PFK-2 et FBPase-2 (enzyme bifonctionelle glycolyse) incompréhension

[invite70745b44]

Bonjour/Bonsoir,

Concernant le contrôle hormonal de la glycolyse, j'ai une légère incompréhension sur le mécanisme biochimique suivant :

Le Glucagon qui est une hormone peptidique (29 résidus) sécrété par les cellules alpha des ilots de Langerhans qui ce trouve dans le Pancréas va se fixé sur les récepteurs membranaires spécifique aux glucagons par exemple au niveau des hépatocytes ( cellule du foie) ça va induire une cascade de réaction ( un peu flemmard pour tout décrire) mais mon problème se trouve au niveau de la PKA (Protéine Kinase AMPc Dépendante) je sais que les enzymes du catabolisme sont activés par phosphorylation contrairement aux enzyme de l'anabolisme qui elles sont inactivés par phosphorylation ici ça concerne l'enzyme bifonctionelle qui se trouve dans la 2 ème réaction irréversible spontané de la glycolyse je parle de la réaction qui amène a la formation de fructose 2,6 biphosphate. A partir de là si je comprends bien le manque de sucre dans le sang entraine la production de glucagon hormone hyperglycémiante qui va induire la baisse de glycolyse et l'augmentation de la néoglucogenèse donc la PKA va phosphorylé la FBPase ou fructose 2,6 biphosphatase qui est une enzyme du catabolisme donc quand elle est phosphorylé elle s'active mais du coup mon problème c'est que je comprends pas pour l'activité PFK-2 vue qu'elle est pas phosphoylé pour passer a l'état inactivé elle est toujours active ? ou du moment que la FBPase 2 est phosphorylé donc active elle inactive automatiquement l'activité PFK-2 ? merci pour votre aide.
-----

[invite4aefefc4]

Bonjour,

La PFK-2 est une enzyme bifonctionnelle ; elle a une activité kinase (PFK-2) et une activité phosphatase (FBPase-2) qui permet de passer du F-6-P au F-2,6-bisP ou inversement. Ce qui déterminer son activité c'est la phosphorylation de la sérine 32. Lorsqu'elle est phosphorylée, c'est la FBPase-2 et lorsqu'elle est déphosphorylée, c'est la PFK-2.

Ainsi, lorsque le glucagon active la PKA, cette dernière vient phosphoryler la PFK-2 ce qui favorise l'activité phosphatase FBPase-2 en modifiant sa conformation, ce qui permet de transformer le Fructose-2,6-bisphosphate en Fructose-6-phosphate.

Donc pour répondre à ta question (si je l'ai bien comprise), à partir du moment où la PKA phosphoryle la PFK-2, cela devient la FBPase-2 et l'activité catalytique passe de kinase à phosphatase.
Enfin, quand la protéine-phosphatase-1 (PP1) déphosphoryle la FBPase-2, elle retrouve son activité kinase PFK-2.

En espérant avoir répondu à ta question

[invite70745b44]

Merci beaucoup Alex. J'ai une petite question finalement il n'y a que les acides aminés qui possède une fonction hydroxyle (-OH) qui peuvent être phosphorylé ? Ce qui veux dire qu'il n'y a que la Sérine, Thréonine et Tyrosine qui peuvent être phosphorylé c'est ça ? Si je me trompe corrigez moi merci pour la future réponse.

[invite4aefefc4]

Alors, le plus souvent, ce sont les sérines, les thréonines et les tyrosines sont phosphorylées, en effet. Mais ce ne sont pas les seuls à pouvoir l'être.

Par exemple, l'arginine peut être phosphorylée lorsqu'elle est sous forme libre (du coup ce n'est pas une modification post-traductionnelle comme ça peut l'être pour S, T ou Y). L'arginine-phosphate constitue un réservoir énergétique grâce à sa liaison au phosphate. Pourtant, l'arginine n'a pas de groupement hydroxyle et porte la phosphorylation sur un amine.
Il y a aussi l'histidine qui peut être phosphorylée chez certains procaryotes.

Il y a certainement d'autres acides aminés qui peuvent subir des phosphorylations chez certains organismes.
Donc, la plupart du temps ce sont les S, T et Y qui sont phosphorylées mais ça serait incorrect de dire que ce sont les seuls

[A voir en vidéo sur Futura]