Albumine dénaturée

[invite03983bbd]

Bonjour,
J'aimerais savoir qu'est-ce qui est responsable de la dénaturation de l'albumine dans la formation des blancs en neige de l'oeuf.
Pourriez vous m'expliquer également par quel procédé chimique ou physique ces filaments de protéine dénaturée se regroupent autour des bulles d'air ?
Encore une dernière question : ces bulles d'air, c'est de l'oxygène, OU de l'air ?

Je vous laisse l'adresse ou sont les schémas, si j'ai pas été suffisament clair ...

Merci d'avance !!!

http://tepeuf.chez-alice.fr/1-Le_pouvoir_moussant.htm
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[invite03983bbd]

up

[invite1f42a6a7]

L'albumine est une grosse protéine de 65kDa, donc quand on va fouetter le blanc d'oeuf, il y a de grandes chances que l'on "casse" ou dénature cette molécule.
Pour ce qui est de la formation de la mousse des blancs d'oeuf, Hervé This, chimiste spécialisé dans la "gastronomie moléculaire", a expliqué scientifiquement le phénomène. En cherchant un peu sur Internet, vous devriez trouver ! Par exemple, il l'explique dans son livre "Les secrets de la casserole", que vous pourrez trouver dans n'importe quelle bibliothèque ...
Sinon, bien entendu, le gaz qu'il y a dans les bulles, c'est de l'air, donc de l'azote, de l'oxygène, un peu de CO2 et de vapeur d'eau ...

En espérant vous avoir aidé !

[invite03983bbd]

Excuse moi, je pense que la protéine 65kDa est un anticorps humain, quel est le rapport avec le blanc d'oeuf ...
Sinon, je n'ai pas trouvé grand chose dans ce livre de hervé this et internet : de l'expérimental, pas démontré scientifiquement.
Merci quand même d'avoir répondu

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite71f23525]

Je me trompe peut-être mais vu ta formulation il semblerait que "65 kDa" soit pour toi le nom d'une protéine...C'est la masse de la protéine. Beaucoup de protéines font cette masse, et un anticorps fait plus de 65 kDa (il fait 150 kDa).

Je ne suis pas sûr que l'aspect mécanique du battement provoque directement la dénaturation de l'albumine. Où as-tu trouvé les affirmations du début de ton message?

Greg

[invite03983bbd]

C'est pas de moi, je me suis inspiré d'un tpe, j'ai mis le lien dans le 1er message.
Sinon, j'ai une ultime question : Qu'est-ce qui empêche, les blancs de monter lorsqu'il y a présence du jaune ?
Je vous prie de ne pas me répondre "google est ton ami", chose qu'on me répond sur pas mal de forums merki ...

[invite03983bbd]

Sinon désolé pour la confusion, je suis en 1ère s j'ai pas encore appris ca, c'est pour un tpe justement. J'ai tapé 65kDa sur internet, je suis tombé sur une bibliothèque de molécule, dont celle ci, et j'ai trouvé anticorps humain
A propos, c'est quoi "kDa" comme unité de masse, et qu'est-ce que cette masse augmente les chances de la protéine d'être dénaturée ?
Vous auriez pas non plus de réponse à la question :

Par quel procédé chimique ou physique ces filaments de protéine dénaturée se regroupent autour des bulles d'air ?

[invite71f23525]

Les daltons (Da) sont utilisés lorsque l'on parle de masse moléculaire. Lorsqu'on parle d'une protéine, de brin d'ADN, on utilise les daltons. 1 Da = 1 g/mol. Ils sont plus pratiques d'emploi lorsqu'on parle de grosses molécules, on les retrouve donc essentiellement pour définir la masse de macro-molécules ce qui nous donne en même temps une idée de la taille.

Pour le reste des questions, je n'ai pas de réponse, éventuellement des suppositions mais cela ne ferait rien avancer.

Greg

[Jean-Luc P]

En fait le dalton est une masse apparente, obtenue par comparaison avec des méthodes d'analyses liées à des migrations de ces molécules.

[invite71f23525]

Je dirais masse apparente lorsqu'on détermine la taille de la molécule par comparaison avec un marqueur de poids moléculaire. Mais cette unité est aussi employée dans la détermination précise des masses moléculaires, où on retrouve bien 1 Da = 1 g/mol. Les bases de données comme expasy donnent la masse réelle de la protéine en Daltons par exemple.

Greg

[Jean-Luc P]

Ok, mais il ne me semble pas que ce soit l'explication "historique".

