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Que font les Ubiquitines?



  1. #1
    chtefi

    Que font les Ubiquitines?

    Bonjour,
    Je m'intéresse aux Ubiquitines. Plus précisément, je voudrais connaitre de façon assez détaillée leurs différentes "fonctions" et "mécanismes d'action" (en tout cas ce qui est connu jusqu'ici). C'est à dire leurs rôles aussi bien dans la dégradation des protéines que dans la réparation de l'ADN ou encore la modulation de la signalisation... Mais tout celà dans les conditions physiologiques.

    Je cherche des revues ou autres documents (introductions de rapports de stage ou de thèse...) qui expliqueraient ceci.
    Si quelqu'un peut m'aider!!!

    merci d'avance
    chtefi

    -----


  2. Publicité
  3. #2
    dieu_x

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Ma vocation est d'être chercheur, trop longtemps je n'ai été qu'un savant...

  4. #3
    chtefi

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Merci,
    En fait, Wikipedia c'est beaucoup trop général. Je cherche quelque chose de beaucoup plus détaillé. Mon projet de recherche ne porte pas sur les Ubiquitines mais pour comprendre certain mécanismes (de mon projet), j'ai besoin de connaitre celui des Ubiquitines. Je cherche donc des revues Type "Pub med" ou introduction de thèse sur le sujet...pour mieux comprendre. Sauf que le domaine est tellement vaste que ce n'est pas facile de s'y retrouver a travers toute cette littérature. C'est pour ça que je viens voir si parmi vous quelqu'un ne connaitrais pas de bonnes références qui me permettrait de "m'imprégner" rapidement.

    chtefi

  5. #4
    Yoyo

    Re : Que font les Ubiquitines?

    salut

    je pense qu'on a quelques spécialistes de l'ubiquitine sur le forum, faut juste attendre qu'ils passent

    YOyo

  6. #5
    Vinc

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Bonjour!

    L'ubiquitination d'une protéine est la fixation covalente d'une ubiquitine (76 aa pour environ 8,5kDa) sur une lysine de la protéine cible. Il existe également d'autres possibilités de fixation mais qui restent rarissimes comme une ubiquitination sur une arginine qui a été montré sur le CMH1 par des E3 ligases de l'herpesvirus du sarcome de Kaposi. On a également des ubiquitinations sur le groupe NH2 en Nterminal de la protéine. A ce titre il y a 2 mécanismes distincts:
    - la N rule qui nescessite la reconnaissance du Nter par une E3 qui va ensuite ubiquitiner une lysine à l'intérieure d ela protéine
    - la NH2 ubiquitination qui greffe une ubiquitine directement en NH2 sur des protéines qui ne contiennent pas de lysines comme p16 par exemple.

    Le domaine est effectivement très vaste mais on peut le résumer gorssièrement en dégageant 4 grandes classes d'ubiquitination:
    - les polyubiquitination K48 et K63 (on considère qu'il y a polyubiquitination à partir d'une chaine de 4 ubiquitines)
    - la mono ubiquitination
    - la multi-ubiquitination

    1.La poly-ubiquitination qui passe par la lysine 48 de l'ubiquitine reste la plus connue et permet la dégradation protéasome dépendante. Que du classique.

    2.La poly-ubiquitination qui passe par la lysine 63 de l'ubiquitine permet également la dégradation mais par les lysosomes cette fois ci. Elle joue également un rôle dans l'endocytose et dans la réparation de l'ADN. On peut prendre l'exemple de PCNA qui peut être poly ubiquitiné en K63 ce qui active la réparation par recombinaison homologue.

    3.La multi ubiquitination correspond à plusieurs ubiquitines fixées sur la protéine cible mais sur des sites différents. Son rôle est un petit peu moins bien connu et intervient surtout lors des processus d'endocytose. On peut néanmoins inclure le cas de HRas et NRas qui sont di-ubiquitinés. Cette ubiquitination régule leur localisation subcellulaire.

    4.La mono ubiquitination a de très nombreuses fonctions parmis lesquelles:
    - réparation de l'ADN (toujours avec PCNA qui mono ubiquitiné va pouvoir intéragir avec des polymérases translésionelles, bien que l'ubiquitine ne participe pas à l'intéraction et soit seulement un moyen de libérer les autres substrats de PCNA pour dégager les sites d'interaction avec les polymérases).
    - endocytose
    - régulation de la localisation
    - dégradation par le protéasome (non non ce n'est pas une erreur). Il a été montré en juillet dernier (2007) que Pax3 mono ubiquitiné était dégradé par le protéasome.

