Molécules chaperon

[FDFD]

Bonjour,

Dans une plante transgénique, les protéines produites sont "cornaquées" par des molécules chaperon qui se chargent du bon enroulement de la protéine.

Si ce gène migre dans une variété de plante voisine, est-on sûr qu'il y aura toujours des molécules chaperon adaptées ? Ne risque-t-on pas d'avoir des protéines mal enroulées et donc potentiellement dangereuses ?

D'autant plus que la toxicité peut se manifester des dizaines d'années plus tard... pensez au prions.


Merci d'avance pour vos réponses.
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[Svenn]

Les protéines chaperonnes sont présentes chez tous les organismes vivants, bactéries, archées et eucaryotes. Elles sont extrêmement conservées, en séquence aa et en fonction. On exprime ainsi classiquement des protéines humaines dans des cellules de drosophiles (et même souvent en bactéries pour les protéines pas trop complexes) avec un très bon taux de succès.

Il se passsera très certainement la même chose chez les plantes, la plante hote n'aura en général aucun mal à produire la protéine introduite.

Que se passe-t'il dans les cas où le repliement ne fonctionne pas ? Une protéine "mal repliée" est instable en solution et va précipiter. Dans la plupart des cas, ces protéines seront rapidement détruites par les protéases cellulaires, dans les quelques cas restants, la cellule va mourir si l'accumulation de ces tas de protéine nuit à son fonctionnement.