Bonjour, je suis en train de batailler pour savoir si lorsqu'une protéine est synthétisée par des ribosomes libres dans le cytoplasme, elle possède un peptide signal (d'adressage, pour un quelconque compartiment intracellulaire), tout comme celles synthétisées dreg ont un peptides d'adressage extra-cellulaire..quelqu'un a-t-il la réponse ?
le peptide signal est le se signal d'adressage vers le reg (ou la membrane nucleaire). C'est donc ce qui signe les proteines à destiné membranaire ou excretées.
Sans peptide signal le ribosome ne contacte pas le REG et reste cytoplasmique, les proteines sont à destinée cytoplasmique.
donc si j'ai bien compris, les protéines synthétisées par les ribosomes libres, car elles ont une destinée intracellulaire, n'ont pas de peptide signal ?
oui c'est cela.
(note pour etre exact que la proteine elle même ne conserve pas le peptide signal, il est ecxisé)
oui oui, yavait pas de pb avec ça...
et rq : sur le post pour les miARN, j'ai mis ce que j'avais compris... qu'est-ce que tu en penses, ça se tient ?
et merci bp pr ta réponse sur les peptides !
Salut!
Je voudrais quand même préciser qu'une protéine peut contenir une séquence signal et ne pas aller au REG! Les protéines à destinée nucléaire, ou mitochondriale possèdent également des séquences signal! Pour les protéines à destination des mitochondries, il y a intervention d'une hsp70! Et une protéine a destination de la membrane mitochondriale possédera 2 séquences signal:
- une qui permet la translocation de la protéine (après sa synthèse) vers la mitochondrie
- une autre située juste derrière qui va être "utilisée" lorsque la protéine sera dans la lumière mitochondriale et qui va permettre la translocation membranaire de la protéine.
Il est vrai que si une protéine ne possède pas de séquence signal, elle est dite résidente et reste dans le cytosol! Les séquences signal sont en général exisées sauf dans le cas des protéines nucléaires (ce qui se comprend très bien car lors de la mitose, la membrane nucléaire se rompt et les protéine cytosoliques et nucléaires sont mélangées....)
Le trafic cellulaire est un sujet passionant qui contient beaucoup de subtilités et tout un tas de variantes!
A+
Vinc
Primum non nocere.
merci pour ton complément de rèp Vinc...c marrant mais j'étais justment en train de bosser la mitochondrie...
et du coup, je me demandais si le peptide signal (ps) d'adressage pour la matrice de la mito était hydrophobe (comme celui pour le reg ou celui pour la membrane de la mito ou son espace intermembranaire)... je dirais que non (parce que ça la foutrait mal quand meme s'il l'était) mais je peux me tromper... qu'est-ce que tu en penses ?
Ca signifie qu'un ribosome libre peut donc "adresser" une protéine à l'aide d'un peptide signal, dans ce cas ?
euh bin instinctivement j'aurais dit que non vu que les profs nous braque comme quoi ce sont les protéines fabriquées dans le reg qui en ont... mais maintenant que tu demandes ça... les protéines qui vont dans la mitochondrie doivent bien être synthétisées par les ribosomes libres (puisque celles faites par le reg vont en extracellulaire), et donc ça voudrait dire que les ribosomes libres peuvent effectivement adresser des protéines avec un peptide signal...
c mon raisonnement... à vérifier !
Et si les protéines destinées a la mitochondries étaient synthétisées par des ribosomes qui sont attachés à la membrane externe des mito ?
Yoyo
ya pas de ribosomes sur la mb des mito !!!!
Désolé, mais il s'agit d'un msg que je voulais supprimer
moi non plus jc pas... jpense que c possible qu'ils adressent (cf mon post + haut)... mais pour la présence de ribosomes sur la membrane des mito, chui catégorique, yen a pas !!!!!!!, ya des vdac, des tom, des transporteur pour le pyruvate, le cholestérol... et j'en passe, mais il n'y a pas de ribosomes ! la synthèse se fait soit dans la mito (par les mitoribosomes, qui sont spécifiques à la mito) ou dans le cytoplasme.
