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le prion PrPsc



  1. #1
    marieclem

    Talking le prion PrPsc

    bonjour,
    nous avons vu un cours aujourd'hui trés interessant mais néanmmoins incomplet en ce qui concerne le prion, autrement dit la protéine PrPsc, analogue de structure primaire de la protéine PrPc. On ne connait pas exactement le rôle de cette dernière mais saurait on de quelle manière la protéine PrPsc entraine une vacuolisation au niveau de l'encéphale? De quelle manière entraine t elle l'apoptose des neurones à ce niveau et la pullulation des astrocytes? De plus, lors d'une inoculation par voie digestive comment cette protéine, malgré sa résistance exceptionnelle aux PK peut elle traverser la muqueuse intestinale et attérir dans le SNC?? et enfin, quel traitement permettrait de reconfigurer des feuillets plissés béta en hélice alpha???

    -----


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  3. #2
    Yoyo

    Re : le prion PrPsc

    Salut

    La plupart des problemes sont liés a l'apparition des aggregats (fibres amyloides)... maintenant je pense que pas mal de tes questions sont sans reponse actuellement.

    Pour le traitement, tout agent denaturant les proteines vont permettre d'inverser la transition, il y a aussi des proteines cellulaires capables de faire cela ce sont les HSP (HSP104 notamment).

    YOyo

  4. #3
    marieclem

    Re : le prion PrPsc

    cela voudrait donc dire que que la protéine dont tu parles serait (je dis bien serait) capable d'inverser la transformation induite par la protéine PrPsc??mais dans ce cas là,il ne devrait y avoir aucun problème de structure secondaire de PrPc si elle était réllelement active...que de questions...merci quand même pour ta réponse

  5. #4
    Yoyo

    Re : le prion PrPsc

    Salut

    En effet les HSP sont capables de reconformer correctement les proteines. MAis il faut voir cela comme une compétition entre deux etats... arrive un moment ou les HSP sont dépassées...

    YOyo

  6. #5
    Nhyma

    Re : le prion PrPsc

    Les Hsp : Heat Shock Proteins ou Protéines de choc thermique font partie generalement des proteines qu'on appelle les proteines chaperons . Tel un chaperon , elles empechent certaines proteines d'avoir de mauvaises interactions , c'est a dire qu'elles privilegient d'autres interactions ( Au XVIII eme siecle le chaperon etait un homme qui etait chargé de surveiller certaines femmes afin qu'elles ne fassent pas de mauvaises frequentations ) . Ces proteines nécessitent en general de l'energie ( souvent procurée par un systeme ATPase lent ) et peuvent linéariser des proteines et modifier leur conformation . On peut citer notemment deux exemples : la chaperoninne calnexine qui est un systeme de controle d'une bonne glycosylation des proteines et la hsp 70 qui permet de lineriser les proteines pour leur passage au travers la membrane de la mitochondrie . Ayant ces roles la , cela t eclairera + je pense sur le fait qu une protéine puisse se retrouver a un autre endroit avec une autre fonction , la fonction dependant de la conformation de la proteine

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    Nhyma

    Re : le prion PrPsc

    En ce qui concerne le traitement comme tu le sais les Feuillets Beta sont stabilisés par liaisons faibles et il est possible en modulant ces liasons comme par exemple par l'action de detergeant doux ( comme le triton X 100 , le sds , le dos ) de lineariser donc de faire revenir a des structures plus primaires les proteines

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  10. #7
    marieclem

    Re : le prion PrPsc

    et donc par conséquent tout traitement à base de ces substances chimiques serait irréalisable in vivo...
    donc si j'ai bien compris, le changement de conformation serait du à un nombre de protéines chaperonnes en nombre insuffisant voire "inactivées" (pourquoi pas, il me semble que ca n'a jamais été expérimenté) par PrPsc... les ESST seraient donc une défaillance de ces protéines chaperonnes?PrPsc jouerait donc en quelque sorte un rôle de protéine chaperonne pas trés douée vis à vis de PrPc? désolé d'insister mais j'essaie de bien appréhender le sujet...

  11. #8
    Yoyo

    Re : le prion PrPsc

    Salut

    Oui c'est assez ca. par exemple en cas de stress (un choc thermique par epxl) les HSP sont mobilisées pour empecher certaines proteines de la cellule de se dénaturer... or comme elles ne peuvent pas etre partout en meme temps, elles ne peuvent plus assurer le refolding correct de la prp qui va donc pouvoir passer sous sa forme sc plus facilement.

    C'est un expl, mais il existe pas mal d'autres proteines de type prions comme la prp qui ont les meme proprietes.

    Yoyo

  12. #9
    Nhyma

    Re : le prion PrPsc

    Non en fait d'apres les dernieres hypotheses scientifiques prpsc est une isoforme de glycosylation de Prpc , qui echapperait au controle de la chaperonne calnexine , en effet : aprés la glycolysation , il ya 4 voies possibles pour une proteine : - elle est bien glycosylée dans le reg elle poursuit sa glycosylation dans le golgi
    - elle n'est pas bien glycosylée , mais des chaperonines de la famille de hsp la reconforment et la reparent
    - elle n'est pas bien glycosylée et les chaperonnines n'arrivent pas a la reconformer ; intervient alors la chaperonne calnexine qui greffe des glucoses en + sur la proteine ce qui est compris comme un signal ---> la proteine sera degradée par polyubiquitynylation variable et envoi au proteasome
    - Dernier CAS et c'est celui la qui nous interesse : la proteine a echappé a tous les controles meme la clanexine , elle n'est alors pas degradé et s'agrege pour former des ensembles de fibres : ---> c'est l'origine des pathologies amyloides comme Creutzfeld-Jacob ou Parkison . Docn pour repondre a ta question ce n'est pas la proteine chaperonne qui "bug " vraiment mais c'est la proteine qui la fait bugger

  13. #10
    Nhyma

    Re : le prion PrPsc

    Ce n'est pas une negation de ton hypothese mais plutot une precision

  14. #11
    Nhyma

    Re : le prion PrPsc

    Quand a l'origine de cette proteine au niveau genomique , les hypotheses les plus vraisemblables montreraient qu'elle est issue d'un epissage alternatif ; l'hypothese de promotor alternatif et poly adenylation variable etant de plus en plus rejetée

  15. #12
    marieclem

    Re : le prion PrPsc

    pourtant cette le gène codant pour cette protéine est extêmement bien conservée au sein de l'évolution chez les mammifères, cela voudrait donc dire que PrPc est une protéine essentielle, je ne sais pas dans quoi, mais pour qu'elle soit si bien conservée, c'est qu'il y a une raison...donc, il parait absurde que l'évolution ait sélectionné une anomalie aussi grande que la transformation de PrPc en PrPsc...

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