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Mitochondrie : adressage de protèines



  1. #1
    nenooss

    Smile Mitochondrie : adressage de protèines


    ------

    Bonjour à tous !
    je voudrais juste une petite précision :

    les TOMs , molécule de la membrane externe des mitochondries , recon nait les séquences signales spécifiques de protèines .. donc elle fait passer ces protèines à travers la membrane mais est-ce qu'elle assure son transport ? ma question est de savoir si les TOMs sont fixes dans cette membrane. et qu'est-ce qui les transporte alors jusqu'à la membrane interne ?
    Merci d'avance.

    -----

  2. Publicité
  3. #2
    Jean-Luc P

    Re : Mitochondrie : adressage de protèines

    JE n'ai aps travaillé ce sujet depuis des années, mais il me semble que l'hypothèse dominante était un transfert passif, une fois la séquence d'adressage ancrée.
    Jean-Luc
    La violence est le dernier refuge de l'incompétence.
    Salvor Hardin

  4. #3
    chris2003

    Re : Mitochondrie : adressage de protèines

    Je ne sait pas si cela te sera utile, mais dans mon cour de biocell il est dit que la protéine se fixe sur un récepteur, puis est transloquée dans la matrice mitochondriale par deux protéines de translocation afin de passer successivement les deux membranes. Les TOMs étant les protéines de translocations (Translocase of the Outer Membrane), je dirai que les TOM ne servent qu'à la translocation des protéines dans la matrice mitochondriale, mais pas à reconnaitre le petide signal. Cela demande confirmation

  5. #4
    lazyboy

    Re : Mitochondrie : adressage de protèines

    Je ne sais pas si cela va t'aider, mais les TOM s'associent par accolement des deux membranes mitochondriales je crois, pour permettre la pénétration des protéines à importer.
    Je ne sais pas s'il y a reconnaissance du signal peptide à ce moment là... tu ne trouves rien sur internet à ce sujet ?
    [ C'est complètement glucose ]

  6. #5
    Flyingbike

    Re : Mitochondrie : adressage de protèines

    J'ai retrouvé un de mes cours, c'est inbuvable mais ca peut peut-etre aider...



    IMPORTATION
    Il y a 2 grandes classes de signaux:

    1° les préséquences qui ont une extrémité N term clivable, sont composées de 20 à 60 acides aminés en général, 10 à 80 pour les extrèmes.Il n'y a pas de séquence très spécifique mais elles ont des caractères électrochimiques particulières (surtout chargée+) et l'hydroxylation des acides aminés est courante (présence de OH). Ces préséquences ont une structure en hélices alpha amphipatiques cad une face hydrophobe et une face hydrophile (et positive).

    2° séquences internes, pas clivables et pas vraiment identifiées. Elles sont réparties sur toute la protéine et c'est seulement quand il y a tous les morceaux qu'elle est reconnue comme une protéine mitochondriale. Il existe certainement un autre type de signal.


    Le complexe TOM peut être divisé en un gros complexe stable d'environ 400kDa et 2 récepteurs TOM 20 et TOM 22 associés de façon lache au complexe. La fonction de TOM 37 n'est pas vraiment connue
    Cf schéma (1er à gauche)


    TOM 22
    sert de récepteur d'import pour les préséquences clivables qui ont intéragit avec un domaine transmembranaire et une grosse partie cytosolique intéragit par la phase hydrophobe des préséquences (vu par RMN) est associé à TOM 22

    HSP70
    est une protéines transmembranaire avec une extrémité N term dans le cytosol

    TOM 20
    est l'organisateur et le récepteur central Après interaction avec TOM 20 la préséquence interagit avec TOM 22 par sa face positive (car il y a des charges – sur TOM 22) donc par des interactions électrostatiques.

    TOM 70
    fonctionne comme un récepteur d'import pour les protéines à séquence interne (ou segments internes) après interaction avec MSF
    ressemble à TOM 20 (C term cytosolique mais plus gros), se lie aux segments internes donc il y a oligomérisation de TOM 70 et il y transfert
    au GIP.
    le GIP fonctionne pour tous les types de séquences. Il est composé de

    - 8 copies de TOM 40 qui est :
    -l'élément central au milieu du complexe
    -une protéine avec plusieurs domaines transmembranaires
    -organisé en feuillets beta
    -est associé très étroitement à TOM 22
    -a des propriétés de porines
    -3 à 4 copies de TOM 22
    -2 copies de TOM 6 et 2 copies de TOM 7 qui sont impliqués dans la régulation
    de l'import

    TOM 6 favorise l'association de GIP avec le récepteur d'import (TOM 20 ou TOM 70) ce qui augmente la vitesse d'import d'un facteur 3.
    TOM 7 favorise la dissociation.
    TOM 40, 22, 6 et 7 forment le pore général; et TOM 6 et 7 sont des régulateurs.
    Les premières étapes ne recquièrent pas d'énergie, juste des interactions hydrophobes et électrostatiques.
    Il y a ouverture du complexe TOM pour les protéines de la membrane externe par le signal ou pas, on ne connait pas encore.