...
note que jeviens de regarder un bouquin de biocell où il est dit : "après leur synthèse par les ribosomes dans le cytoplasme la plupart des protéines destinées à la mitochondrie..." ... donc jpense que je tiens le bon bout qd je dis que ces protéines sont synthétisées par les ribosomes libres, et donc oui je pense qu'ils peuvent tout à fait ajouter un signal d'adressage à leur protéines !
En effet généralement les proteines du cytosol sont dépliées par une HSP avant de pouvoir etre transportées dans la mitochondrie. C'est aussi le cas, me semble t'il, pour le transport dans le chloroplaste.Envoyé par Twilight
Yoyo
D'après le Alberts & co, seules les ribo synthétisant des prot. qui ont un signal d'adresse vers le RE vont se retrouver fixés au RE. Par contre, les autre ribo (libres) synthétisent toutes les autres prot, donc logiquement des prot avec des signaux d'adressages destinés à d'autres compartiments. Ceci étant, il reste pas beaucoup d'endroits, vu que le RE envoie les protéines vers golgi, lumière du RE, extérieur de la cellule, membrane plasmique, lysosomes, endosomes, vésicules de sécrétion... Il reste donc le passage vers le noyau, les mitos, les plastes et les péroxysomes.
Quelqu'un pourra-t-il nous confirmer que les protéines destinées à ces localisations sont bien adressées par les ribos libres, parceque je sais plus où j'en suis !
euh pour les chloroplastes j'en sais rien, c pas du tout mon rayon les végétaux !
mais tu sais si c'est ça ce que je raconte c'est juste, au sujet des ribosomes libres qui fabriquent les protéines qui sont destinées à la mitochondrie ? (parce que c'est qu'une hypothèse personnelle même si elle me semble correcte!... et j'imagine mal une protéine se barrer du reg pour aller dans la mito ! ... mais n'empèche que je ne sais pas par rapport au protéasome comment la dégradation se fait : d'après mon cours, une des fonctions du protéasome est de "dégrader les protéines synthétisées dans le reg" : donc soit il se trouve dans le reg (ou y rentre) soit la protéine sort du reg pour aller à la rencontre du protéasome et etre dégradée.... sauf que je ne sais pas ce qu'il en est ..
En effet les rib libres permettent la synthese de ces protéines qui sont adréssées de maniere post-traductionnelle.
Et pour les protéines residantes du RE, une petite idée de comment elles font pour ne pas etre adressées ailleurs
ca c'est juste une question pour ajouter a la confusion
Ceci, pour l'adressage au noyau il me semble qu'il ya des rib sur la membrane nucléaire (qui est la continuitée du RE...) mais la j'en suis pas certains.
Yoyo
et pour ce que je disais ci-dessus... une idée ?je ne sais pas par rapport au protéasome comment la dégradation se fait : d'après mon cours, une des fonctions du protéasome est de "dégrader les protéines synthétisées dans le reg" : donc soit il se trouve dans le reg (ou y rentre) soit la protéine sort du reg pour aller à la rencontre du protéasome et etre dégradée.... sauf que je ne sais pas ce qu'il en est ..
mais sinon:
je confirme, il peut y avoir des ribo sur la mb externe du noyau (pas sur l'interne)
Pour le protéasome il me semble que certains résultats vont dans le sens d'un présent dans le cytoplasme et un dans le REG... a moins que les protéines male pliées dans le REG n'y soient adressées.
Sinon pour revenir aux ribosomes et aux mitos.
Il semble clair que la vaste majorité des protéines importées dans la mito ont été synthétisées dans le cytosol.
pour lecture voir cette ref (Moving proteins from the cytosol into mitochondria.)
Mais un article récent, mets en évidence des sites de fixation du ribosome sur la membrane de la mitochondrie
voir cet article (Ribosomes specifically bind to mammalian mitochondria via protease-sensitive proteins on the outer membrane.)
Bonne lecture
Yoyo
Dernière modification par Yoyo ; 08/03/2005 à 21h29.
Je ne connaissais pas la dernière nouveauté en matière de fixation des ribosomes sur la mitochondrie!
