Bonsoir!
On a eu un petit probleme avec notre prof et nous n'avons pas pu terminer cet exercice. Je ne sais pas si ma démarche est correcte...

EXO
L'analyse en acides aminés d'un octapeptide montre la présnce de 2 Ala, 1 Asp, 1 Arg, 1 Met, 1 Val, 2 Tyr, NH4+.
Les faits suivants ont été observés :
- Un hydrolyse partielle du peptide donne un dipeptide de structure : Ala-Val.
- Un traitement avec la chymotrypsine donne 2 tétrapeptides avec chacun un résidu alanine.
- Un traitement avec la trypsine de l'un des deux tétrapeptides donne 2 dipeptides.
- Le bromure de cyanogene avec le meme tétrapeptide dinne un tripeptide et une tyrosine?
- L'analyse de l'autre tétrapeptide par la métjodes de Sanger donne de DNP-Asp.
Donner la séquence de l'octapéptide.

RAISONNEMENT
1) Alors dans le premier cas j'ai concu qu'on savait que ca commencait par Ala et Val.
2) Dans un secon cas, la chymotripsine coupe en Cter des aromatiques soit la Tyrosine. Sachant qu'il y a deux tyrosines et qu'une seule coupure (qui coupe a moitié) on peut conclure que deja la séquence se finit par une Tyr, et que la deuxieme Tyr est en quatrieme position : on a Ala Val ? Tyr ? ? ? Tyr
3) Pour la trypsine, elle coupe apres les Lys et les Arg. Sachant qu'elle coupe un tetrapeptide en deux, il faut qu'il y ait de l'Arg quelque part. Comme on sait que la deucieme position est occupée par la Valine, l'Arginine est donc en sixieme position :Ala Val ? Tyr ? Arg ? Tyr
4)Le cyanogene coupe en Cter des Met, donc on a Met en septieme position.Ala Val ? Tyr ? arg Met Tyr
5) et la pour la fin je ne comprend pas. La methode de sanger retire le premier AA du peptide. Mais le premier on sait que c'est de l'alalnine ? Je ne comprend pas du tout. Aussi, en début d'exercice on me dit que l'on trouve du NH4+ en résidut, mais je ne comprend pas a quoi sert cette donnée ?

Si quelqu'un peut m'aider, ca serait tiptop, merci !