    TOM 5 sert aussi à créer un lien entre TOM 40 et le récepteur d'import (70 et 20).

    L'espace intermembranaire est géré différemment selon le type de précurseur. TOM 22 a un petit domaine C term exoplasmique chagé – qui est un site de liaison pour les préséquences clivables.
    Au niveau de la membrane interne il y a le complexe TIM 23 qui est le « noyau » du canal d'import du complexe, il est composé de 4 domaines transmembranaires et a une partie Nterm hydrophile importante dans l'espace intermembranaire (chargée – donc lie les préséquences). TIM 23 est associé à TIM 17 par une interaction étroite

    TIM 11 par une interaction moins étroite et on ne connait pas sa fonction

    TIM 44 sur sa face protoplasmique (côté matrice), c'est une ancre membranaire irréversible pour l'association de HSP70 de la mitochondrie à la membrane.

    Il y a un besoin d'énergie, il y a un delta-phy négatis à l'intérieur ce qui joue un rôle électrophorétique sur les protéines. Il y a donc attirance des charges + à l'intérieur de la mitochondrie. Le delta-phy participe au dépliement des protéines.


    Mge 1 qui est une protéine qui facilite le relargage de l'ADP à partir de HSP70. Lors de la liaison de l'HSP70 à la préséquence il y a conversion de l'ATP en ADP. Mge 1 permet l'échange nucléotidique de l'ATP et le décrochage de l'HSP70 à partir de TIM44. Puis HSP70 se recharge en ATP.

    On observe par ce mécanisme 2 effets: l'effet brownien (à chaque morceau de protéine qui sort HSP70 se fixe dessus) et un effet de moteur (HSP70 tire un peu la protéine par l'hydrolyse de l'ATP) Quand la protéine a traversé la membrane elle doit se replier, ce qui est favorisé par le complexe HSP60/Cpn10 (chaperonine 10).

    Quand la protéine est à l'intérieur il y a clivage de la séquence N term par une peptidase de la matrice mitochondriale (MPP= peptidase présequence de la matrice).

    Certaines protéines de la membrane interne mitochondriale sont relarguées dans la membrane interne sans intervention de l'HSP mitochondriale, directement à partir de TIM23.


    PROTEINES À SEGMENTS INTERNES
    Il y a utilisation de TIM22 spécifique dans l'insertion des protéines hydrophobes dans la membrane interne. Un delta-phy est nécessaire. La protéine associée à TOM70 va dans un pore sous forme de boucle, l'extrémité de chaque boucle intéragit avec un complexe TIM9/TIM10 (3 molécules de chaque). Ce complexe protège la protéine hydrophobe pendant qu'elle traverse l'espace intermembranaire. Le complexe intéragit avec TIM12
    qui est une protéine membranaire périphérique, donc intéragit avec la membrane sans y être ancrée. TIM12 intéragit avec TIM22

    TIM22 est le pore en lui même et est associé à TIM54 et TIM18 dont la fonction est inconnue. Pour certaines protéines plus difficiles à transporter il faut TIM8 et TIM13 qui intéragissent avec TIM9 sans savoir exactement comment.

    Le complexe OXA1 prend la protéine dans la matrice et la met dans la membrane interne. Une protéine à préséquence est importée par l'ensemble TOM20/complexe TIM23, puis transloquée dans la matrice et récupérée par OXA1 pour aller dans la membrane interne.
    En résumé il y a 3 manière pour aller dans la membrane interne: TIM22, directement par TIM23 ou OXA1.

    Le cytochrome c n'a besoin de rien pour rentrer dans la mitochondrie, il traverse la membrane seul, sans TOM.

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    chris2003

    Re : Mitochondrie : adressage de protèines

    OK ! Donc si j'ai bien compris c'est le complexe TOM qui se charge de la reconnaissancce du peptide signal et de la translocation, via differentes protéines qui jouent des rôles et ont des interactions assez complexes et plutôt mal compris à ce jour ...

  9. Publicité
  10. #7
    safo90

    Re : Mitochondrie : adressage de protèines

    bonjour tout le monde
    j'ai un projet sur l'adressage des proteines nucleaires vers la mitochondrie
    je voudrais savoir le mecanisme de l'acheminement des proteines vers les differentes compartiments de la moto(membrane externe,interne,espace intermembranaire,et matrice mitochondriale),
    en plus je voudrais savoir les peptides signaux de chaque compartiment
    svp:j'ai besion de toutes les details rapidement
    et merci de votre aide

  11. #8
    Katie20012
    "On se lasse de tout,excepté d'apprendre."-Virgile.

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