Bonjour et bonne année à tous
J'ai calculé le point isolélectrique de l'acide glutamique, j'ai donc trouvé pHi = 3.2 maintenant on me demande son comportement en électrophorèse à pH8.0 ... Je sais pas vraiment qu'est ce qu'il entendent par comportement, est-ce la charge ? car moi je pensais que sa charge électrique était négative car le pH était supérieur a son pI...
Bonjour et bonne année
Tu as complètement raison, comme ta protéine sera à un pH supérieur à son pI, elle sera chargé négativement. On peut même ajouter qu'elle migrera vers l'anode.
a bin ca va je ne suis pas complètement perdu alors,grand merci Galice....
J'en profite pour poser une autre tite question au passage:
-->on me donne des valeurs PK qui corespondent à la Gly, Asp etc... je suppose qu'il faut automatqiuement que je calcule leur pI si je veux indiquer leur charge nette par rapport à des pH donné?
-->Quelle est la différence entre charge nette, et comportement électrophorèse ?? Car moi j'aurais tendance la aussi à parler de charge négative et positive
Oui, tu as tout compris ! Et surtout n'oublie pas, quand tu veux connaître la charge d'un acide aminé, tu tiens compte de tous les pKa (NH2, COOH, et chaîne latérale si elle est chargée).Envoyé par leleti
Mais s'il s'agit d'un peptide, il n'y a que le N et le C term + les chaînes latérales qui entrent en jeu. Tu le sais surement déjà, mais parfois en allant trop vite... bref je préférais le rappeler
Pour moi le comportement électrophorétique découle de la charge nette (et du pH auquel on se trouve, évidement).
merci galice pour ton éclairement
