bonjour , j'ai deux questions concernant les fonctions du REG et de l'appareil de Golgi :
la première question : les protéines synthétisées dans le REG sont N-glycosylées puis O-glycosylées dans le Golgi ?? parce que moi j'ai cru comprendre que s'il y'avait une N glycosylation il n’y aura pas de O glycosylation .
la deuxième : es que toutes les protéines synthétisées subissent une glycosylation et un repliement ??
et merci pour vos réponses .
Salut,
1) Les deux peuvent se faire successivement (N puis O-glycosylation, seulement la O-glycosylation ne peut avoir lieu que dans le golgi).
Exemple du récepteur au LDL qui est N-glycosylé ET O-glycosylé : http://biochimej.univ-angers.fr/Page...cepteurLDL.png
2) Non elles ne subissent pas toutes une glycosylation sinon il n'y aurait que des glycoprotéines et ce n'est pas le cas. Celles qui subissent les glycosylations doivent passer dans la lumière du REG (pour la N-glycosylation) et le golgi (pour la O-glycosylation), les protéines synthétisées par des ribosomes libres du hyaloplasme ne sont donc pas glycosylées.
Pour ce qui est du repliement je crois également que ça ne concerne pas toutes les protéines mais pas sûr, par exemple les protéines de structure surtout comme le collagène etc.
Salut
toutes les protéines pour être actives doivent adopter une structure 3D correcte. Donc oui toutes les protéines se replient. En générale ca aboutit a mettre au cours de la protéine les domaines hydrophobes et à l'extérieur les domaines hydrophiles.
YOyo
Même les protéines de structure comme le collagène, la kératine etc ?Envoyé par Yoyo
donc d’après ce que j'ai compris les protéines doivent subir les deux glycosylation (enfin pour les glycoprotéines) pas seulement l'une d'elle
