Salut;
j'ai un exercice d'enzymologie qui m'a perturbé
l'équation est la suiante:
Glucose + ATP-Mg <--> Glucose 6-Phosphate + ADP-Mg

enzyme: hexokinase de levure
voici les questions de l'exercice:
1. Quels sont les mécanismes de catalyse susceptibles de répondre à toutes ces données cinétiques ?
2. Déterminer les paramètres cinétiques de l'hexokinase de levure ?
3/La fixation du glucose et de l'ATP-Mg sur l'hexokinase a été suivie par dialyse à l'équilibre.
* Que pouvez vous conclure ?
* Déterminer lorsque c'est possible, le nombre de sites et la constante de dissociation du complexe enzyme-substrat, sachant que les expériences sont réalisées à pH 8,9 ET 30°C avec une concentration d'enzyme égale à 35 µM.

Pour les 2 premières questions jai fait les représentations graphiques et j'ai trouvé qu'il s'agit d'un mécanisme BiBi aléatoire à fixation indépendante
Mais,pour la dialyse d'équilibre, l'énoncé montre qu'ilya eu fixation pour le glucose ,mais ,pas de fixation pour l'ATP ([ATP] dans le compartiment sans enzyme =[ATP] dans le compartiment avec l'enzyme) Est ce que c'est logique? j'ai eu ll'impression qu'il s'agit d'une fixation BiBi ordonnée.Mais,je suis sure d'après mes représentations graphiques qu'il s'agit du BiBi aléatoire!!
Pouvez vous m'aidez svp dans la partie dialyse (3/)
Merci infiniment.