Problème de compréhension de la catalyse enzymatique

[invitedfcff825]

Bonjour à tous ! Voilà, j'ai un petit soucis pour capter le concept de catalyse enzymatique.

J'ai bien compris que l'enzyme permet d'abaisser l'énergie d'activation nécessaire à la faisabilité de la réaction. Mais ce que je n'arrive pas bien à comprendre c'est :

- est-ce que l'état de transition est différent avec l'enzyme (hormis le fait qu'elle y soit liée) que l'état de transition sans l'enzyme ?

- L'énergie d'activation est abaissée, mais sous quel forme l'énergie est-t-elle fournie pour passer cette barrière énergétique ? Dans une réaction ordinaire c'est l'énergie cinétique non ? et dans une réaction catalysée par une enzyme (vu que les réactifs sont "piégés" en quelques sortes dans le site actif, je ne vois pas trop comment des collisions sont possible) quel est la source d'énergie permettant de passer cette barrière ?(car malgré l'abaissement, il y a quand même un obstacle énergétique)

- J'ai lu que l'abaissement d'énergie d'activation était due aux tensions induites par le léger changement conformationnel au moment de la liaison substrat-enzyme qui rapprochait le substrat de son état de transition, donc le fait que l'énergie d'activation baisse serait du au fait que c'est l'enzyme qui a fournit cette différence d'énergie de part ses changements structuraux ?

Merci d'avance
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[LXR]

Bonjour,

- est-ce que l'état de transition est différent avec l'enzyme (hormis le fait qu'elle y soit liée) que l'état de transition sans l'enzyme ?

L'état de transition va être différent entre la réaction spontanée et la réaction catalysée dans beaucoup de cas. En effet la catalyse enzymatique utilise souvent des co-facteurs qui permettront justement d'optimiser la réaction. Donc l'état de transition pourra être par exemple le substrat lié à un métal, dans le cas de l'intervention d'une catalyse metallique, ce qui ne sera pas forcément le cas pour la réaction spontanée. Dans la catalyse enzymatique il peut y avoir plusieurs états de transition donc la réponse n'est pas binaire, chaque cas est à prendre à part. Mais pour les réactions où l'enzyme est surtout là pour forcer la proximité de deux substrats pour qu'ils réagissent, là il y a plus de chance pour que l'état de transition soit identique entre la réaction spontanée et catalysée.

- L'énergie d'activation est abaissée, mais sous quel forme l'énergie est-t-elle fournie pour passer cette barrière énergétique ? Dans une réaction ordinaire c'est l'énergie cinétique non ? et dans une réaction catalysée par une enzyme (vu que les réactifs sont "piégés" en quelques sortes dans le site actif, je ne vois pas trop comment des collisions sont possible) quel est la source d'énergie permettant de passer cette barrière ?(car malgré l'abaissement, il y a quand même un obstacle énergétique)

Grâce au concours de plusieurs acides aminés et/ou cofacteurs, l'enzyme conditionne le substrat pour que la réaction se fasse de manière optimale. Pour que cela soit possible spontanément, il faut élever la température pour augmenter l'agitation thermique (Brownienne) pour augmenter le nombre d'interactions avec les molécules adéquates. L'enzyme diminue donc cette énergie grâce à la constitution d'un micro-environnement catalytique au sein de l'enzyme : les acides aminés et cofacteurs sont disposés de manière spatialement optimale pour la catalyse de la réaction.

- L'énergie d'activation est abaissée, mais sous quel forme l'énergie est-t-elle fournie pour passer cette barrière énergétique ? Dans une réaction ordinaire c'est l'énergie cinétique non ? et dans une réaction catalysée par une enzyme (vu que les réactifs sont "piégés" en quelques sortes dans le site actif, je ne vois pas trop comment des collisions sont possible) quel est la source d'énergie permettant de passer cette barrière ?(car malgré l'abaissement, il y a quand même un obstacle énergétique)

Dans le cas de réaction endothermiques, l'énergie est très souvent fournie par l'ATP. Pour la synthèse d'ATP lui-même, l'énergie permettant le changement conformationnel de l'ATP synthase pour forcer la proximité de l'ADP avec le phosphate est la force proton-motrice, pour ne citer que deux exemples (et chez l'eucaryote pour le dernier).

