[Biologie Cellulaire] Force d'un sarcomère?
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Force d'un sarcomère?



  1. #1
    invitee9787639

    Force d'un sarcomère?


    ------

    Bonjour,
    je cherchais d'abord à savoir si on pouvait estimer la force moyenne exercée par une bande de muscle, puis je me rends compte que ça dépend du muscle concerné, de l'état de santé de la personne (oui, je ne pensais pas trop aux animaux), et...de la quantité de sarcomère par unité de surface/volume.
    Quoiqu'il en soit,
    a-t-on pu estimer la force maximale exerçable par un sarcomère? Des chiffres, une source à l'appui?
    a-t-on-pu estimer le coefficient d'élasticité?
    Je pense naïf de vouloir simplement jouer en additionnant les forces maximales de chaque sarcomère d'un muscle, mais ça peut me donner une idée de la force maximale de ce dernier.

    -----

  2. #2
    Pterygoidien
    Animateur Biologie

    Re : Force d'un sarcomère?

    Salut, ta question est intéressante mais je ne pense pas que tu puisses trouver une réponse qui donne clairement un nombre (en Newton ?). En fait, si tu veux savoir la force générée par ton muscle, il faut prendre le muscle dans son ensemble et de sa tension de départ (précharge).
    Il existe en fait une relation clairement établie entre la longueur et la tension générée au sein d'un muscle, et fait justement intervenir les unités sarcomériques.
    Pour expliquer ce qui suit, je vais supposer que tu sais déjà de quoi est composé un sarcomère (myofilaments épais et myofilaments fins).
    Toutes les lignes Z ne sont pas à séparées à une longueur constante, et c'est leur rapprochement qui est à la base de la contraction musculaire. Toutefois, leur longueur d'écart au repos est également variable en fonction de ce qu'on appelle la précharge.
    relation tension longueur.jpg

    Le graphique ci-dessus illustre cette relation tension-longueur. Malheureusement, l'ordonnée donne des forces comparatives (en pourcent) et n'offre pas une réelle estimation de la force générée par un seul sarcomère individuellement. Toutefois, elle te permettra de comprendre que la force générée par un seul sarcomère va dépendre d'un paramètre crucial qui est sa longueur de repos.
    On voit que l'intensité de la contraction musculaire dépend de la longueur des sarcomères du muscle avant que ne commence la contraction. Avec une longueur se situant entre 2,0 et 2,4 µm la zone de chevauchement des myofilaments épais et fins et chacun des sarcomères est optimale, et le myocyte peut atteindre une tension maximale.

    Cette relation tension-longueur vient en fait de la composition du sarcomère : la contraction musculaire nait d'interactions de glissement entre les myofilaments épais (myosine) et les myofilaments fins (actine et tropomyosine). Mais l'affaire ne s'arrête pas là : le nombre de têtes de myosines qui peuvent interagir avec les myofilaments fins sont cruciaux pour la tension générée. Lorsque ta longueur initiale est trop grande (étirement excessif), alors les myofilaments fins - arrimés aux disques Z - sont plus éloignées des myofilaments épais (arrimés à la bande H), et le nombre de tête de myosine qui peuvent se lier et faire un cycle de contraction diminue. AU contraire, lorsque deux disques Z sont trop rapprochés (sous-étirement), le déplacement provoqué par le glissement n'est pas aussi grand que dans une longueur optimale car les myofilaments se recroquevillent en étant comprimés, ce qui diminue d'autant le nombre des têtes de myosines capables d'établir le contact avec les myofilaments fins.
    Généralement, tes muscles squelettiques sont à une longueur de repos permettant à ce que cette relation tension-longueur se rapproche de la longueur optimale.

