Mickaeliennes, allostérique et coopérativité: perdu!!

[Alegs]

Bonjour tout le monde!! je suis un peu perdu dans mon cours de bioch!!
En fait on a d'abord vu les enzymes mickaeliennes, notamment avec la formule et tout (d'ailleurs je l'ai mieux comprise grâce à ce forum), puis on a vu les enzymes allostériques, qui sont pour moi des enzymes à deux sites: un pour le substrat et un pour un inhibiteur/activateur.
On a parlé de coenzymes, d'holoenzymes et d'apoenzymes, tout compris.
Ensuite en cours on a parlé de coopération, positive ou négative, et d'histoire de T (tendu) et R (relâché), [je n'ai rien retenu ni compris sauf un petit peu la petite histoire de modélisation qui était possible avec S sur R (positif), et récemment on a vu que S sur T, conduisant à un relachement de T (négatif) était possible. (là je crache mon cours mais j'ai pas tout compris à ce que je viens de dire!)]

En très gros j'ai compris que des enzymes ont une activité (mickaelienne notamment), et peuvent être régulées (inhibition/activation, active ou passive, c'est à dire par molécules ou par conditions de température etc.)

J'ai mal compris en revanche les histoires de rétrorégulation (pour les gènes je crois)vs rétroinhibition (sinon l'allusion aux chasses d'eau des WCs, mais bon, moyen quoi); la notion d'homotrope positif, de symétrie 2R entre eux et 2T entre eux, je n'ai pas compris pourquoi une enzyme allostérique était nécessairement formé de 4 sous-unités, avec 4 chaînes protéiques (liaisons faibles). On a parlé de non-compétitivité S vs I ou S vs A(ctivateur), même dans le système K alliostérique, et je vois très bien pourquoi, vu que ces sites sont séparés, et je ne vois de toute façon pas dans quelle situation on pourrait avoir une compétitivité entre substrats et éléments de régulation!

Merci à quiconque pourrait débroussailler et mettre un peu d'ordre à ma réflexion!

(autres questions à prévoir, mais il faut déjà avoir compris la base d'enzymo!!)
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[Alegs]

Je vais y aller par étape, sérieusement, je vois bien que j'en demande trop d'un coup, et pis on va m'envoyer promener sur Google ou Wikipédia.

Excusez moi mais quel est l'intérêt d'une enzyme dont le substrat l'inhibe?
Dans le cas d'une enzyme avec un seul site, ça sert à rien du tout, à moins qu'elle reconnaisse un autre substrat!!

[Guillaume69]

Bonjour tout le monde!! je suis un peu perdu dans mon cours de bioch!!
En fait on a d'abord vu les enzymes mickaeliennes, notamment avec la formule et tout (d'ailleurs je l'ai mieux comprise grâce à ce forum), puis on a vu les enzymes allostériques, qui sont pour moi des enzymes à deux sites: un pour le substrat et un pour un inhibiteur/activateur.

Ah mais non !
Les enzymes michaeliennes possèdent elles aussi un site modulateur et un site actif.
Une enzyme allostérique est une enzyme qui possède plusieurs sites de fixations pour un ligand et dont la fixation d'un ligand sur un des sites modifie les conditions d'un ligand sur des sites de fixation voisin.
C'est donc une enzyme qui a une structure quaternaire (plusieurs chaines polypéptidiques associées par des liaisons faibles).

On parle d'effet homotrope positif = quand un ligand facilite sa propre fixation.
Explication :
Lorsqu'aucun ligand n'est fixé, toutes les liaisons sont présentes, et les protomères sont sous une forme T, la fixation d'un ligand est plus difficile.

Lorsqu'un ligand arrive a se fixer sur un protomère, des liaisons faibles sont cassées on passe à une forme R. Les sites de fixations voisins sont plus accessibles, l'affinité avec le ligand augmente, et la fixation d'un ligand est facilité.
On parle de coopérativité, d'effet coopératif entre les différents protomères.
Ceci continue jusqu'à ce que tous les sites de fixations soient occupés. Le sens inverse est aussi valable.

J'ai mal compris en revanche les histoires de rétrorégulation (pour les gènes je crois)vs rétroinhibition

Pour comprendre tous ces mots, prend leur racine. Moi même je ne les ai jamais employé (du moins les deux premiers), mais je les comprend de cette façon.
rétro-régulation : retro (retour) et régulation (regulation ^^).
On parlera donc de rétro-régulation lorsqu'une ou des substances formés par un certain mécanisme agissent, une fois qu'ils sont formés, sur le mécanisme en question.
Exemple : L'hexokinase catalyse la phosphorylation du Glucose en Glucose-6P, qui lui même inhibe l'activité de l'enzyme. On parle de rétro-régulation, plus précisément c'est une rétroinhibition, ou encore un rétrocontrôle négatif...

[Guillaume69]

Excusez moi mais quel est l'intérêt d'une enzyme dont le substrat l'inhibe?
Dans le cas d'une enzyme avec un seul site, ça sert à rien du tout, à moins qu'elle reconnaisse un autre substrat!!

Au contraire c'est très intéressant !
Exemple de l'héxokinase, qui catalyse la formation du Glucose 6P.
Ce glucose 6P va être utilisé dans de nombreuses voies métaboliques (synthèse d'amidon, ou glycolyse, ou autres...).

Si jamais le glucose 6P s'accumule, cela veut dire que les voies métaboliques fonctionnent déjà à plein régime, et qu'il est inutile de continuer à catalyser pour rien !
Et plus grave, cela pourrait bien être dangereux

[A voir en vidéo sur Futura]

[Alegs]

Compris merci Guillaume!