    C'est donc un domaine extrêmement complexe et on a du mal à en saisir toutes les subtilités. Nous sommes encore loin de comprendre l'ensemble des fonctions de l'ubiquitination.

    Voilà il y aurait encore beaucoup de choses à dire mais ne sachant pas exactement sur quoi tu veux des précisions, je préfère te laisser poser la question.

    En ce qui concerne les revues, il y en a plusieurs:

    - K. Haglund and I. Dikic: "Ubiquitination and cell signaling" (EMBO journal, 2005)
    - S. Dupré, D. Urban-Grimal and R.Haguenaeuer-Tsapis: "Ubiquitin and endocytic internalization in yeast and animal cells" (Biochimica et Biophysica Acta, 2004).
    - Pier Paolo Di Fiore. "When ubiquitin meets ubiquitin receptors: a signaling connection" (Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2003).
    -H. Riezman. "Proteasome-independent functions of Ubiquitin in endocytosis and signaling" (Science, 2007).
    - A. Ciechanover and R. Ben-Saadon. "N-terminal ubiquitination: more protein substrates joinin" (TRENDS in Cell Biology, 2004).
    - N. Crosetto, M. Bienko and I.Dikic. "Ubiquitin hubs in oncogenic networks" (Molecular Cancer Ressearch, 2006).

    Il y en a d'autres.


    Quelques articles intéressants:

    - N. Jura et al. "Differential modifications of Ras proteins by ubiquitination" (Molecular Cell, 2006).
    - K. Cadwell and L. Coscoy. "Ubiquitination on nonlysine residues by a viral E3 ubiquitin ligase" (Science, 2005).
    - S. Boutet et al. "Regulation of Pax3 by proteasomal degradation of monoubiquitinated protein in skeletal muscle progenitors" (Cell, 2007).
    - R. Ben-Saadon et al. " The tumor suppressor protein p16/INK4 and the human papillomavirus oncoprotein-58 E7 are naturally occuring lysine-less proteins that are degradated by the ubiquitin system" (JBC, 2004).
    -........


    V.

    P.S: Merci à Yoyo de m'avoir signalé cette discussion
    Primum non nocere.

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    Yoyo

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Citation Envoyé par Vinc Voir le message

    P.S: Merci à Yoyo de m'avoir signalé cette discussion
    je savais bien que tu aurais "quelques" infos a donner
    en tout cas j'espere que ta réponse conviendra, car je vois pas comment faire plus complet

    Yoyo

  9. Publicité
  10. #7
    jmbowie

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Citation Envoyé par Vinc Voir le message
    Bonjour!

    L'ubiquitination d'une protéine est la fixation covalente d'une ubiquitine (76 aa pour environ 8,5kDa) sur une lysine de la protéine cible. Il existe également d'autres possibilités de fixation mais qui restent rarissimes comme une ubiquitination sur une arginine qui a été montré sur le CMH1 par des E3 ligases de l'herpesvirus du sarcome de Kaposi. On a également des ubiquitinations sur le groupe NH2 en Nterminal de la protéine. A ce titre il y a 2 mécanismes distincts:
    - la N rule qui nescessite la reconnaissance du Nter par une E3 qui va ensuite ubiquitiner une lysine à l'intérieure d ela protéine
    - la NH2 ubiquitination qui greffe une ubiquitine directement en NH2 sur des protéines qui ne contiennent pas de lysines comme p16 par exemple.

    Le domaine est effectivement très vaste mais on peut le résumer gorssièrement en dégageant 4 grandes classes d'ubiquitination:
    - les polyubiquitination K48 et K63 (on considère qu'il y a polyubiquitination à partir d'une chaine de 4 ubiquitines)
    - la mono ubiquitination
    - la multi-ubiquitination

    1.La poly-ubiquitination qui passe par la lysine 48 de l'ubiquitine reste la plus connue et permet la dégradation protéasome dépendante. Que du classique.

