Structure protéines

[inviteca4fc44a]

bonjour!!!

j'aimerais bien savoir quelques sont les méthodes physico-chimiques actuelles permettant la détermination des structures des protéines

merci pou vos réponses
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[inviteaaf00eca]

bonjour!!!

j'aimerais bien savoir quelques sont les méthodes physico-chimiques actuelles permettant la détermination des structures des protéines

merci pou vos réponses

bonjour
concernant les methodes chimiques il existe de differentes reaction qui permettent la determination de la structure d'un proteine par ex:
*La réduction par le beta mercapthoéthanol permet la rupture des ponts disulfures peut etre realisée par oxydation avec l'acide performique qui transforme la cystéine et la cystine en acide cystéique.
*La reaction de sanger libere l'acide aminé N-terminal d'ou l'identification de ce dernier par reaction avec le dinitrofluorobenzène
*Recation d'EDMAN c comme celle de sanger mais la c'est le hénylisothiocyanate qui réagit avec la fonction amine NT pour donner un complexe qui aprés action d'un acide dans des conditions douce libére une phénylthiohydantoine et le peptide restant intacte.
*Concernant l'extremité c-terminal on peut citer la reduction par LIBH4 ou NABH4 qui libere l'acide aminé C_terminal sous forme reduite.
*On peut faire meme des coupures a l'interieur de la chaine petidique avec de differantes reactifs:
Bromure de cyanogene qui coupe apres CO de Met,
Bromosuccinimide coupe apres CO de la Tyr et du Trp,
2nitro-5thiocyanobenzotae coupe avant NH de la Cys,

*Methodes enzymatique qui utilisent les proteases:
Trypsine:scinde la liaison peptidique du coté carboxylique des residus Arg et Lys l'action de l'enzyme est bloquée par la presence du Pro a droite.
Protéase Staphylococcique:coupe la liaison peptidique des residuss Asp et Glu.
Chymotripsine clive la liaison peptidique du coté carboxylique des residus Phe,Tyr et Trp,l'action de l'enzyme bloquée par la presence de Pro a droite.
Clotripaine:coupe apres CO de Arg.
*Pour les methodes phisique il ya la centrifugation .
ou bien celles qui se basent sur les propriétés electriques des proteines citant :l'electrofocalisation ou bien qui se basent sur les roprietés biologiques:Immunoélectrophoré se,chromatographie d'affinité.
j'espere que ça vas t'aider un peu,mais pour mieux coprendre il faut faire des exercices d'application qui se repose sur l'identification des differentes proteines.

[invitebeb55539]

Salut.

Ces méthodes concernent le séquençage. Etait-ce qu'il demandait par structure ?

Pour le moment les différents motifs en 3 dimensions possibles, à partir d'une séquence dans un milieu déterminé, ne sont pas tous connus. Il est donc difficile de déterminer la structure spatiale d'une protéine avec uniquement sa séquence.

Pour l'étude de la structure spatiale, il y a au moins la radiocristallographie.

Bonne continuation.

[inviteaaf00eca]

mais aussi l'orsque l'on connait le nombre,la nature chimique et l'ordre de tous les résidus d'acides aminés dans un polyeptide,on a determiné sa structure primaire ou séquence.
alors j'espere qu'il veut savoir ça car il a dit des methodes phisico chimique alors ça me fait reference a l'etude des sequences peptidique ou structure primaire.

[A voir en vidéo sur Futura]