Greg

[invitedfcff825]

Merci Greg pour cet avis éclairé

Donc si j'ai bien compris, l'état de transition n'est en fait qu'un intermédiaire réactionnel comme en trouve temps dans les mécanismes réactionnels de chimie organique catalysé (genre intermédiaire de Wheland ).
Pour l'énergie oui en effet je n'y avais pas pensé, mais la force proton-motrice est déjà un bon exemple (et des exemples j'en avais à la pelle dans mon livre de biochimie en fait... mais je bloque juste sur certains concepts ^^ ).

En tout cas merci

[LXR]

je bloque juste sur certains concepts

Sur lesquels?

[A voir en vidéo sur Futura]

[Pfhoryan]

Donc si j'ai bien compris, l'état de transition n'est en fait qu'un intermédiaire réactionnel comme en trouve temps dans les mécanismes réactionnels de chimie organique catalysé (genre intermédiaire de Wheland ).

Oui et les enzymes ont généralement la capacité de stabiliser cet état de transition (par des liaisons hydrogènes par exemple) ce qui a pour conséquence de diminuer la quantité d'énergie nécessaire pour sa formation.
Si tu veux approfondir, voici un site qui explique assez bien d'où vient le pouvoir catalytique des enzymes.

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"Toute vérité franchit trois étapes. D’abord elle est ridiculisée. Ensuite, elle subit une forte opposition. Puis, elle est considérée comme ayant toujours été une évidence." - Arthur Schopenhauer

[thejohnou]

Bonjour, je voudrais ajouter quelque chose:

un état de transition et un intermédiaire réactionnel sont deux choses complètement différentes. Sur un diagramme enthalpie libre (G) de la réaction enzymatique = f(coordonnées de la réaction), un intermédiaire réactionnel correspond à un "creux" d'énergie, il est plus ou moins facilement détectable par dosage par exemple. Dans le même diagramme, un état de transition est un "pic" d'énergie, il est très difficilement détectable car très instable.

Je te conseille de lire les chapitres 13, 14 et 15 du livre "Biochemistry" de Voet & Voet. Si tu ne l'as pas déjà, c'est un excellent investissement si tu t'intéresse à la biochimie (il est très axé sur l'aspect chimique de la biochimie). Sinon tu le trouveras sans problèmes dans la bibliothèque d'une université.

[thejohnou]

Merci Pfhoryan, ce site est vraiment sympa!

[Pfhoryan]

Bonjour, je voudrais ajouter quelque chose:

un état de transition et un intermédiaire réactionnel sont deux choses complètement différentes. Sur un diagramme enthalpie libre (G) de la réaction enzymatique = f(coordonnées de la réaction), un intermédiaire réactionnel correspond à un "creux" d'énergie, il est plus ou moins facilement détectable par dosage par exemple. Dans le même diagramme, un état de transition est un "pic" d'énergie, il est très difficilement détectable car très instable.

C'est exact.
Mais l'état de transition qui est un pic dans le diagramme 2D, est en fait un col dans les diagrammes 3D prenant en compte les équilibres conformationnels des enzymes.
Voir Benkovic et al (2008) Biochemistry 47 p3317.

D'autre part il existe une expression souvent utilisée en langue anglaise, qui est assez ambiguë quant à l'utilisation des termes état de transition et intermédiaire: "transition-state intermediate".

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"Toute vérité franchit trois étapes. D’abord elle est ridiculisée. Ensuite, elle subit une forte opposition. Puis, elle est considérée comme ayant toujours été une évidence." - Arthur Schopenhauer