Bonjour,
J'ai quelques question concernant la cinétique des enzymes, si vous pouviez m'aider ça serait très gentil
Je ne comprends pas pourquoi les effecteurs allostériques modifient la Vitesse maximale mais pas le Km des enzymes à cinétique mickaélienes mais en revanche ne modifient pas la Vmax des enzymes à cinétique sigmoïde et en modifient le Km (exemple : le AMP qui active la PFK1, j'ai mis dessiné dans mon cours une Vmax inchangée, mais seulement un Km different alors que l'AMP est plutôt un effecteur allostérique de la PFK1 qu'un inhibiteur compétitif) ? Enfin je n'affirme pas c'est toujours ce qui ce passe, juste je ne connais que peu d'exemples et dans mon cours j'ai écrit des choses contradictoires donc je suis complètement perdue sur le contrôle de la cinétique des enzymes.
J'avais écrit :
que si il y avait modification du Km mais pas de la Vmax, quelque soit l'enzyme, cela correspondait à de l’inhibition compétitive et que au contraire si le Km est inchangé et la Vmax modifiée il s'agit d'une inhibition/activation par fixation sur un autre site donc effecteur allostérique. Or cela contredit mon dessin puisque l'AMP est un activateur allostérique (enfin je crois) de la PFK1.
Est-ce complètement faux ? Quelles sont les autres possibilités existantes ?
Est-ce que la modification du Km avec un effecteur allostérique est due aux déplacements des sous-unités qui pourrait rendre plus "accessible" le site au substrats ? Mais dans ce cas pourquoi est-ce que un effecteur allostérique ne pourrait pas provoquer la modification des la conformation de l'enzyme mickaélienne en rendant son site actif plus "accessible" ? Et surtout pourquoi comment les effecteurs allostériques peuvent-ils avoir un effet sur la Vmax ?
Merci d'avance et bonne soirée
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