Aminoacyl ARNt synthétase

[invite3b66be4b]

Bonsoir. J'aurais voulu savoir si l'aminoacyl ARNt synthétase reconnaît l'anticodon de l'ARNt pour pouvoir lui donner le bon acide aminé ? Si non, comment fait-elle pour savoir quel acide aminé lui procurer s'il vous plaît?

Merci d'avance
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[invite2db69bfb]

Re Re Bonsoir. (Encore moi, désolé... je file au lit après !)

Concernant l'Aminoacyl ARNt synthétase, la petite information qui a du t'échapper est la suivante : Il existe une Aminoacyl ARNt synthétase pour chacun des acides aminés. Donc ce n'est pas à elle de vérifier directement si le codon
correspond à l'anti-codon de l'ARNt.
J'ai souligné 'directement' car il existe chez cette enzyme un mécanisme de relecture (Editing). Ce dernier permet effectivement à l'enzyme de vérifier après la réaction que l'acide aminé estérifié à l'extrémité de l'ARNt est bien l'acide
aminé correct. Donc si erreur il y a, la liaison ester formée est hydrolysée, ce qui permet d'effectuer une correction et donc d'être plus fidèle au code génétique.

J'espère que ça t'aide un peu dans la compréhension du pourquoi du comment... !

Bonne soirée !

[invite3b66be4b]

Re bonsoir . Oui ça m'aide beaucoup merci beaucoup !

[Geb]

Bonjour,

Concernant l'Aminoacyl ARNt synthétase, la petite information qui a du t'échapper est la suivante : Il existe une Aminoacyl ARNt synthétase pour chacun des acides aminés.

Je ne suis pas biologiste, mais à la lecture de ce papier, ça semble plus compliqué que cela :

From one amino acid to another: tRNA-dependent amino acid biosynthesis

A full complement of all 20 aaRSs was thought to be essential for the survival of most species. Exceptions to the concept of 20 canonical amino acids/20 aaRSs in a species have been known about since 1968 (2). Only recently, functional genomic analyses confirmed by biochemical and genetic experiments have revealed only eukaryotes and a handful of bacteria have a full set of aaRSs (Table 1). The majority of bacterial and all known archaeal genomes do not encode a glutaminyl-tRNA synthetase (GlnRS) (3,4). Most prokaryotes do not have an asparaginyl-tRNA synthetase (AsnRS) (3–5) and a number of a methanogenic archaea lack a cysteinyl-tRNA synthetase (CysRS) (6–8). In addition, no aaRS exists to date for Sec, the 21st amino acid used in protein synthesis in a number of species across all three domains of life (9).

Aussi depuis Wikipedia :

Aminoacyl-ARNt synthétase

A l'exception de la lysyl-ARNt synthétase, pour laquelle il existe des formes de classe I ou de classe II, suivant les espèces, pour tous les autres acides aminés, on ne trouve systématiquement qu'une forme d'enzyme, soit de classe I, soit de classe II. Ces deux classes d'enzymes structurellement distinctes semblent être le résultat d'un processus d'évolution convergente.

Parmi les enzymes de classe I, on trouve la leucyl-ARNt synthétase (LeuRS), l'isoleucyl-ARNt synthétase (IleRS), la valyl-ARNt synthétase (ValRS), la cystéinyl-ARNt synthétase (CysRS), la méthionyl-ARNt synthétase (MetRS), l'arginyl-ARNt synthétase (ArgRS), la glutamyl-ARNt synthétase (GluRS), laglutaminyl-ARNt synthétase (GlnRS), la lysyl-ARNt synthétase de type I (LysRSI), la tyrosyl-ARNt synthétase (TyrRS) et la tryptophanyl-ARNt synthétase (TrpRS).

Les enzymes de classe II comprennent les séryl-ARNt synthétase (SerRS), thréonyl-ARNt synthétase (ThrRS), histidyl-ARNt synthétase (HisRS), prolyl-ARNt synthétase (ProRS), glycyl-ARNt synthétase (GlyRS), alanyl-ARNt synthétase (AlaRS), aspartyl-ARNt synthétase (AspRS), asparaginyl-ARNt synthétase (AsnRS), lysyl-ARNt synthétase de type II (LysRSII), phénylalanyl-ARNt synthétase (PheRS), pyrrolysyl-ARNt synthétase (PylRS), phosphoséryl-ARNt synthétase (SepRS).

Donc, si j'ai bien compris, les enzymes de classe I synthétisent 11 acides aminés : leucine (Leu), isoleucine (Ile), valine (Val), cystéine (Cys), méthionine (Met), arginine (Arg), acide glutamique (Glu), glutamine (Gln), lysine (Lys), tyrosine (Tyr), tryptophane (Trp). Les enzymes de classe II synthétisent 12 acides aminés : sérine (Ser), thréonine (Thr), histidine (His), proline (Pro), glycine (Gly), alanine (Ala), acide aspartique (Asp), asparagine (Asn), lysine (Lys), phénylalanine (Phe), pyrrolysine (Pyl), sélénocystéine (Sec).

Comme dit précédemment, la lysine est synthétisée par une enzyme différente dans chaque classe. En outre, on ne connaît pas à l'heure actuelle de ARNt synthétase pour la sélénocystéine.

Finalement, dans certaines publications, on semble prétendre que les ARNt synthétases de type II sont apparues les premières (d'un point de vue évolutif).

Cordialement.

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite3b66be4b]

Bonjour, et merci pour votre aide!