Acides amines / proteines

[Celena 2]

Bonjour

Pourquoi tous les acides amines trouvés dans la proteine, sont de série L et pas D?

Merci d'avance
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[Geb]

Pourquoi tous les acides amines trouvés dans la protéine, sont de série L et pas D ?

On peut répondre de deux manières à ta question. Le célèbre biophysicien et grand vulgarisateur des sciences André Brack a travaillé sur cette question à partir de la fin des années 1970.

En gros, une chaîne d'acides aminés composée des deux formes (D et L) ne peut pas former une hélice alpha, qui est une des conformations protéiques bioactives les plus courantes dans le vivant. Donc, il y a clairement un avantage a n'avoir que des acides aminés d'un même type.

Par contre, le fait que nos acides aminés soit tous D ou tous L, ça n'a probablement été qu'une histoire de hasard, puisque rien empêche, dans l'état actuel de nos connaissances et jusqu'à preuve expérimentale du contraire, d'imaginer une forme de vie parfaitement fonctionnelle qui utilise les acides aminés D plutôt que les L.

Maintenant, il y a aussi une deuxième manière de répondre à ta question, en essayant de comprendre comment un être vivant parvient à maintenir ce qu'on appelle l'homochiralité.

Tout d'abord, d'un point de vue historique, cette découverte que la plupart des acides aminés contenus dans les protéines sont de la même forme (à part la glycine qui est achirale) est relativement récente. Ce n'est qu'à partir du début des années 1930, grâce aux travaux de Dorothy Jordan Lloyd (1889-1946), qu'on commence à trouver dans la littérature scientifique des phrases du style : « Dans les protéines, tous les acides aminés sont de forme L ».

À partir des années 1940, on découvre des protéines qui contiennent aussi des acides aminés D, à commencer par les protéines appelées gramicidine et tyrocidine :

The Occurence of d-Amino Acids in Gramicidin and Tyrocidine (Lipmann et al., 1941)

À partir de la fin des années 1960, on a commencé à soupçonner que le centre actif d'un ribosome (celui qui lie les acides aminés entre eux) sélectionne préférentiellement les acides aminés L.

Depuis 2000, on a la structure 3D du ribosome à une résolution atomique, ce qui permet au biochimiste de faire des études beaucoup plus poussées, qui ont révélées, en 2006 et 2007, que les ribosomes étaient davantage susceptibles de lier une paire L-L qu'une paire D-D ou D-L d'un facteur d'environ 40 fois. En outre, si on enlève certaines parties du centre actif, la capacité de discrimination n'est pas totalement perdue, mais elle diminue (Thirumoorthy & Nandi, 2007 ; Thirumoorthy & Nandi, 2008).

Donc, on est en droit de penser que la capacité du ribosome à discriminer les acides aminés L des acides aminés D qu'elle a été soumise à la sélection naturelle, qu'elle a évolué, et qu'elle s'est amélioré au fil des générations, probablement très tôt dans l'histoire de la vie (et même peut-être avant l'apparition des premières cellules vivantes).

Déjà en 1976, on avait dénombré plus de 300 types d'acides aminés naturels différents dans le vivant et certains sont de forme D :

Data on the Naturally Occurring Amino Acids (Mooz, 1976)

Durant les années 1970, on a étudié avec beaucoup de détails la synthèse de la Gramicidine S et de la Tyrocidine. La synthèse de la Tyrocidine requiert trois complexes enzymatiques d'une masse moléculaire de ~100000, ~230000 et ~440000 Daltons. Le plus gros d'entres eux lie les 6 derniers acides aminés de la chaîne, tandis que celui de taille intermédiaire en lie 3. Ce qui signifie que la masse moléculaire sur le nombre d'acides aminés liés est relativement constant. Le plus petit complexe enzymatique (celui de ~100000 Daltons) lie la première phénylalanine de la chaîne qui a la particularité d'être dextrogyre.

Dans le cas de la Gramicidine S, le décapeptide est synthétisé par la cyclisation anti-parallèle de deux pentapeptides identiques. La Gramicidine S est synthétisée par deux complexes enzymatiques, le premier (100000 Daltons lui aussi) lie également une première phénylalanine dextrogyre, tandis que le second complexe (~280000 Daltons) lie 4 autres acides aminés (Pro-Val-Orn-Leu).

Autrement dit, ces protéines, qui contiennent des acides aminés D, ne sont pas synthétisées par des ribosomes, ce qui tend à confirmer l'hypothèse selon laquelle ce sont les centres actifs des ribosomes qui permettent la "sélection" des acides aminés L.

Cordialement.