Parlons enzymes et liquides ioniques, mais en anglais!

[invite22260340]

Hello everybody!

Bon j'ai besoin d'un petit coup de main, mais pas en chimie ni en maths, mais en A N G L A I S!

J'avoue que mon niveau en anglais laisse quelque peu à désirer et je n'arrive pas à comprendre le sens de cette phrase:

"Every enzyme has a characteristic three-dimensional
structure. This structure, which is a prerequisite for activity,
is maintained by disulfide bridges, hydrogen bonding (including
water networks), and hydrophobic interaction. This
latter effect is not really an interaction, apart from some slight
Van der Waals contribution, but rather is the entropy-driven
exclusion of hydrophobic groups from contact with water,
which causes these to be buried in the protein structure"

Someone can help me?

Thank u very much!
-----

[moco]

Chaque enzyme a une structure caractériostique s'étendant dans les trois dimensions. Cette structure, qui est essentielle pour que l'enzyme déploie son activité, est maintenue en place par des ponts disulfure, par des ponts hydrogène (en direction ou non de molécules d'eau) et par des interactions hydrophobes. Ce dernier effet n'est pas vraiment une interaction, si on laisse de côté la très faible contribution des forces de Van der Waals. Mais c'est plutôt une interaction de type entropique, qui éloigne les groupes hydrophobes du contact de l'eau, et qui donc envoie (enterre) ces groupes hydrophobes à l'intérieur de la structure de la protéine.

Commentaire. J'imagine que les groupes hydrophobes sont des groupes alkyles non substitués, et que la protéines a la forme d'un pelote. Ces groupes alkyles se font renvoyer au centre de la pelote.

[invite22260340]

Merci bcp!

Je ne sais pas si vous vous y connaissez sur le sujet des enzymes mais je voudrais savoir si au départ mes enzymes ont une structure tridimensionnelle caractéristiques compacte, maintenue par liaisons H etc.. et que ces enzymes doivent se déplier, en rompant les liaisons H et en amenant les groupements hydrophobes au contact du solvant. Vrai?

Je ne pas de cours d'enzymologie. C'est un devoir bibliographique, donc j'apprends de nouvelles choses et ne comprends pas tout!

Merci

[invite8e8e2322]

L'enzyme est synthétisée sous forme de ruban par un ribosome.
Ce ruban se replie ensuite, généralement en envoyant les acides aminés hydrophobes à l'intérieur et les acides aminés hydrophiles à l'extérieur.
Le mécanisme exact qui fait que chaque protéine X se plie toujours exactement de la même manière, sans erreur n'est pas encore très clair et est encore à l'étude.

Lorsque les enzymes lient un substrat, leur forme change (légèrement ou beaucoup, dépendant du cas) pour influer sur le substrat. Des liaisons peuvent se créer entre les acides aminés et le substrat. Le but est que la molécule de substrat ressemble le plus possible à l'état de transition de la réaction voulue. Cependant, elles ne se déplient pas et les groupes hydrophobes n'iront pas au contact du solvant. Ce plus de légers mouvements.

Au cas que ce n'est pas clair, une enzyme est une protéine.

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite22260340]

D'accord, merci.

Encore une question.

Dans un texte, ils disent: "Even uneder physiological conditions, the stability margin of dissolved proteins is only a precarious 20-60 kJ.mol-1"
En français, il me semble que ça donne: même sous conditions physiologiques, la marge de stabilité de protéine dissoute n'est que de 20 à 60 kJ.mol-1.

Je voudrais savoir que représente ces valeurs d'intervalle. Pour moi je comprends que c'est pas très stable..mais je ne suis pas sure. Et je voudrais comprendre ce qui se passe. Svp

Merci