y a t il une différence entre ATPase ATP synthase et ATPsynthétase
(les différents prof de bio que j'ai vu cette année n'était pas tous d'accord)
Je le souligne car c'est dans la charte, et surtout pour une (plusieurs) questions, bonjour et merci sont appréciés... merci...
Pour la modération,
coco.
Hello
ATPase: avec un nom pareil, cette enzyme est donc capable de dégrader de l'ATP. C'est souvent le cas de nombreuses enzymes ayant besoin d'ATP pour fonctionner (comme les kinases, etc...), et possèdent donc une activité ATPase.
Rien à voir avec une ATP synthase ou synthétase, qui elle permet la formation d'ATP à partir d'ADP et Pi (grâce à une force protomotrice).
Guil'
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Bonjour,
1- je ne savait pas que ATP synthase existait, je croyait que seules les ATP synthétase permettaient la synthèse de l'ATP...
2- Les ATPase servent à hydrolyser l'ATP... Mais je croyais aussi que la réaction:
ADP + Pi ----- ATP + H2O
se faisant dans les deux sens était catalysée par une enzyme qualifiée de manière générale d'ATPase.
Hello
1- les deux termes sont employés, hélas, le plus approprié est ATP synthétase, lorsqu'on parle du complexe produisant de l'ATP à partir d'une force protomotrice.
2- Bon nombre d'ATPases catalysent des réactions irréversibles. Ceci vient du fait que la transformation ATP + H2O -> ADP + Pi n'est pas réversible spontanément, il te faut un gain d'énergie (par couplage) pour y arriver. Ces réactions utilisent déjà l'hydrolyse de l'ATP comme source d'énergie (par couplage); comme la glutamine synthétase ou la nitrogénase. Elles ne peuvent donc pas revenir en arrière...
Mais dans certains cas, la réaction peut être réversible; c'est ce qui se produit avec des réactions comme la phosphoglycérate kinase (1,3 biPglycerate +ADP <-> 3Pglycerate + ATP ) qui sert aussi bien pour la glycolyse que pour la néoglucogénèse. Dans ce cas, la liaison phosphoesters à haute énergie est toujours présente, soit sur l'ATP, soit sur le 1,3 biPglycerate. Ce qui permet d'avoir toujours transfert possible ! Cette enzyme a donc une activité ATPase et une activité ATP synthase suivant les cas
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Bonjour,
Ah, OK... mais tu dis:
Pourtant dès que l'ATP est hydrolysé dans la cellule, il se reforme aussitôt... donc les réactions d'hydrolyse et de synthèse sont liées...Envoyé par Guil
Hello
L'ATP hydrolysé peut se reformer par couplage avec une réaction biochimique ou grâce à l'ATP synthétase et la fameuse force protomotrice.
Du point de vue dynamique énergétique, ATP et ADP sont liés, c'est vrai, tu peux d'ailleurs croiser de temps à autre dans des études de bioénergétique des rapports du type [ATP]/[ADP].
Mais ce rapport est rarement égal à 1. Tout dépend de l'état physiologique de la cellule, ou de l'organite. Ceci s'observe ainsi:
[ATP]/[ADP] **** ΔG (kJ/mol) **** Conditions
10-7 ********** 0 **** Equilibre
10-5 *********** -11
10-2 *********** -28 **** Cond. standards
10-1 *********** -34
10 *********** -46 **** Matrice des mitochondries
10+3 ********** -57 **** Cytoplasme d'Eucaryote
Désolé pour ce tableau vraiment moche...
@+
Guil'
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Merci pour ce tableau (pas si moche que ça ...) mais je ne le comprends pas bien...
Qu'il y ait beaucoup d'ATP dans la mitochondrie, bien...
Que le rapport soit si élevé dans le cytoplasme... c'est déjà plus difficile à expliquer... mais bon, les réactions chimiques ne devant pas en manquer...
Et enfin que signifient alors les conditions standarts ?
Hello
Celà correspondrait -d'après mon prof- à la réalité chez de nombreuses bactéries (je n'ai hélas pas pu vérifier ces dires, donc soumis à caution). Désolé d'avoir oublié de le préciser.
A ce qu'il paraît, une des théories nouvelles en biochimie plus théorique repose sur ce [ATP]/[ADP]; qui doit être le plus fort possible (>>10-7 en tout cas) pour favoriser les réactions biochimiques. Chez les Eucaryotes, celà est indiqué dans ce tableau; d'ailleurs plus ce rapport est haut, plus le ΔG est intéressant
Pour les bactéries, il semblerait qu'elles soient moins bien lotties qu'une cellule eucaryote sur ce plan (la présence de plusieurs mitochondries face à "une seule batérie-mitochondrie" pour les aérobies qui épuise plus rapidement l'ATP qu'elle s'auto-fournit dans son métabolisme ? Un système énergétique moins fiable, comme pour les anaérobies, par exemple ?).
Voilà donc, j'espère avoir pu éclaircir tes interrogations. Je recherche des documents pour parfaire mes connaissances à ce sujet, d'ailleurs, je t'en ferai part sur ce post à l'occasion si ça t'intéresse !
@+
Guil'
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Merci, mais c'est peut-être trop compliqué pour moi...
En fait ce que je ne comprends pas bien non plus, c'est qu'il y ait des rapports fixes... moi je pensais que cela dépendait de l'activité cellulaire...
Si ces rapports sont fixes, cela signifie qu'il existe une régulation... autre que celle utilisation/production...
Et au-delà des régulations envisageables, les conséquences physiologiques lorsque le rapport dépasse (ou descend) les "norme" citées peuvent être tout aussi intéressantes à connaître
Merci à toi également pour cette sympathique discussion
Guil'
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Bonjour à tous,
Oui effectivement, il y a une différence : elle réside dans la fonction de l'enzyme en question.
En effet une ATPase est un (une ?) enzyme qui assure un transport actif ou les mouvements cellulaires (cils et flagelles) avec perte d'eau et hydrolyse d'ATP.
Une ATP synthétase (ligase), selon l'EC (Enzyme Commission), assure une synthèse avec perte d'eau et hydrolyse d'ATP.
Enfin, les ATP synthases, se chargent de catalyser la synthèse de l'ATP (enchâssées dans les membranes mitochondriales et les thylakoïdes)
Voilà désolé pour le retard...
