Bonjour à tous,
Ma question est dans le titre.
Cet acide peut se parfois retrouver dans certaines protéines, mais seulement à la suite d'erreurs de transcription.
Je suppose, puisqu'il est si rare, qu'il doit être instable. Mais j'ai du mal à voir pourquoi, alors que l'acide aspartique, quand même assez proche, ne l'est pas.
Quel est le processus de dégradation?
Why, sometimes I've believed as many as six impossible things before breakfast
Des hypothèses:
- L'acide aminomalonique est un betadiacide, qui est donc susceptible de subir une réaction chimique de décarboxylation, bien que je doute qu'elle soit rapide dans la plupart des milieux biologiques http://slideplayer.com/9732669/31/im...lonic+Acid.jpg
- C'est un acide aminé achiral en tant que monomère, mais il devient chiral dès lors que l'une des fonctions acides est engagée par exemple dans la formation d'une liaison peptidique. En l'absence de contrôle stéréochimique lors de cette réaction, on obtiendrait des diastereoisomères dont la nature n'est semble-t-il pas fan. Dans la même idée, le proton en alpha de l'acide carboxylique est significativement plus acide que celui présent dans les autres acides aminés protéinogènes. Dans une protéine, il serait donc susceptible de se racémiser bien plus facilement.
Dernière modification par vpharmaco ; 29/10/2017 à 21h21.
