L1/Contraintes stériques

[invite468ec3f9]

On me demande de reprédenter la liaison peptidique engagée entre un résidu lysyl et un autre résidu d'acide aminés (ça j'ai su faire) et quelles sont les contraintes stériques imposées par cette liaison, et là je bloque. POuvez vous m'aider ?
Disons que le résidus lysyl ne présente pas de squelette vraiment particulier comme un cycle ou autre. Que dois je répondre à votre avis?
aUSSI je voulais une petite précision par rapport à la représentation demandée, est ce que le résidu peut être sous forme ionique ? (NH3+ au lieu de NH2)
Merci d'avance.
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[invite84e98f3f]

alors pour la deuxème queston, il est plus juste de représenter avc un NH3+, car dans la nature, tu ne trouves pas de représentation avec NH2 et COOH (en même temps).
pour l'enombrement stérique: autours de la liaison peptidique (qui est une liaison plane et donc limite les angles de rotation autours d'elle), une conformation cis provque un encombrement stérique, une conformation trans est plus stable.

dans le paragraphe
Angles des liaisons amides "peptidiques" de notre portéinede ce lien, tu touveras les repréentrations cis et trans:
http://membres.lycos.fr/carbonicanhydrase/
j'espère que c'est un peu plus clair
bon courage

[invite468ec3f9]

Merci
En fait on me demande après de comparer cette liaison peptidique avec celle entre un résidu lysyl et un proline. La je sais que y a un cycle mais du point de vue encombrement stérique je dois dire quoi exactement?

[invite84e98f3f]

la liaison peptidique est une double liaison.la liaison peptidique qui précede la proline n'est pas double, il peut donc y avoir les deux formes cis et trans (alors que pour les autres AA, la forme trans est favorisée)

[A voir en vidéo sur Futura]