Bonsoir, j'ai une petite question par rapport à l'Hemoglobine et la Myoglobine. Comment se fait il que la Myoglobine présente plus d'affinité que l'Hemoglobine pour l'O2 alors que cette dernière a plusieurs sous unités qui permettent la fixation de plusieurs molécules d'02..? Enfin je trouve ça un peu contradictoire puisque la myoglobine ne présente qu'un groupement prosthétique..si qq pouvait m'éclairer ce serait génial parce que ça me tracasse un peu cette histoire
Merci d'avance !
Bonjour,
De mémoire (c'est un peu lointain et risque donc d'être un peu vague) la différence entre les deux est justement la présence d'un groupe hème dans la myoglobine, et de plusiseurs dans l'hémogobine.
La saturation arrive bien plus tot avec la myoglobine qu'avec l'hémoglobine. De plus il existe un effet coopératif dans le cas de l'hémoglobine, plus d'O2 se fixe, plus il y va être facile d'en fixer...
Ainsi si on trace une courbe de fixation en fonction de la pression en O2, à faible pression, la myoglobine fixe plus facilement l'O2 que l'hémo, suivant une courbe linéaire, tandis qu'a forte pression, l'hémoglob prend le dessus.
analyse perso: la myoglobine est exclusivement intracellulaire, et l'hémoglobine dans les globules rouges. l'hémoglobine se charge en O2 dans les poumons (forte pression en O2), et le livre aux cellules (faible pression) où la myoglobine (forte affinité à faible pression) prends en charge l'O2 en donne du CO2 à l'hémoglobine.
j'espère que ça peut aider, si quelqu'un peut confirmer/infirmer ce serait sympas
Mais justement je trouve ça assez étrange parce que normalement plus il y a les groupements d'hèmes pour fixer l'O2 plus la protéine est censée avoir de l'affinité avec la molécule non ? En gros pourquoi la myoglobine qui peut fixer une seule molécule a plus d'affinité avec l'O2 alors que l'Hémoglobine peut en fixer plusieurs et elle a moins d'affinité...? C'est un peu tordu mon raisonnement, je suis désolée mais ça ma tracasse vraiment ahah ou alors y a pas besoin de vraiment comprendre et juste adhérer
il faut que vous compreniez que l'affinité est une notion indépendante de la "capacité molaire". L'affinité mesure en quelque sorte la force de l'interaction entre deux molécules. Que l'hémoglobine en fixe quatre fois plus, ça ne change rien.
Je ne voudrais pas dire de bêtise, mais il me semble qu'une des différences entre hémoglobine et myoglobine pour la captation et libération de l'O2 est sa conformation, la myoglobine possède une structure tertiaire alors que l’hémoglobine possède une structure quaternaire,
et l'hémoglobine possède des hélices alpha et des feuillets bêta alors que la myoglobine n'a pas de feuillets bêta,
ça joue sur la conformation des protéines et fait varier l’affinité
Plus simplement l'hémoglobine est un transporteur de O2 et la myoglobine un "stockeur" de O2.
L'affinité de l'hémoglobine varie en fonction de plusieurs paramètres :
- pression partielle des différents gaz en présence (O2 mais aussi CO2 -- c'est le plus concentré qui l'emportera)
- pH (légèrement alcalin ==> affinité pour O2, neutre à acide ==> affinité pour O2)
- compétition antagoniste et protagoniste des molécules gazeuses (un O2 fixé facilite la fixation de O2 au détriment du CO2, et inversement)
Je ne connais pas le profil de la myoglobine mais il est physiologiquement plus intéressant d'avoir une affinité de stockage plus forte que l'affinité de transport concernant O2. Cela permet probablement un démarrage plus rapide du fonctionnement musculaire en aérobie, le temps que l'organisme s'acclimate à l'effort et parvienne à son rythme de travail intense (= "s'échauffe). Cela diminuera d'autant les désagréments d'un fonctionnement en anaérobie, plus rapide au démarrage mais générant plus d'acidité, donc défavorable à l'homéostasie cellulaire.
