Electrophorèse en condition dénaturante et native

[invite4835876b]

Bonsoir.

Voilà, j'ai un peu de mal à comprendre la raison de la différence entre ces deux consignes.

Lorsqu'il s'agit d'une électrophorèse en condition dénaturante, j'ai : " analysez les profils électrophorétiques des différentes étapes de votre purification"

Quand il s'agit d'une à condition native : "analyser les profils électrophorétiques obtenu après révélation".


Je pense avoir à peu près compris la différence entre ces deux électropphorèse (corrigez moi si j'ai faux ) :
1°) la première va se faire alors que la protéine a été chauffé et n'est plus en condition native, fonctionnel : celle-ci va dépendre seulement de la masse de la protéine.

2°) la deuxième, en condition native : dépend de la masse, de la charge et de la géométrie de la protéine.


Si vous avez quelques explications, ce serait vraiment sympathique !
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[Zellus]

Bonsoir,

Oui c'est ça . Par contre je ne vois pas pourquoi tu associes un type d'électrophorèse à une consigne.

[invite4835876b]

C'est justement ça que je comprends pas.

En fait, ce sont des consignes de travaux pratiques que j'essaie de voir ... car j'ai un peu de mal avec ces notions
Et en fait la première consigne correspond à la première manip où on fait une électrophorèse en condition dénaturante et la seconde à celle en condition native...

Je comprends pas concrètement ce que ces deux analyses apporte concrètement, c'est à dire pourquoi faire les deux, à quoi ça sert, et pourquoi les observations vont se faire selon des conditions différentes selon l'énoncé...

Merci d'avance si vous pouvez m'apportez quelques explications

[invitebe208abd]

salut,

en fait en condition dénaturante si ta protéine est constitué de plusieurs sous unités elles vont etre séparées et tu observeras des bandes dont les PM sont plus faibles que ta protéine entière en condition native, donc tu vois ça peut servir de faire les deux.

Bonne soirée

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite8c78f7d7]

Bonjour à tous, j'aurai d'ailleurs une question à ce sujet si quelqu'un peut bien m'aider SVP !!!

Alors on réalise une électrophorèse sur la Bêta-Lactoglobuline (une protéine du lactosérum) dans les conditions natives, cette dernière donne une migration en deux bandes A et B d'égales intensités mais ayant des niveaux de migrations différents. Par contre, son électrophorèse en présence de Dodécyl sulfate de sodium (SDS), donne une migration en une bande unique dont le PM est évalué à 18300 Daltons.
Quel commentaire pourrions-nous faire sur cette donnée???

Je pense que lors de l'électrophorèse en conditions natives, la protéine est séparée en fonction de sa charge et de son poids moléculaire(PM) d'où la migration en deux bandes A et B. Quant à son électrophorèse en présence de SDS, la séparation de la protéine est en fonction de son PM seulement, je me trompe?

Je vous remercie d'avance de votre aide.