H2o2?!

ninam · 04/08/2004, 15h28

Salut à Tous!
Pquoi, H2O2(eau oxygenée) +Plaie-----> effervescence?

shaddock · 04/08/2004, 15h42

Bonjour

Il y a dégagement d'oxygène.

lyapounov · 04/08/2004, 15h45

simple problème d'oxydo réduction

l'oxydant (H2O2) oxyde et est réduit

H2O2 --> H2O + 1/2 O2

yippiekae · 04/08/2004, 18h29

Petite question supplémentaire à propos du péroxyde d'hydrogène :
Comment est-il produit industriellement ?

Neutrino · 04/08/2004, 18h44

Bonjour
Un petit lien:
http://www.chimie.uqam.ca/CHI1515/la...anga/intro.htm

moco · 04/08/2004, 21h52

L'hémoglobine catalyse la décomposition de H2O2 en H2O et O2

Neutrino · 04/08/2004, 22h14

Ooooohhh! Non! L'hémoglobine n'a aucune activité catalytique!
L'enzyme qui se charge de cette réaction s'appelle la péroxydase. Je crois qu'elle a un ou des groupements hème, c'est à dire un ion Fe2+ tetracoordiné dans un noyau porphyrinique (tétrapyrolique), mais toutes les hémoprotéines ne sont pas des hémoglobines, lol.

pmdec · 05/08/2004, 02h34

La péroxydase se trouve surtout dans les plantes. Dans la cellule animale, c'est la catalase qui joue ce rôle (très efficace : 1 molécule de catalase peut décomposer plusieurs millions de molécule d'H2O2 par minute).

http://www.er.uqam.ca/nobel/c3542/gh...troduction.htm :

La catalase est présente dans les érytrocytes, les muqueuses, les cellules du reins, dans le foie, dans la moelle osseuse et les hépatocytes. C'est une hémoproteine. Dans la cellule, la catalase devient inefficace lorsque le peroxyde est à faible concentration. Certaines enzymes renferment un ion métallique, qui peut être inclus dans un groupement prosthétique de poids moléculaire relativement bas, dont dépend l'activité catalytique de l'enzyme. En effet, la catalase possède deux cofacteurs, un premier qui est constitué de quatre molécules d'heme, type b ou d, conjuguée chacun à un atome Fe III. Les quatre molécules d'hemes sont les sites actifs de l'enzyme. Le second cofacteur de la catalase, qui est inorganique, est le manganèse. La catalase est l'enzyme qui décompose l'excès du peroxyde d'hydrogène (H2O2) en eau et oxygène (Harper, 1995).

Mais l'hémoglobine a bel et bien une activité catalasique, de par sa structure "hémique" et par la présence de fer ...

lylynette · 05/08/2004, 07h36

Bonjour,

Pour moi l'Hémoglobine n'a pas d'activité catalytique. En effet, le ligand porphyrine chélate un ion Fe 2+....Et contrairement à beaucoup d'idée reçues, le dégré d'oxydation du Fe ne change pas lors de la fixation de O2 dans la sphère de coordination de Fe2+....Par contre, le champ de ligand devient suffisament fort et le Fe 2+ bascule de l'état haut spin à l'état bas spin...Il en résulte toute une cascade conformationnelle à l'origine de l'activité de l'Hémoglobine....

Avec un oxydant fort, tel que H2O2, je pense que le Fe 2+ doit etre oxydé en Fe 3+...mais on n'a pas d'activité catalytique.... L'hémoglobine n'est pas une enzyme ( = catalyseur biologique)....D'ailleurs, lorsque le Fer est oxydé en Fe3+; deux molécules d'hémoglobine s'assemblent et précipitent: il y a formation d'hématine....

yippiekae · 05/08/2004, 10h39

La peroxydase peut-être relativement aisément extraite du Raifort (Peroxydase Merck) et du Radis.

pmdec · 05/08/2004, 22h24

Citation:

Posté par lylynette

Bonjour,

Pour moi l'Hémoglobine n'a pas d'activité catalytique. En effet, le ligand porphyrine chélate un ion Fe 2+....Et contrairement à beaucoup d'idée reçues, le dégré d'oxydation du Fe ne change pas lors de la fixation de O2 dans la sphère de coordination de Fe2+....Par contre, le champ de ligand devient suffisament fort et le Fe 2+ bascule de l'état haut spin à l'état bas spin...Il en résulte toute une cascade conformationnelle à l'origine de l'activité de l'Hémoglobine....

Avec un oxydant fort, tel que H2O2, je pense que le Fe 2+ doit etre oxydé en Fe 3+...mais on n'a pas d'activité catalytique.... L'hémoglobine n'est pas une enzyme ( = catalyseur biologique)....D'ailleurs, lorsque le Fer est oxydé en Fe3+; deux molécules d'hémoglobine s'assemblent et précipitent: il y a formation d'hématine....

Apparemment, tout le monde n'est pas d'accord sur ces sujets :

http://www.ac-poitiers.fr/sc_phys/cy...c/es_expli.htm :

L'eau oxygénée est une espèce chimique instable qui se décompose spontanément en donnant du dihydrogène et du dioxygène, selon l'équation-bilan suivante :
2H2O2 > 2H2 + O2
La décomposition peut être accélérée, en présence d'un catalyseur. Ce dernier peut être l'ion fer (III) contenu, par exemple, dans toute solution de perchlorure de fer (III). La concentration du catalyseur influe sur la vitesse de décomposition de l'eau oxygénée.
Dans l'éprouvette A, le catalyseur est deux fois plus concentré que celui de l'éprouvette B. Donc la décomposition se produit plus rapidement dans la partie A.
Remarques :
1. Les ions fer (III) (catalyseur) et une partie de l'eau oxygénée réagissent pour donner des ions fer (II) et du dioxygène. Ces ions fer (II) réagissent avec une autre partie de l'eau oxygénée, pour redonner des ions fer (III) et du dihydrogène. Globalement, tout se passe comme ci le catalyseur n'intervenait pas dans la réaction.
2. Cette réaction est très exothermique, ce qui rend brûlant le bas de chaque éprouvette graduée.

