Salut,
J'ai une petite question, en révisant mon cours de caractérisation protéique j'ai trouvé que la cristallographie n'est pas limitée par la taille de l'échantillon contrairement à la RMN qui se limite à des macromolécules de 30KDa, donc j'aimerai comprendre pourquoi l'une est limitée alors que l'autre ne l'est pas?
Merci de me répondre.
Bonjour
En effet la cristallographie n'a théoriquement pas de limite taille. On arrive à cristalliser des petites molécules, des macromolécules biologiques (ARN, ADN, protéines), des complexes de macromolécules et même des virus. Cependant résoudre la structure de complexes ou de virus n'est pas chose facile et on est souvent limité par la limite de résolution du fait qu'avec de gros objets on a d'important volume de solvant et donc un empilement cristallin un peu moins périodique.
Par contre en RMN on est limité par la taille. La valeur moyenne aujour'hui est effectivement de 30kDa mais il existe des records où cette limite est d'environ 70kDa. Cette limite de taille est du au fait que plus une molécule a une taille élevée plus son temps de relaxation (T1 ou T2 je sais plus trop) est faible (si je ne m'abuse mais vérifie cette info) et donc plus la largeur des raies ou des taches de corrélations est importante. Donc la résolution est plus faible et la résolution de la structure est beaucoup plus difficile à faire.
J'espère avoir été clair
Fabien
Merci Fabien pour ta réponse,
J'ai posté la question dans le forum chimie et on m'a confirmé ce que t'as dit, effectivement plus la taille de la molécule est grande plus son temps de relaxation est faible mais sans préciser si c'est T1 ou T2.
Cordialement
