Inhibiteur de la chymotrypsine

[invitea6009146]

bonjour;
j'ai besoin d'aide pour l'inhibiteur de la chymotrypsine
voila : on dit que le meilleur inhibiteur de cette serine -protease est le fluorophosphat organique (DIFP) reagit très rapidement avec le rèsidue serine 195 du site actif , il bloque la 2 eme etape du catalyse de cette enzyme , celui du acyle-enzyme
acyle-enzyme est hydrolysè par l'eau pour regènirè l'enzyme(chymotrypsine)
le DIFP (inhibiteur) doit agire de manier a empèchè l'eau de le 'hydrolysè , mentrez moi svp comment cette intèraction de bloquage d'hydrolyse vas ce produire
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[invite7c995df1]

je t'aiderais bien, mais explique toi plus clairement , pitié !!

moi j'ai l'exemple du DIFP et de l'acetylcholine esterase : le DIFP se fixe sur le -OH d'une des sérines qui empêche l'acetylcholine d'être scindée ...
dans ton cas, le chymotrypsinogène (=chymotrypsine inactive) doit être hydroxylé plusieurs fois (dont une par la chymotrypsine) pour être activé. le DIFP se fixe sur une sérine et empêche le fonctionnement de ta chymotrypsine (car il bloque l'accès,il empêche le contact entre le site actif et le ligand), et empêche ainsi l'activation du chymotrypsinogène ...

[invitea6009146]

merci beaucoup mikake ,
voila exactement mon problemme :
j'ai un petite souci avec le mècanisme de cette inhibiteur (DiFP)
le DIFP empeche la chymotrypsine (active) de fair un complexe avec la ligande , il inhibe la chymotrypsine irriversiblement , le mècanisme de cette inhibiteur et de formè une liaison covalente avec la serine 195* du site active , mais normalement la liaison formè doit etre hydrolysè par l'eau , donc comment le DIFP empeche l'eau d'hydrolysè la liaison
et merci