Biochimie tripeptide

[invite56aa8bc5]

Bonjour à tous,

j'ai résolu l'exercice suivant mais je ne suis pas certaine ma réprésenation de Cram. Pourriez vous me dire si je suis dans le bon ou si cela est faux et pourquoi .

Je suis certaine de l'ordre de mes acides aminées mais pas de ma configuration 3 D alpha et aussi de savoir si à Ph>10 et PH<5 le NH protoné du cycle de l hystidine reste chargé ou pas...

l'énoncé:

L'hydrolyse totale d'un tripeptide naturel donne les trois acides aminés suivants: Cys, Hys, Tyr. Sachant que le descripteur CIP du carbone alpha de l'acide aminé central est R, et que la chaîne latérale de l'acide aminé du côté C-terminal n'est pas chargée dans des conditions acides.
A) dessiner le tripeptide avec la configuration 3D du C Alpha (perspective cram)
B) représentent les formes prédominantes de ce tripeptide à ph <2; ph = 5 et PH> 10

voici ma réponse

Qu'en pensez vous ?

Merci bcp de votre aide !
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[noir_ecaille]

La liason peptidique ne peut pas avoir cette configuration, question d'encombrement stérique d'une part et aussi angles attendus du fait des liaisons et doublets électroniques.

[noir_ecaille]

Les chaînes latérales devraient s'alterner.

Si pas chargé en condition acide du côté C-terminal, il faut prendre l'aa qui peut prendre une telle charge neutre à l'état ionisé -- ce qui n'est pas le cas dans votre dessin.

Le reste à déduire à partir de ça.

[noir_ecaille]

Houlà, le deuxième aa est déssiné en énantiomère D. Je pense sincèrement et par habitude qu'à moins de la précision explicite du contraire, vos acides aminées doivent être (par défaut) dessinés dans la conformation énantiomérique L.

[A voir en vidéo sur Futura]

[vpharmaco]

Effectivement, le squelette carboné aurait pu être représenté plus joliment, pour rendre compte de la configuration trans des liaisons amides et surtout mieux rendre compte de la géométrie des atomes. Mais bon, c'est utilisable en l'état.

Pour les erreurs à corriger:
- sur tout les peptides, j'ai l'impression que tu as dessiné un CH au bout de la chaine latérale de la cystéine et non un SH. Le pKa de la fonction thiol est autour de 8 donc ta structure à pH>10 est incorrecte.
- Dans la structure à pH>10, la structure de l'imidazole est fausse. Il y a un proton de trop.
- Dans tes peptides, la tyrosine est de configuration R alors que l'énoncé précise qu'il s'agit d'un tripeptide naturel. La tyrosine naturelle, L, est de configuration absolue S.
- Idem, la cystéine centrale est de configuration S dans tes dessins, alors que l'on précise dans l'énoncé qu'elle est de configuration R (=cystéine naturelle, de configuration L). Je pense que l'erreur est due à un mauvais classement des substituants suivant les règles CIP.