salut salut
petit problème avec la Co-Immunoprécipitation (d'ailleurs, y a pas beaucoup de sites qui parlent de cette technique.. c'est bizarre.. c'est parce-qu'elle est mal connue ? ou alors peut être qu'il y a des techniques plus efficace..)
bref
dans mon cours on me dit :
on part d'une cellule, on solubilise les membranes donc on obtient un lysat cellulaire.
on fait incuber ce lysat avec un Anticorps de la protéine à étudier (Anticorps modifié : on y accroche un sucre pour que le tout soit plus lourd) ce qui fait qu'on récupère un complexe.
on fait une électrophorèse en conditions dénaturantes (et là j'ai écrit excès d'anticorps je sais pas pourquoi. C'est quoi des conditions dénaturantes pour un complexe protéines-anticorps ??)
bref en gros ça revient à faire un Western Blot non ??
mais par contre je comprends pas comment on analyse le résultat de l'électrophorèse ?
voilà.. j'crois qu'j'ai tout dit.
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