[invite03983bbd]

Auriez vous un fichier Rastop en lien avec l'oeuf, à vrai dire, je suis un peu à cours d'idée.
Enfin, quelque chose qui pourrait impressionner le jury , de l'exotisme

[Jean-Luc P]

Tente :
http://www.pdb.org/pdb/files/1OVA.pdb
ou
http://www.pdb.org/pdb/files/1UHG.pdb

[invite03983bbd]

HEADER ALLERGEN 03-JUL-03 1UHG
TITLE CRYSTAL STRUCTURE OF S-OVALBUMIN AT 1.9 ANGSTROM RESOLUTION
COMPND MOL_ID: 1;
COMPND 2 MOLECULE: OVALBUMIN;
COMPND 3 CHAIN: A, B, C, D;
COMPND 4 SYNONYM: S-OVALBUMIN
SOURCE MOL_ID: 1;
SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: GALLUS GALLUS;
SOURCE 3 ORGANISM_COMMON: CHICKEN;
SOURCE 4 ORGANISM_TAXID: 9031;
SOURCE 5 TISSUE: EGG WHITE
KEYWDS ALLERGEN, EGG WHITE PROTEIN, SERPIN
EXPDTA X-RAY DIFFRACTION
AUTHOR M.YAMASAKI,N.TAKAHASHI,M.HIROS E
REVDAT 3 24-FEB-09 1UHG 1 VERSN
REVDAT 2 23-SEP-03 1UHG 1 JRNL
REVDAT 1 22-JUL-03 1UHG 0
JRNL AUTH M.YAMASAKI,N.TAKAHASHI,M.HIROS E
JRNL TITL CRYSTAL STRUCTURE OF S-OVALBUMIN AS A
JRNL TITL 2 NON-LOOP-INSERTED THERMOSTABILIZED SERPIN FORM
JRNL REF J.BIOL.CHEM. V. 278 35524 2003
JRNL REFN ISSN 0021-9258
JRNL PMID 12840013
JRNL DOI 10.1074/JBC.M305926200
REMARK 1
REMARK 2
REMARK 2 RESOLUTION. 1.90 ANGSTROMS.
REMARK 3
REMARK 3 REFINEMENT.
REMARK 3 PROGRAM : CNS 1.0
REMARK 3 AUTHORS : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GRO S,GROSSE-
REMARK 3 : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILG ES, PANNU,
REMARK 3 : READ,RICE,SIMONSON,WARREN
REMARK 3
REMARK 3 REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER
REMARK 3
REMARK 3 DATA USED IN REFINEMENT.
REMARK 3 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.90
REMARK 3 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS) : 14.89
REMARK 3 DATA CUTOFF (SIGMA(F)) : 2.000
REMARK 3 DATA CUTOFF HIGH (ABS(F)) : 1290188.590
REMARK 3 DATA CUTOFF LOW (ABS(F)) : 0.0000 .....

Désolé, je comprend pas tout ca tout ca...

[Jean-Luc P]

C'est un fichier .pdb à ouvrir avec ton logiciel de visualisation de structures favori. rastop, raswin, swisspdbviewer, yasara ou d'autres.

[invite03983bbd]

Merci beaucoup pour ces fichiers !
Mais que pourrais-je en tirer au vu de ma problematique "quel est le rôle de l'oeuf dans la patisserie ?"
J'ai pensé faire une première partie sur la compsition de l'oeuf :
De ces fichiers (j'en ai trouvé d'autres sur un autre site), j'ai déduit qu'une des trois principales était constituée de 3 chaînes d'aa, et que les deux autres n'en possédaient qu'une. J'ai aussi utilisé le log MESURIM pour analyser le résultat d'une électrophorèse, j'en ai tiré les proportions que chaque protéines (3) ont dans l'oeuf...mais est-ce que cette partie a un réel intérêt ? JE SAIS PAS
Vous n'auriez pas d'autres conseils en poche ? Comme m'aider à mettre en relation la patisserie (blancs en neige, pouvoir coagulant...) avec les résultats que j'ai trouvé par expérimentation, et exploitation logicielle ?

Les polices trop grosses donnent l'impression que tu hurles, j'ai corrigé.

LXR

[Jean-Luc P]

Pour la pâtisserie il faut chercher du côté des propriétés émulsifiantes des lécithines du jaune.

