d'une population d'organismes pourvu de ribosomes capables de reconnaître les acides aminés de formes L.
Cordialement.
Dernière modification par Geb ; 14/10/2012 à 13h41.
Artificiellement, on produit ce que l'on veut. La quasi-totalite des domaines protéiques synthétisés chimiquement sont produits sous forme enantiopure en serie L, mais on peut également faire bien d'autres choses (voir ce papier récent http://www.pnas.org/content/early/20...83109.abstract)
Bien sûr, si l'expérimentateur le décide.
Les réactions de Strecker découvertes par le chimiste allemand Adolph Strecker en 1850 produisent des mélanges racémiques d'acides aminés, sauf si l'expérimentateur utilise (par exemple), des catalyseurs asymétriques.
Cordialement.
Bonsoir,
Je voudrais ajouter qu'apparemment (je l'ai appris il y a peu), il existe des complexes enzymatiques indépendants des ribosomes qui sont capables de catalyser la synthèse (non-ribosomique donc) de peptides (une chaîne de 10 acides aminés maximum).
Les exemples de tels peptides sont par exemple des antibiotiques baptisés Tyrocidine (Phe-Pro-Phe-Phe-Asn-Gln-Phe-Val-Orn-Leu) et Gramicidine S parmis les mieux documentés, chez certaines Bactéries.
Comme vous le savez sans doute, Orn (l'ornithine) est un acide aminé non codé par le code génétique, synthétisé à partir d'une modification post-traductionnelle de l'arginine ou du glutamate (dixit Wikipédia).
Pour info, la synthèse de la Tyrocidine requiert trois complexes enzymatiques d'une masse moléculaire de ~100000, ~230000 et ~440000 Daltons. Le plus gros d'entres eux lie les 6 derniers acides aminés de la chaîne, tandis que celui de taille intermédiaire en lie 3. Ce qui signifie que la masse moléculaire sur le nombre d'acides aminés liés est relativement constant. Le plus petit complexe enzymatique (celui de ~100000 Daltons) lie la première phénylalanine de la chaîne qui a la particularité d'être dextrogyre.
Dans le cas de la Gramicidine S, le décapeptide est synthétisé par la cyclisation anti-parallèle de deux pentapeptides identiques. La Gramicidine S est synthétisée par deux complexes enzymatiques, le premier (100000 Daltons lui aussi) lie également une première phénylalanine dextrogyre, tandis que le second complexe (~280000 Daltons) lie 4 autres acides aminés (Pro-Val-Orn-Leu).
Cordialement.