ATP Synthase et thermodynamique

[Aesclapia]

Bonjour à tous,

Je suis étudiante en deuxième année de médecine et je suis en ce moment sur la production d'ATP ;

Concernant l'ATP synthase, de ce que je sais elle utilise le gradient de protons entre espace intermembranaire et matrice mitochondriale pour synthétiser l'ATP ; pour cela elle couple l'énergie potentielle relâchée par la circulation des H+ à une énergie "mécanique", via la rotation de la partie mobile F1 de l'enzyme.

Ma question est la suivante : on sait qu'une enzyme ne modifie en aucun cas le ∆G d'une réaction, et pour moi la formation d'ATP à partir d'ADP et Pi est très endergonique ; dans ce cas, comment l'enzyme peut la rendre spontanée ? La rotation ne sert-elle pas seulement à modifier la conformation du site actif pour permettre la fixation d'ADP+Pi, puis la catalyse et enfin le relâchement ? Dans ce cas pourquoi le ∆G est modifié pendant le processus ?

En espérant que je sois suffisamment claire, merci d'avance pour vos réponses,

Aesclapia
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[Svenn]

L'ATP couple deux processus comme tu dis, le transfert de proton à travers la membrane mitochondriale interne et la production d'ATP à partir d'ADP. Le premier processus libère une énergie ∆G1 tandis que le deuxième consomme une énergie ∆G2. L'enzyme ne modifie ni ∆G1 ni ∆G2 mais elle les couple l'un à l'autre et en pratique on a un seul processus libérant une énergie (∆G1-∆G2) . A partir du moment ou ∆G1 est supérieur à ∆G2, l'ensemble du processus devient énergétiquement favorable et peut donc se produire même si l'un des sous-processus est défavorable.

[Aesclapia]

Donc on a une énergie potentielle qui est convertie en énergie mécanique par F0, puis en énergie chimique par F1 ?
J'ignorais que c'était possible, pour tout dire...

Serait-ce lié au fait que les différentes conformations de F1 vont établir des interactions de faible énergie successives avec l'ADP+Pi ?

[Geb]

Bonjour,

Donc on a une énergie potentielle qui est convertie en énergie mécanique par F0, puis en énergie chimique par F1 ?
J'ignorais que c'était possible, pour tout dire...

Pour bien comprendre, du point de vue thermodynamique, je pense qu'il faut s'intéresser aux travaux du physicien Dean Astumian sur les "moteurs browniens" et les nombreuses applications de ses travaux aux "machines moléculaires" qu'on trouve dans les organismes vivants.

Dans ce contexte, je pense qu'il y a au moins une publication sympa au sujet du modèle dit du "cliquet brownien" de l'ATP synthase :

- Brownian ratchet models of molecular motors (Ait-Haddou & Herzog, 2003)

Cordialement.

[A voir en vidéo sur Futura]

[Aesclapia]

@ Geb : Ok merci, je vais creuser la question.

Mais d'après le peu que j'ai pu lire, ces couplages énergétiques font encore l'objet d'études... j'imagine que je peux m'en contenter pour l'instant