http://farmacompendium.be/HTML/1597-343_F.htm :

Test "HEMO–FEC" (ROCHE DIAGNOSTICS)
Principe du test : Le papier réactif contient comme indicateur une fraction de résine de gaïac purifiée par chromatographie. Le révélateur est une solution alcoolique stabilisée de peroxyde d´hydrogène (eau oxygénée). L´hémoglobine catalyse, en raison de son action peroxydasique, l´oxydation du révélateur par l'eau oxygénée, ce qui provoque la coloration bleue du papier réactif.

http://www.primary-care.ch/pdf/2003/...003-49-222.PDF :

Bandelette réactive (Combur® , Multistix®) : Il s’agit d’une analyse chimique semi-quantitative où l’hémoglobine catalyse une réaction d’oxydation. Un résultat positif (traces étant considéré comme positif) signale la présence dans l’urine soit de globules rouges, soit d’hémoglobine ou de myoglobine.

Qu'en est-il en vérité ?

Neutrino · 05/08/2004, 23h09

C'est peut-être vrai à cause d'un motif chimique exposé plus haut (la présence de l'ion fer chélaté, dans une "poche" qui doit accélerer la mise en contact peroxyde/ion fer)...
Mais à la base, biologiquement, l'hémoglobine n'est retrouvée que dans les hématies qui n'ont aucune activité métabolique oxydative (ce sont des cellules fantômes ayant perdus leurs organites dont les mitochondries, les producteurs d'eau oxygénée) donc n'ont pas de l'eau oxygénée à éliminer... Il s'agit peut-être d'une utilité fortuite.

En tout cas, je pensais que la catalase server à hydroxyler les molécules au dépend de l'eau oxygénée... Par exemple, dans les hépatocytes, elle élimine les médicaments en les rendants plus solubles par hydroxylation. Au risque de faire apparaître ainsi une molécule réactive cancérigène...
Je pensais que la péroxydase était aussi produite aussi par les animaux : la preuve, l'organite appellé "peroxysome"... enfin... je vais devoir bucher ça demain

lylynette · 05/08/2004, 23h50

Citation:

Posté par Neutrino

C'est peut-être vrai à cause d'un motif chimique exposé plus haut (la présence de l'ion fer chélaté, dans une "poche" qui doit accélerer la mise en contact peroxyde/ion fer)...

Oui...J'ai lu dans un bouquin qu'on parlait d'" entatic state" ( en anglais ) pour traduire cette activation...Je crois qu'en Français, on parle d'activation de l'état de transition...( moi aussi, va falloir que je repotasse tout ca ;-( )

Sinon, je ne sais pas si on peut parler de catalyse... L'hémoglobine n'est pas une enzyme et on ne peut pas parler de cycle catalytique avec un retour au degré d'oxydation 2 apres passage au degré 3... Je vais quand même essayer de trouver quelques infos...( malheureusement pas avant la rentrée...il faut les bouquins...)
à plus

pmdec · 06/08/2004, 01h12

Citation:

Posté par Neutrino

Je pensais que la péroxydase était aussi produite aussi par les animaux : la preuve, l'organite appellé "peroxysome"

Absolument ! :

Citation:

Posté par pmdec

La péroxydase se trouve surtout dans les plantes.

Mais je crois que dans la cellule animale, la catalase est à la fois plus répandue et plus afficace, mais je ne suis pas un spécialiste de la question ...

Bon courage !

Neutrino · 06/08/2004, 12h17

Citation:

Posté par lylynette

Sinon, je ne sais pas si on peut parler de catalyse... L'hémoglobine n'est pas une enzyme et on ne peut pas parler de cycle catalytique avec un retour au degré d'oxydation 2 apres passage au degré 3... Je vais quand même essayer de trouver quelques infos...( malheureusement pas avant la rentrée...il faut les bouquins...)
à plus

Si la molécule qui provoque ne retourne pas l'état initial, il n'y a pas catalyse, parce qu'elle intervient dans l'équation bilan finale.
In situ, le fer de l'hémoglobine est constamment maintenu à l'état Fe²⁺ par... la vitamine C! C'est une de ses fonctions régaliennes. Mais avec de l'Hb cristallisée, pure... Il faudrait que la réaction reréduise le fer d'elle-même.

lylynette · 06/08/2004, 13h09

Merci pour cette info sur le rôle de la vitamine C que je ne connaissais pas! C'est intéressant, et ca illustre bien le rôle réducteur de l'acide ascorbique...

Par contre tu es bien d'accord sur le fait que l'hémoglobine n'est pas un catalyseur... C'est ce que j'ai toujours lu dans les livres de bioinorganique... mais ca peut être intéressant d'approfondir les recherches...

à plus

Neutrino · 06/08/2004, 14h32

C'est simple, cette année, j'ai fait tout le programme d'enzymologie du premier cycle, et on n'a pas fait allusion à l'hémoglobine. On ne nous l'a jamais présenté comme une enzyme, et dans mon bouquin de bioch, idem.

lylynette · 06/08/2004, 14h45

Moi, j'suis plutôt chimiste...mais j'ai suivi des cours de Bioinorganique ( c'est plus de la Chimie inorganique appliquée a des systèmes biologiques que de la Bio...), et j'ai eu des recherches à faire sur les enzymes (toujours du point de vue chimie)...et là on m a jamais parlé de l'hémoglobine...

merci pour tes infos