Biochimie_protéines

[Anonymo]

Bonjour,
je dois actuellement faire un exercice dans lequel il faut créer des liaisons peptidiques entre acides aminées, et je ne sais pas si, dans un état de neutralité, les extrémités N-terminale et C-terminale sont respectivement NH2 et COOH ou NH3+ et COO-.
Sur des exemples vu en cours je vois les deux et je ne sais pas si les extrémités du type NH3+ et COO- sont utilisé uniquement dans un état acide ou basique ou si elle peuvent apparaître lorsque le polypeptide est dans un état de neutralité ?

Merci pour votre réponse, bonne journée.
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[Resartus]

Bonjour,
Le principe général est qu'un acide est d'autant plus ionise que le pH est supérieur au pka, et une base d'autant plus que le ph est inférieur à son pkb.
Le pka de l'extrémité acide d'un peptide peut varier entre 2 à 4, celui de l'extrémité basique entre 9 et 11

En ph neutre on a toujours NH3+ et COO- et la chaine est dipolaire (on dit aussi que c'est un zwitterion). L'état où les deux cotés seraient non ionisés n'est jamais possible

nb: les chaînes latérales peuvent aussi être acide ou base avec un pka ou pkb différent

[Anonymo]

Merci pour votre réponse !
Donc en réalité, un polypeptide dans un état de Zwitterion a toujours les fonctions des extrémités ionisés ?
Est-ce que c'est pareil pour les acides aminés seuls ? Parce qu'on voit toujours que les extrémités sont NH2 et COOH, mais est-ce que c'est seulement théorique ou il peut exister dans la nature des acides aminées sous cette forme ?