Enzymologie et KM

[invite8b6423ea]

RE - Bonjour (j'ai déjà mis mon message dans la partie chimie mais je me suis trompé, j'espère que c'est po grave!)

Voilà, dans mon cours de biochimie, il est dit que Km c'est ,
où [E] est la concentration en enzyme libre, [S] la conc. en substrat et [ES] la conc. en complexe enzyme - substrat.

J'aurais voulu savoir premièrement d'où ca sort, est-ce que c'est déduit d'une autre équation que je ne connaitrais pas?

Ensuite j'ai l'équation de Michaelis Menten qui me dit que la vitesse c'est :
A la limite je veux bien, ca me dérange pas mais mon principal problème, c'est que je ne comprend pas pourquoi quand Km est faible l'enzyme est très active, et quand Km est élevé l'enzyme a une faible activité catalytique.

En effet il est dit que si Km est élevé la réction nécessitera des concentrations importantes de substrat pour atteindre vmax, ok, mais quand [S] est importante est-ce qu'il n'y a pas un max de sites saturés, donc une grande activité enz. ?

Inversement il est dit que plus Km est bas, plus l'enzyme est active car il faudra de faibles concentration en substrat : mais s'il n'y a pas bcp de substrat, il n'y a pas bcp d'activité enzymatique !?

Non?

Bref tout ca est un peu flou!!!

Merci de m'éclairer !!!