    2.La poly-ubiquitination qui passe par la lysine 63 de l'ubiquitine permet également la dégradation mais par les lysosomes cette fois ci. Elle joue également un rôle dans l'endocytose et dans la réparation de l'ADN. On peut prendre l'exemple de PCNA qui peut être poly ubiquitiné en K63 ce qui active la réparation par recombinaison homologue.

    3.La multi ubiquitination correspond à plusieurs ubiquitines fixées sur la protéine cible mais sur des sites différents. Son rôle est un petit peu moins bien connu et intervient surtout lors des processus d'endocytose. On peut néanmoins inclure le cas de HRas et NRas qui sont di-ubiquitinés. Cette ubiquitination régule leur localisation subcellulaire.

    4.La mono ubiquitination a de très nombreuses fonctions parmis lesquelles:
    - réparation de l'ADN (toujours avec PCNA qui mono ubiquitiné va pouvoir intéragir avec des polymérases translésionelles, bien que l'ubiquitine ne participe pas à l'intéraction et soit seulement un moyen de libérer les autres substrats de PCNA pour dégager les sites d'interaction avec les polymérases).
    - endocytose
    - régulation de la localisation
    - dégradation par le protéasome (non non ce n'est pas une erreur). Il a été montré en juillet dernier (2007) que Pax3 mono ubiquitiné était dégradé par le protéasome.

    C'est donc un domaine extrêmement complexe et on a du mal à en saisir toutes les subtilités. Nous sommes encore loin de comprendre l'ensemble des fonctions de l'ubiquitination.

    Voilà il y aurait encore beaucoup de choses à dire mais ne sachant pas exactement sur quoi tu veux des précisions, je préfère te laisser poser la question.

    En ce qui concerne les revues, il y en a plusieurs:

    - K. Haglund and I. Dikic: "Ubiquitination and cell signaling" (EMBO journal, 2005)
    - S. Dupré, D. Urban-Grimal and R.Haguenaeuer-Tsapis: "Ubiquitin and endocytic internalization in yeast and animal cells" (Biochimica et Biophysica Acta, 2004).
    - Pier Paolo Di Fiore. "When ubiquitin meets ubiquitin receptors: a signaling connection" (Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2003).
    -H. Riezman. "Proteasome-independent functions of Ubiquitin in endocytosis and signaling" (Science, 2007).
    - A. Ciechanover and R. Ben-Saadon. "N-terminal ubiquitination: more protein substrates joinin" (TRENDS in Cell Biology, 2004).
    - N. Crosetto, M. Bienko and I.Dikic. "Ubiquitin hubs in oncogenic networks" (Molecular Cancer Ressearch, 2006).

    Il y en a d'autres.


    Quelques articles intéressants:

    - N. Jura et al. "Differential modifications of Ras proteins by ubiquitination" (Molecular Cell, 2006).
    - K. Cadwell and L. Coscoy. "Ubiquitination on nonlysine residues by a viral E3 ubiquitin ligase" (Science, 2005).
    - S. Boutet et al. "Regulation of Pax3 by proteasomal degradation of monoubiquitinated protein in skeletal muscle progenitors" (Cell, 2007).
    - R. Ben-Saadon et al. " The tumor suppressor protein p16/INK4 and the human papillomavirus oncoprotein-58 E7 are naturally occuring lysine-less proteins that are degradated by the ubiquitin system" (JBC, 2004).
    -........


    V.

    P.S: Merci à Yoyo de m'avoir signalé cette discussion

    (A quand une question sur les intégrons? )
    Blast up your life!

  11. #8
    chtefi

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Merci Vinc pour ces infos.
    je vais décortiquer ces revues/articles et je reviendrais surement avec des questions.

    chtefi

  12. #9
    chtefi

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Bonjour,
    Oups, en relisant ma dernière réponse je me rend compte qu'elle n'est pas à la hauteur de l'investissent qu'a fait vinc en me répondant .
    Encore merci Vinc!!! Je suis en train de lire les références que tu as citées, c'est super intéressant et ça correspond à ce que je cherchais.
    Ça fait plaisir de discuter avec des gens qui savent de quoi ils parlent et qui prennent le temps de faire partager leurs connaissances aux autres

    Bravo pour ce forum.
    bonne journée a tous
    chtefi

  13. #10
    Vinc

    Re : Que font les Ubiquitines?

    Bonjour!
    Merci beaucoup mais ma réponse est restée très générale... n'hésite pas si des questions subsistent!

    V.
    Primum non nocere.

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