    La relation tension-longueur, lorsque l'on observe un muscle dans son ensemble, accuse une courbe assez différente :

    Relation tension longueur muscle.jpg

    Cette différence réside dans le fait qu'un muscle dans son ensemble n'est pas uniquement constitué d'éléments contractiles (myofibrilles), et contient entre ses fibres (myocytes) des trames de tissu conjonctifs qui apportent des paquets vasculonerveux. Ces trames sont moins extensibles et offrent donc une certaine résistance. De plus, les sarcomères au sein d'un muscle ne se contractent pas exactement à l'unisson. La courbe bleue dans le graphique est la charge au repos, qui peut être provoquée par un poids suspendu à ton muscle par exemple : c'est ce qu'on appelle la précharge.

    J'espère avoir été clair. Toutefois, tu retrouveras ici des explications en anglais (et illustrées) :
    http://www.bristol.ac.uk/phys-pharm-...sion/page2.htm

    Pour ce qui est d'avoir une étude quantitative sur la force générée par un sarcomère à longueur optimale et de son coefficient d'élasticité, je vais voir à gauche à droite si je ne trouve pas quelque chose. Sinon, si tu as le courage, tu peux tenter de les trouver ici :
    https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1190104/
    Images attachées Images attachées  

  3. #3
    invitee9787639

    Re : Force d'un sarcomère?

    Merci beaucoup pour la réponse, bien que mon manque de connaissance m'empêche un avis critique sur vos explications concernant l'origine des variations de contraction maximale fonction de la longueur au repos, je comprends l'idée générale.
    Mais je me demande quand même, si les études ont pu mener à trouver le maximum de tension pour un sarcomère, comment n'ont-elles pas déduit sa valeur, même approximative? Autrement dit, on doit avoir trouvé quelque chose!

    Le document est intéressant, je regarderai un peu plus tard si je prends le temps avant mes vacances^^

    Merci encore.

  4. #4
    Pterygoidien
    Animateur Biologie

    Re : Force d'un sarcomère?

    Je me permets de répondre à ce post bien qu'il ait été déserté depuis longtemps.
    Je viens toutefois de tomber sur un encadré dans un livre de Physiologie répondant à la question initiale, j'ai donc jugé pertinent de la mettre ici.
    The force of a single cross-bridge cycle has been measured directly. Finer, Simmons and Spudich used optical tweezers to manipulate a single actin filament and to place it in proximity to a myosin molecule immobilized on a bead. With the use of video-enhanced microscopy, these investigators were able to detect movements of the actin filament as small as 1 nm. The optical tweezers could also exert an adjustable force opposing movement of the actin filament. When the tweezers applied only a small opposing force and the experiment was conducted in the presence of ATP, they observed that the actin moved over the myosin bead in step-like displacements of 11 nm. This observation, made under "microscopically isotonic" conditions, suggests that the quantal displacement of a single cross-bridge cycle is ~ 11 nm. When the tweezers applied a force sufficiently large to immobilize the actin filament, the investigators observed step-like impulses of force that averaged ~5 pN. This observation, made under "microscopically isometric" conditions, suggests that the quantal force developped during a single cross-bidge is ~5 pN. Interestingly, these isometric force impulses lasted longer when the ATP concentration was lonwer. This last finding is consistent with the notion that ATP binding to myosin must occur to allow detachment of the cross-bridges (step 1 in the cycle)
    En gros, deux dispositifs expérimentaux sous microscopie vidéo ont permis de quantifier deux paramètres importants dans deux conditions différentes pour un seul cycle de contraction (cycle de pont transversal), entre un myofilament fin et un myofilament épais :
    • La tension (ou charge) générée lors de la contraction isométrique, estimée à 5 pN (5 x 10-12 N)
    • Le raccourcissement engendré lors de la contraction isotonique, estimé à 11 nm.

    C'est plutôt intéressant, mais ça ne nous donne pas la tension développée au sein d'un sarcomère; la tension développée au sein d'un muscle résulte de l'ensemble des cycles de ponts transversaux recrutés simultané, et ce nombre dépend de plusieurs facteurs, le principal étant la longueur au repos du sarcomère.

    Cet extrait est issu de l'ouvrage "Medical Physiology" par Walter Boron & Emile Boulpaep, 2nd Edition (Elsevier)

  5. A voir en vidéo sur Futura

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