Questions diverses Réplication, chromatine et chaperon

[invite6487dc7f]

Bonjour à tous.
Je prépare mes partiels (niveau licence) et il y plusieurs choses que je ne comprend pas ou pas totalement.

Déjà lors de la réplication chez les eucaryotes je ne suis pas sûr du rôle de toutes les polymérases. Je commence par vous expliquer ce que je crois avoir compris...

Le complexe pol alpha + primase synthétise l'amorce d'arn, elle ne possède d'activité exonucléasique (pour ne pas couper ce qu'elle synthétise je suppose) mais elle possède quand même une activité polymérase même si de ce que j'ai lu elle n'est pas très processive.
Es ce qu'après l'amorce d'arn elle commence a synthétiser une partie d'adn? ou sinon dans quelle cas utilise-t-elle cet activité pol?
Je suppose sans être sur qu'elle fabrique les amorces des brins continu et discontinu?

Les pol delta et epsilon sont responsable de la partie "élongation" de la réplication. delta étant favorisé en présence de PCNA (je sais pas vraiment e que c'est) alors que epsilon est plus active en sans PCNA. (c'est ça?)
Je suppose qu'elle sont aussi active l'une que l'autre sur les deux brin?


Je me demandais si il y avait un équilibre entre l'hétérochromatine et l'euchromatine? En gros si cela changeait en permanence de forme avec une forme favorisée ou si chaque forme était relativement stable et que c'est juste des zones d'euchromatines ou d'hétérochromatine?
Je sais pas si je suis clair?

Dernière question et je laisse tranquille les courageux qui sont arrivés jusque là lol
Es ce que les protéines chaperons sont spécifiques d'une seule protéine ou un chaperon peu replier plusieurs protéines différentes?
Le pliage et la structure III d'une protéine est assez spécifique de la protéine en question, ça me paraitrait étonnant qu'un chaperon soit capable de plier plusieurs protéines qui n'ont rien à voir entres elles (ou alors je vois pas le mécanisme).
Mais en même tant si un chaperon est spécifique d'une seule prot ça fait beaucoup de chaperon au finale,non?
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[inviteb6144ea4]

Salut à toi,

mouais il y en a des choses, je vais essayer de faire mon possible

Le complexe pol alpha + primase synthétise l'amorce d'arn, elle ne possède d'activité exonucléasique (pour ne pas couper ce qu'elle synthétise je suppose) mais elle possède quand même une activité polymérase même si de ce que j'ai lu elle n'est pas très processive.
Es ce qu'après l'amorce d'arn elle commence a synthétiser une partie d'adn? ou sinon dans quelle cas utilise-t-elle cet activité pol?

C'est ça. Le complexe pol alpha-primase synthétise une amorce ARN qu'il allonge ensuite un petit peu car il est faiblement processive. Par contre le changement d'activité primase - polymérase reste à ce jour un mystère.
Pas d'activité exonucléasique pour ce complexe, c'est vrai.

Je suppose sans être sur qu'elle fabrique les amorces des brins continu et discontinu?

OK

Les pol delta et epsilon sont responsable de la partie "élongation" de la réplication. delta étant favorisé en présence de PCNA (je sais pas vraiment e que c'est) alors que epsilon est plus active en sans PCNA. (c'est ça?)

Chez la levure, une hypothèse est à l'étude: pol delta pour élongation du brin discontinu, pol epsilon pour le brin continu. Mais rien n'est prouvé. Dans le système SV40, il ne semble y avoir que pol delta.
En tout cas les deux sont "réplicatives, ça c'est sur, et jouent également un rôle dans la réparation de l'ADN.
PCNA = Proliferating Cell Nuclear Antigen. C'est une protéine cellulaire.
Effectivement, associée à pol delta, cette dernière devient hautement processive alors que c'est le contraire pour pol epsilon.
Pour être plus précis, avec une autre protéine (RFC: Replication Factor C), elles reconnaissent les extrémités 3'OH des amorces néosynthétisées, se lient entre elles et déplacent le complexe alpha-primase pour prendre sa place. La pol delta vient et se fixe au complexe RFC-PCNA, devient hautement processive (car présence PCNA), et entame l'élongation.

Es ce que les protéines chaperons sont spécifiques d'une seule protéine ou un chaperon peu replier plusieurs protéines différentes?
Le pliage et la structure III d'une protéine est assez spécifique de la protéine en question, ça me paraitrait étonnant qu'un chaperon soit capable de plier plusieurs protéines qui n'ont rien à voir entres elles (ou alors je vois pas le mécanisme).

Alors là, je ne suis pas du tout un spécialiste. Ce que je sais:
les protéines chaperonnes se lient sur une région hydrophobe d'une protéine en train d'être synthétisée. Ainsi, durant toute la synthèse de la protéine, la chaperonne la maintient en position "ouverte", dépliée. Une fois la synthèse terminée, la chaperonne se détache et la protéine, en entier, peut se replier de la meilleure façon, de façon optimale.

Mais en même tant si un chaperon est spécifique d'une seule prot ça fait beaucoup de chaperon au finale,non?

Effectivement . Une protéine chaperonne peut replier plusieurs protéines.

Je me demandais si il y avait un équilibre entre l'hétérochromatine et l'euchromatine? En gros si cela changeait en permanence de forme avec une forme favorisée ou si chaque forme était relativement stable et que c'est juste des zones d'euchromatines ou d'hétérochromatine?
Je sais pas si je suis clair?

Sisi c'est clair (hum...). Là je ne sais pas trop. Je préfère ne rien te dire plutôt que des bétises. Je laisse la parole à quelqu'un d'autre. Mais, je pourrai essayer de me renseigner si tu veux.

Bon voilà, peut être cela t'aura t-il aidé? En espérant avoir été clair.

A+

[invite6487dc7f]

Sisi c'est clair (hum...). Là je ne sais pas trop. Je préfère ne rien te dire plutôt que des bétises. Je laisse la parole à quelqu'un d'autre. Mais, je pourrai essayer de me renseigner si tu veux.

Bon voilà, peut être cela t'aura t-il aidé? En espérant avoir été clair.
A+

Non laisse c'est juste une question que je me posais comme ça mais c'est en dehors de mon programme donc rien de primordiale.

Merci beaucoup pour ton aide moumoutte , je comprend maintenant pourquoi je trouvais rien de précis pour epsilon et delta. (tout s'explique!)