Etude de la reconnaissance enzyme, substrat
Bonjour à tous !
J'ai un TD à faire pour demain j'ai répondu à toutes les questions mais il y en a 2 que je ne comprends pas :
- Sachant que certaines liaisons faibles dans une protéine dépendent des charges + ou - portées par les acides aminés, proposez une explication à l'importance du pH dans l'activité d'une enzyme.
- Proposez une explication à l'effet de la température sur l'activité enzymatique
Pouvez m'aider. Merci d'avance
Waow, t'as un super ED à faire!
Enfait, les acides aminés portent tous un amine(NH2) un acide carboxylique(COOH) et un groupement latéral reliés par un carbone central.
La liaison peptidique est l'attachement du NH sur le Carbone de l'acide carboxylique. Donc le début de la protéine porte un NH2 et la fin un COOH. Bon c'est important parceque le NH2 est un groupement basique donc à pH=7 il sera postif(NH3) et COOH est acide donc à pH=7 il sera négatif(COO-). Celà ne concerne que les extrémités. Mais ce qui différencie les acides aminés c'est leur groupement latéral. Il existe des acides aminés qui portent un groupement latéral doté de fonctions basiques ou acides. Qui seront modifiées selon le pH également. Il faut noter que chaque groupement n'aura pas forcément un point de dissociation identique.
Pour faire bref, on dit que les protéines sont amphotères(sont à la fois acide et basique). La charge qu'elle porte dépend du pH(concentration en H+). Et effectivement celà peut avoir une importance sur leur structure qui est maintenue, effectivement, grâce à des liaisons faibles. Cette structure est importante(site actif) pour la fonction de la protéine. Et donc dans un pH différent cette structure peut être modifiée ce qui peut rendre la protéine non fonctionnelle.
Juste pour info: il existe des protéines au niveau du tube digestif qui sont fonctionnelles dans un milieu acide. D'autres au niveau de la bouche plutot basiques. Mais une protéine conçue pour un milieu acide de sera plus fonctionnelle au niveau de la bouche...
En espérant t'avoir aidé...
Je vais etre un peu répétitif par rapport à novocaïne qui a bien résumé l'implication du PH. La charge des groupements latéraux acides et basiques est particulièrement importante pour la catalyse, ainsi, un carboxylate (cas de l'aspartate) n'aura pas le meme effet que la forme acide. par exemple, dans le cas d'une hydrolyse enzymatique, la charge négatif du carboxylate (ça ne marche pas avec la forme acide dans ce cas là) pourra intéragir par liaison hydrogène avec l'hydrogène de l'eau et augmentera la capacité de l'eau à hydrolyser le substrat (caractére nucléophile de l'eau augmente, mais là c'est des termes de chimiste). On peut également trouver des exemples pour la différences ammonium/amine d'acide aminés comme la lysine. Il est probable que la charge des acides aminés soit optimales pour la catalyse à PH physiologique (PH 7,4 il me semble sauf dans certains cas cités par novocaine, à PH 7,4, les acides seront en tout cas majoritairement sous forme carboxylate et les amines sous forme d'ammonium). Comme le soulignait Novocaine, cela doit également jouer sur la structure tridimensionelle de l'enzyme et donc la capacité à fixer le substrat mais également sur la catalyse enzymatique elle meme. Dans le cas de la température, je sais pas trop, mais l'augmentation de la température devrait augmenter l'agitation et donc augmenter la constante d'association et par conséquent la vitesse. Cependant, des trop fortes températures pourraient altérer la structure de l'enzyme et par conséquent nuire à la catalyse. En espérant ne pas avoir dit trop de bétises.
Merci beaucoup à tous les deux !
merci beaucoup à tous les deux
