Bonjour,
Une protéine mal conformée est reconnue par la mannosidase lorsqu'elle est restée trop de temps dans le RE (elle n'atteindra donc jamais sa conformation finale).
Mais la perte d'un/plusieurs mannose(s) est elle une condition nécessaire à la sortie d'une protéine pour aller vers le protéasome ?
Merci d'avance !!!
Bonjour, je suis étonné par cela, pour ma part on m'a appris qu'il existait " une protéine chaperonne à activité glycosyl-transférase " qui rajoute un résidu glucose aux protéines mal conformées, ce qui rallonge sa rétention dans le RE.
La condition pour la sortie de la protéine serait donc le clivage des résidus glucose ...
La protéine chaperonne est une glycosyl transferase ? Oô
Pour moi la glycosyl transferase entre en compte dans une "boucle", si la protéine est mal conformée alors celle ci rajoute un glucose à la protéine pour lui "redonner une chance" de trouver sa bonne conformation grace à la calnexine.
Ai je mal compris?!
apparemment pas puisque c'est ce que j'ai compris également
Désolé melancia, j'avait mal lu, je croyait que tu parlait de la signalisation qui permettait l'export de la protéine vers le Golgi, alors qu'en fait tu parlait de l'export de la protéine vers le cytosol pour sa dégradation, toutes mes excuses
Seulement là non plus je n'ai pas entendu parlé de mannosidase. La seul chose que l'on nous a dit c'est qu'il y a un complexe protéique appelé "translocon" qui par rétro-translocation éjecte les protéines ayant fait plusieurs cycles de "glucosidase/calnexine" dans le cytosol pour être dégradé dans le protéasome. Après y a t'il une mannosidase dans ce fameux complexe ...
Désolé de ne pas pouvoir t'aider.
Oh nan nan ! Mais ne te désole pas !! C'est gentil d'avoir répondu et puis justement ça me fais avancer ! Plus je me pose des questions plus j'ai de chances d'avancer ! ^^
Merci encore !
