problème de myoglobine

[lauu34]

bonsoir a tous j'ai besoin de votre aide.

dans un devoir on me donne les données suivantes nous avons de la myoglobine normale et une solution de myoglobine dans de l'urée. lorsqu'on fait le spectre d'absorption de ces dexu solutions on voit deux pics a une longueur d'onde 280 mn ( ce qui est normale pour une protéines) et un autre pic au niveau de 400nm avec un pic plus grand pour la myoglobine normale.

est ce que le fait ke la myoglobine soit composé d'une partie protéique et d'heme joue sur le fait qu'il y a deux pics?

quel est le role de l'urée? n'est il pas de dénaturé les protéines?

et pourquoi est ce que sa ne fait pas comme l'adn qui quand il est dénaturé absorbe plus que quand il est natif??

merci d'avance j'attente toutes les infos;

[Akïn]

Bonjour,

J'apporte ici juste la confirmation du côle de l'urée qui est bien un dénaturant.

Navré de ne pouvoir t'en dire plus.

Akïn

[Jean-Luc P]

NB dans la myoglobine il y a un hème...

[NIKLOS71]

A mon avis c'est bien l'hème qui est à l'origine du pic à 400 nm et la partie protéique à 280 nm.

[Akïn]

Effectivement, 280nm correspond au acides aminés aromatiques (tryptophane, Phénylalanine et Tyrosine si je me souviens bien)

L'hème par contre ...

Cela dit, il parrait logique que ca soit ca vu que les GR sont quand même des sacs à contenu homogène ^^

Akïn

[Kurty]

Cela dit, il parrait logique que ca soit ca vu que les GR sont quand même des sacs à contenu homogène ^^

Akïn

Attention, myoglobine c'est dans le muscle et hémoglobine c'est dans les hématies

[lauu34]

merci a tous.

j'ai aussi penser dites moi ce vous en pensez que le pic a 400 nm le plus haut celui de la solution sans urée car le noyau porphyrique est stabilisé par résonnance et donc il absorbe plus que la solution avec l'urée qui a détruit ce noyau.

bonne soirée