Pour en revenir à ces protéines mitochondriales, elles sont transportées par une hsp 70 (je crois) qui utilise le cytosquelette pour rejoindre l'organite!Le chapperon hsp 70 utilise en fait les zones de rapprochements des 2 membranes mitochondriales pour insérer la protéine dans la lumière!
C'est le même processus, en effet pour les protéines à destination des plastes et des péroxysomes! Ce sont des compartiments clos, c'est à dire qu'il n'y a pas de transit de protéines entre ces organites et le REG par exemple et pas non plus avec la membrane plasmique! Donc ce sont bien les ribosomes libres qui synthétisent les protéines à destination des plastes, péroxysomes, noyau et mitochondrie....
Sinon Yoyo, pour ta question sur les protéines résidentes dans le RE, elles possèdent ce que l'on apelle une séquence de rétention dans le RE qui est (il me semble mais je n'ai aucun bouquin sous la main pour vérifier) une séquence de 4 acides aminés en Nt je crois!
En ce qui concerne le protéasome (prix Nobel de chimie 2004), il se trouve dans le cytoplasme et les protéines sont reconnues par fixation de l'ubiquitine : l'ubiquitine sert donc de signal de reconnaissance au protéasome pour dégrader la protéine! C'est un nouveau modèle de dégradation des protéines qui, apparemment, expliquerait cette dégradation beaucoup mieux que le modèle des lysosomes qui devient alors obsolète.....
A+
Vinc
Primum non nocere.
On se joue de notre équilibre mental !ca c'est juste une question pour ajouter a la confusion
Yoyo
En tous cas, pour ma part, j'ai la réponse à ma question, et je t'en remercie !!
En effet, sauf que cette séquence peut etre aussi courte que 2 acides aminés! mais ce n'est pas drole, fallait laisser les autres se poser la questionSinon Yoyo, pour ta question sur les protéines résidentes dans le RE, elles possèdent ce que l'on apelle une séquence de rétention dans le RE qui est (il me semble mais je n'ai aucun bouquin sous la main pour vérifier) une séquence de 4 acides aminés en Nt je crois!
>sdebliquy: de rien tant mieux si tu as ta réponse.
YOyo
Ha!!! Ok! Je pensais que la longueur était constante! Merci pour la précisison et désolé de ne pas avoir laissé cherché les autres! Pour la peine et puisque vous aimez le trafic cellulaire (et puisque moi aussi), j'ai une petite colle (mais pas trop dure quand même):
Il existe une maladie (je donne pas le nom sinon c'est trop simple
A+
Vinc
Primum non nocere.
oui ça je sais (ça a été rabaché en cours !
et pour
"Il existe une maladie (je donne pas le nom sinon c'est trop simple ) qui se traduit par une surcharge lysosomale en lipides, ce qui implique des disfonctionnements dans la dégradation protéique! On ne tient pas compte de la voie de dégradation par le protéasome. Emettez des hypothèses qui pourraient expliquer cette surcharge lysosomale!Bon courage.."
c pas la maladie où ya un pb ac la béta-galactocérébrocidase ?
salut les amis,quel qu'un peu me donner les différents sequences signal!!
Bonjour à tous , je viens de lire le post et je viens de me poser une question.
Les protéines nucléaires sont synthéthisées dans le cytoplasme et puis adressées grâce au peptide signal dans le noyau ou bien sont elles directement sytnhéthisées dans le noyau ?
Normalement aucune protéine n'est synthéthisées dans le noyau mais là j'ai un petit doute...
Merci d'avance.
Bonjour,
Les protéines nucléaires sont effectivement traduites dans le cytosol. Elles portent en C-ter une courte séquence d'acides-aminés chargés positivement appelée "signal de localisation nucléaire" ou SLN bien qu'on la croise plus souvent sous sa dénomination anglaise NLS. Cette séquence est reconnu par des protéines de transports appelées "importines" qui permettent la translocation des protéines nucléaires du cytosol au noyau par le complexe du pore nucléaire. La retour des importines au cytosol est assuré par des "exportines".
j'espère que c'est suffisant pour répondre à ta question
Tout à fait. Merci
