Bonjour,
Beaucoup de sujets sur le forum traitent du SDS Page mais aucun ne répond à ma question, j'ai donc ouvert une nouvelle conversation à ce sujet.
J'ai fait un SDS Page en TP et voilà ce que j'obtiens
J'ai su répondre à toutes les questions du prof sauf à la dernière : "Que pouvez-vous conclure pour chaque échantillon". Dans l'ordre, les protéines correspondent à :
d1 Amylase b-
d2 papaïne b-
d3 IgG b-
d4 Lactotransférine b+
d5 IgG b+
d6 IgG b+
Dans le cas ou j'ai noté b-, cela signifie que la protéine n'a PAS été traitée au beta-mercaptoéthanol donc elle n'est pas dénaturée. S'il y a b+, cela signifie que la protéine a été dénaturée.
En ce qui concerne l'IgG, je peux conclure sur le fait qu'elle a une structure quaternaire et plusieurs sous-unités car lorsqu'on la traite au beta mercaptoéthanol, il y a séparation. Cependant, je ne comprends pas pourquoi il y a plusieurs "traits" lorsque je n'ai pas mis de dénaturant ?
De plus, je ne vois pas ce que je peux déduire pour les autres molécules. Est-ce que quelqu'un a une idée ?
[par exemple pour l'amylase, il n'y a qu'un seul trait mais c"est normal étant donné que je ne l'ai pas traitée au beta mercaptoéthanol]
Merci d'avance à la personne qui me répondra
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