Antigène

[fifihulot]

Bonjour,

Je viens sur ce forum pour avoir des informations que je n'arrive pas a trouvé sur le net pour un exposé que je prépare pour ma rentré de l'année prochaine.

Cette exposé est basé sur les antigènes et les manières de dépistage du VIH.

Je bloque sur quelque chose que je n'arrive pas a comprendre, c'est pour cela que j'ai besoin de vous mes amis chimiste

L'autotest VIH est un test sanguin qui repose sur la technique de l'immunochromatographie.

donc enfete le principe est simple on prélève le sang du bout de son doigt avec une pipette muni d'une languette de papier gradué qui va afficher une barre si on est négatif et deux barres si l'on est positif,

mais il y a un mystère et je n'arrive pas a comprendre, le test positive si j'ai des anticorps du vih dans mon sang car dans l’auto-test il y a un diluant avec un réactif d'après ce que j'ai compris ce diluant contient des antigènes du VIH ce qui fais que les anticorps contenu dans le sang vont directement ce mélanger avec les antigènes du test.
Mais les antigènes du réactif qu'il y a dans le test ce sont des antigènes crée en laboratoire ou des antigènes prélever sur des malades ?

j'ai cru entendre "antigène purifier" ça consiste en quoi exactement ? merci a tous d'avance =)
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[dalmia]

Bonjour fifihulot,

Ce ne sont pas vraiment les chimistes dont tu as besoin mais plutôt des biologistes

Dans ce genre de réactifs, je ne pense pas que les molécules antigéniques viennent de patients malades. En soi, c'est faisable, mais les industries qui conçoivent et commercialisent ce genre de kits vont pas s'emm*rder à traiter des échantillons de patients qui présentent une grande variabilité les uns entre les autres (entre autres limites), il y a bien plus simple et "contrôlable" que de faire ça : càd synthétiser des protéines recombinantes, dans le cas où l'antigène est protéique et je pense que c'est le cas le plus souvent.

Les protéines recombinantes ne sont donc pas extraite de la nature mais synthétisées en laboratoire. Pour te donner un exemple que j'ai expérimenté, moi en thèse je travaillais sur la protéine d'un parasite très pénible à cultiver. J'aurais jamais pu cultiver assez de parasites pour ensuite faire 50 étapes d'extraction/purification pour arriver à un excellent taux en ma protéine d'intérêt dans mon échantillon, et en quantités acceptables pour mes manips. Du coup, j'ai fait exprimer ma protéine d'intérêt à une bactérie (E. coli) : elle se cultive très facilement et je peux lui faire produire ma protéine en très grande quantité. C'est ce qu'on appelle le clonage moléculaire ! Grâce à la transgenèse. Après expression de la protéine, je dois la purifier pour me débarrasser de tout ce qui appartient à la bactérie et me retrouver avec un taux idéalement avoisinant 100% de ma protéine d'intérêt.

N'hésite pas si tu as d'autres questions,
Dalmia