Si tu prends une protéine définie aléatoirement de 150 acides aminés, il est quasi certain qu'elle n'adoptera aucun des folds décrits et qu'elle sera extrêmement peu stable. Tu obtiendras très probablement ce qu'on appelle une "protéine intrinsèquement désordonnée", c'est à dire une protéine pour laquelle la transition dépliée-->repliée n'est pas favorable sur le plan énergétique. Le peu d'enthalpie que tu gagneras par quelques rares liaisons faibles ne compensera pas l'énorme cout entropique lié à la perte de ces 10^68 conformations possibles. La chaine ne se repliera donc pas et elle n'adoptera pas de conformation préférentielle. De telles protéines peuvent avoir des rôles, elles sont même très fréquentes dans le monde eucaryote mais il s'agit très rarement de fonctions enzymatiques. A l'inverse, ces protéines sont rares dans le monde procaryote.Envoyé par Geb au message #265
Il ne faut par ailleurs pas oublier que le repliement n'implique pas la fonction. Le repliement est juste un moyen de positionner un certain nombre de fonctions chimiques pour remplir une fonction donnée. Le même repliement peut avoir pour effet de remplit un site catalytique potentiel de charges -, de charges + ou même d'acides aminés hydrophobes. Le résultat sur le plan fonctionnel sera très différent suivant les cas.
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