Bonjour,
J'ai effectué quelques recherches sur ce système mais quelques points restent tout de même flous, j'espère que vous pourrez m'aider à mieux comprendre.
1) Je ne saisis pas vraiment comment se fait le choix entre ERAD et UPR pour la cellule. Dans le système ERAD une protéine mal repliée sort du réticulum pour être ubiquitinylée et détruite par le protéasome. Dans le système UPR en cas de protéines mal repliées on déclenche l'apoptose avec la voie de la caspase 12. Est-ce que c'est une histoire de taux de protéines mal repliées ? Si y'en a qu'une de mal repliée on déclenche ERAD si y'en a trop dans la cellule (en cas de fuite du calcium du réticulum par exemple) on déclenche UPR ?
2) J'ai vu des publications récentes parlant d'un autre système de contrôle qualité des protéines ayant lieu au niveau de la membrane interne du noyau. J'aimerais avoir plus de détails sur son fonctionnement puisque je peine à comprendre comment ça marche. Il s'agit de cet article : http://www.nature.com/nature/journal...ture14096.html
Personnellement je comprends qu'en cas de protéines qui se retrouvent par erreur dans le noyau (mal adressées, qui devaient normalement aller à la membrane ou secrétées) ou normalement résidentes du noyau mais défectueuses, un système Asi complex collabore avec ERAD au niveau du réticulum et ensuite la voie se termine par ERAD ?
Quel intérêt du système Asi complex si la fin de la voie se termine par ERAD ? Seul le début change ?
3) Pour revenir sur le système ERAD j'ai du mal à saisir si les protéines ERAD-C, ERAD-M et ERAD-L (celles qui reconnaissent les parties des protéines mal repliées) sont dans la lumière du réticulum ou dans le cytosol ? Et aussi les enzymes E1, E2 et E3 sont-elles les protéines ERAD ou ça n'a rien à voir ?
Voilà pour les questions et merci de m'avoir lu.
Je trouve que c'est assez complexe. Je vais poursuivre les recherches au cas où je trouve des choses sur ces questions.
Bonne journée.
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