Fonctionnement de l'Hémoglobine

[inviteae037b8f]

Bonsoir,

Le fonctionnement de l'hémoglobine, ou plus exactement la fixation de l'oxygène, fait-il intervenir un changement d'état d'oxydation du fer ?

Merci d'avance,

Cordialement.
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[invite7249a892]

Bien sur qu’il y a un changement d'état d'oxydation du fer, la liaison de l'O2 à l'hème est une oxydoréduction où l'O2 est réduit en O2- (superoxyde) et le Fe2+ est oxydé en Fe3+. Le groupe hème est inséré dans une poche hydrophobe de la protéine où seuls de petits ligands peuvent accéder au Fe2+ (ferrohèmes);la poche est trop étroite pour qu'un accepteur d'électrons vienne capter O2- et y substituer OH-, laissant le fer dans l'état Fe3+ (ferrihèmes) (où l'hème perd son affinité pour l'O2).
A l'état libre, les hèmes sont insolubles dans l'eau; les ferrohèmes libre sont rapidement oxydés en ferrihèmes par l'oxygène.
Voila j’espère que j’ai été claire dans mes explications.
Cordialement,
Katie.