2,3 DPG = inhibiteur allostérique,ou activateur?

[invite28fd8248]

Bonsoir !!

Mon prof de biochimie me rend folle!!

Il se contredit tout le temps,du coup je ne suis plus sûre de rien...
Concernant l'hémoglobine,c'est une protéine allostérique,ainsi la fixation du dioxygène dans l'une de ses sous unités entraîne un changement de conformation des autres sous unités,ce qui permet la fixation avec plus de facilité des autres molécules de dioxygène.
Ok,pas de problème...

D'après ce que j'ai compris,cette propriété allostérique peut-être inhibée par la fixation de 23DPG au centre de la protéine,pas de fixation de l'O2 car le 23DPG a plus d'affinité pour l'hémoglobine et il maintient la forme tendue de l'hémo.
Lorsqu'il y a une forte concentration d'hémoglobine dans les tissus de l'organisme,le 2,3 DPG est libéré,et il y a restauration des propriétés allostériques,c'est à dire l'effet coopératif.La fixation de l'O2 permet de relâcher les intéractions entre les sous unités d'où une forme R de l'hémoglobine.

Le prof,dit deux choses qui m'agacent :
*En nous présentant le modèle d'une hémoglobine sans 23DPG,il dit "qu'elle n'a pas de propriété allostérique",or pour moi justement,le 23DPG absent,l'O2 se fixe,l'effet coopératif de l'hémo se remet en place et permet la fixation d'une première molécule d'O2 qui induit changement de conformation des autres sous unités,d'où l'effet allostérique.
*Dans une molécule d'hémoglobine possédant du 23DPG,il a expliqué que son départ,en présence de forte concentration d'O2,supprimé l'effet allostérique...pour les mm raisons que précédemment je ne comprends pas son explication...

Merci de confirmer ou réprober mes affirmations...
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[invite563835f6]

Bonsoir !!

*En nous présentant le modèle d'une hémoglobine sans 23DPG,il dit "qu'elle n'a pas de propriété allostérique",or pour moi justement,le 23DPG absent,l'O2 se fixe,l'effet coopératif de l'hémo se remet en place et permet la fixation d'une première molécule d'O2 qui induit changement de conformation des autres sous unités,d'où l'effet allostérique.

*Dans une molécule d'hémoglobine possédant du 23DPG,il a expliqué que son départ,en présence de forte concentration d'O2,supprimé l'effet allostérique...pour les mm raisons que précédemment je ne comprends pas son explication...

* Cest vrai car le 23BPG en se fixant va former des liaisons avec les globines béta de l'hémoglobine, et stabiliser ainsi la forme tight, ou désoxyhémoglobine. Cela signifie donc que la P50 de 02 va augmenter, c'est à dire que l'affinité pour le 02 va diminuer.
C'est justement cette affinité "modérée" qui était à l'origine de l'effet d'allostérie. Sans 23BPG la cinétique de saturation de l'Hb est celle de la myoglobine, qui a une affinité très forte pour l'O2.

* je ne sais pas...

[invite28fd8248]

Bonjour lazyboy!!

En fait,pour moi,l'effet allostérique n'a aucun rapport avec le 23DPG qui n'est qu'un modulateur,d'ailleur c'est écrit dans mon cours,l'effet allostérique est généré par le fait que l'hémoglobine possède 4 sous unités en intéraction par liaisons non covalentes,la liaison d'un ligand(ici l'O2) sur une sous unité entraîne un changement de conformation(déplacement de l'ion ferreux par rapport au plan de l'heme) qui permet le changement de conformation des autres sous unités de telle manière à augmenter leur affinité pour l'O2.
Du coup,si on a une hémoglobine en état relâché,c'est à dire sans liaison avec le 23DPG l'effet allostérique est là(changement de conformation des sous unités suite à la liaison d'un ligand dans une sous unité) cependant,l'absence de 23DPG ne va pas perturber cet effet allostérique,ce qui implique que la fixation d'O2 se fait plus facilement ( courbe type myoglobine).Par contre l'effet allostérique est "inhibée" dans le cas de présence de 23DPG qui va ralentir cette affinité pour l'O2(l'état relâché n'est pas attein facilement) d'où une courbe sigmoïde...

Voila j'ai réexpliqué ce que j'ai compris du cours,j'aimerais bien d'autres réactions vis à vis de mon problème,et si je vois que d'autres personnes pensent comme lazyboy,je pense que je vais changer d'opinion et au diable la compréhension du cours :s

MERCI!!

[invite563835f6]

Je n'ai pas le temps de réagir complètement, mais le 23BPG est clairement un EFFECTEUR HETEROTROPE de l'hémoglobine.
Il permet de réguler l'affinité de l'hémoglobine vis à vis de l'O2.
Plus tu augmentes [23BPG] plus tu vas avoir l'affinité de l'Hb qui va diminuer vis à vis de l'O2 (P50 plus élevée).

NB: * Je crois qu'il faut dissocier transition allostérique et libération/fixation coopératives.
Je ne me souviens plus si on a une transition allostérique chez la myoglobine, mais ce qui est sûr c'est qu'on a pas du tout d'effet coopératif (puisqu'on a en fait une seule unité fonctionnelle).
* Il est plus correct de parler de 23BPG ("bis") que de 23DPG ("di") car les groupements phosphate sont sur des C différents dans la molécule.

Une chose est sûre, c'est que l'hémoglobine ne fonctionne optimalement qu'avec du 23BPG (sans lui, tu récupères la cinétique de la myoglobine, qui n'est pas adaptée au transport de l'O2 -trop forte affinité-, mais à son stockage -dans le muscle-)

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite28fd8248]

Coucou!

Je suis ENTIEREMENT d'accord avec toi,mon seul soucis est,comme je l'ai expliqué plus haut,une question très detail detail,comme on en trouve dans les bon vieux qcm de médecine...sinon pour le principe general,il n'y a aucun soucis!