Bonjour tout le monde!! je suis un peu perdu dans mon cours de bioch!!
En fait on a d'abord vu les enzymes mickaeliennes, notamment avec la formule et tout (d'ailleurs je l'ai mieux comprise grâce à ce forum), puis on a vu les enzymes allostériques, qui sont pour moi des enzymes à deux sites: un pour le substrat et un pour un inhibiteur/activateur.
On a parlé de coenzymes, d'holoenzymes et d'apoenzymes, tout compris.
Ensuite en cours on a parlé de coopération, positive ou négative, et d'histoire de T (tendu) et R (relâché), [je n'ai rien retenu ni compris sauf un petit peu la petite histoire de modélisation qui était possible avec S sur R (positif), et récemment on a vu que S sur T, conduisant à un relachement de T (négatif) était possible. (là je crache mon cours mais j'ai pas tout compris à ce que je viens de dire!)]
En très gros j'ai compris que des enzymes ont une activité (mickaelienne notamment), et peuvent être régulées (inhibition/activation, active ou passive, c'est à dire par molécules ou par conditions de température etc.)
J'ai mal compris en revanche les histoires de rétrorégulation (pour les gènes je crois)vs rétroinhibition (sinon l'allusion aux chasses d'eau des WCs, mais bon, moyen quoi); la notion d'homotrope positif, de symétrie 2R entre eux et 2T entre eux, je n'ai pas compris pourquoi une enzyme allostérique était nécessairement formé de 4 sous-unités, avec 4 chaînes protéiques (liaisons faibles). On a parlé de non-compétitivité S vs I ou S vs A(ctivateur), même dans le système K alliostérique, et je vois très bien pourquoi, vu que ces sites sont séparés, et je ne vois de toute façon pas dans quelle situation on pourrait avoir une compétitivité entre substrats et éléments de régulation!
Merci à quiconque pourrait débroussailler et mettre un peu d'ordre à ma réflexion!
(autres questions à prévoir, mais il faut déjà avoir compris la base d'enzymo!!)
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