[invite03983bbd]

Oui, mais en me servant des résultats de l'electrophorèse et des log, je ne voit pas

[invite03983bbd]

J'ai trouvé que le fait que le jaune soit hydrophile à l'eau est du au fait que la lécithine (lipide de l'oeuf), possède une partie polaire, et une autre apolaire. Mais... je ne voit pas le rapport avec son affinité à l'eau ?

[invite71f23525]

polaire + apolaire peut donner une molécule amphiphile c'est à dire à l'interface entre un composé polaire et un composé apolaire. Elle peut permettre ainsi à des molécules apolaires de se solubiliser dans un solvant polaire : c'est le cas par exemple des détergents qui sont amphiphiles et permettent de solubiliser les corps gras dans l'eau.

Greg

[invite03983bbd]

et les molécules polaires du jaunes... elles vont où ?

[invite71f23525]

Elles ne posent pas de problème quant à l'hydrophilie du jaune d'oeuf que je sache? Alors pourquoi poser cette question? Elles vont dans le solvant polaire et se répartissent de manière homogène puisqu'elles y sont solubles (car polaires).

Greg

[invite03983bbd]

Savez-vous qu'est-ce que l'oeuf a comme rôle dans la montée d'un gateau et de sa texture ?Quelles sont les protéines qui permettent l'établissement du phénomène ?

(Je rapelle la problématique de mon TPE : "Quel est le rôle de l'oeuf dans la patisserie ?")

[invite03983bbd]

up

[invite7249a892]

Hello;

Le pouvoir coagulant ou propriété coagulante de l'œuf est recherchée surtout dans les industries de cuisson telles que la pâtisserie et la charcuterie: quenelles, saucisses de volailles,...
Les protéines de l'œuf, jaune et blanc, sont à l'origine de cette coagulation.
Le mécanisme de cette coagulation consiste en une rupture des liaisons intramoléculaires provoquant un déplissement des molécules protéiques avec formation de nouvelles liaisons intermoléculaires.
Donc, il y a changement de structure secondaire avec passage de la forme alpha à la forme béta plissé.
Les protéines coagulent sous l'action de divers agents physiques (chaleur et action mécanique) et agents chimiques (ions inorganiques, métaux lourds).
En ce qui concerne l'action de la chaleur, c’est la conalbumine et l'obalbumine du blanc qui sont les plus sensibles à la chaleur, et que la température de coagulation commençante de blanc (57°C) est inférieure à celle du jaune (65°C).
La coagulation est également une fonction de la relation temps-température, car par exemple, lors de la préparation de flans, un surchauffage entraine une coagulation avec synérèse.
La concentration en sels est également importante; en effet, un blanc dialysé ne coagule pas.
Ah oui il est à noter qu'il existe une autre propriété qui est le pouvoir anticristalisant et moussant du blanc est spécifiquement recherché en confiserie (biscuiterie, pour la confection de meringues et de biscuits à la cuillère).

Cordialement,
Katie.

[invite03983bbd]

Merci beaucoup pour cette réponse ultra-complète Katie20012 , mais que signifient les termes "forme alpha et forme bêta plissée"?
Même question pour la coagulation avec synérèse ?

[invite7249a892]

La synérèse est la rétraction d'un gel entrainant l'expulsion d'une partie de son contenu liquide.
Pour ce qui est de la forme α et β plissé il s'agit de la structure secondaire de la protéine.
Cordialement,
Katie.

[invite03983bbd]

C'est à dire, la structure secondaire ? Sa structure après avoir été dénaturée s'appelle la forme bêta ?
Par quels procédés chimiques cette coagulation se met en place précisément. Comment ces métaux lourds et ions inorganiques le permettent ?

[invite03983bbd]

Non désolé, c'est bon j'ai trouvé la réponse à ma question
...Mais j'ai trouvé une autre question :
J'ai lu que l'on pouvait remplacer le pouvoir moussant du blanc d'oeuf par la caséinate et l'isolat de pois ... mais qu'est-ce que c'est ??? (même le correcteur de texte me le souligne en rouge )

[invite7249a892]

Hello;
Tout ce que je sais, c’est que la caséine n'est pas beaucoup utilisée dans l'alimentation, malgré ses excellentes propriétés: elle a un pouvoir émulsifiant supérieur à celui de nombreux additifs; elle assure une certaine rétention d'eau dans les produits cuits; enfin, elle constitue un apport protéique intéressant et peu couteux.
L’introduction des caséinates est assez récente. En rendant le produit régulièrement soluble, a élargi le marché de la caséine.

Cordialement,
Katie.